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正文內(nèi)容

維生素與輔助因子ppt課件(編輯修改稿)

2025-05-30 06:14 本頁面
 

【文章內(nèi)容簡介】 HOOO H O HNN H2OPOH OH ON A D+N A D P+NN H2ORHH2 e+ H+2 e+ H+葉酸,其還原衍生物 四氫葉酸 是一碳基團轉移酶的輔酶。 一碳基團,如甲基、乙烯基、 甲?;?。 生物素 ,維生素 H。 噻吩和脲縮組成, CO2 的載體, 羧化酶的輔酶,且有戊酸側鏈 。 O HNHOH NSOO HNHONSOOH O生 物 素 羧 基 生 物 素OH OH NOH N1 096N54OH N32H 2 NN1N8 7OH O2 氨 基 4 羥 基 6 甲 基 蝶 呤 對 氨 基 苯 甲 酸 谷 氨 酸蝶 酸葉 酸 ( 蝶 酰 谷 氨 酸 )硫辛酸 ,含硫脂肪酸,有氧化 和還原兩種形式,既可以 傳遞氫和電子,又能轉移 脂?;? 維生素 B12中心鈷原子結合 5’脫氧腺苷基稱 輔酶 B12 , 為一些變位酶和轉甲基酶的輔酶。 NNNNH2NON H2ON H2N H2OOOC oOHH2NON HORPOOOONNH O HHN H2HHO H氰 鈷 胺 酸 : R = C N羥 鈷 胺 酸 : R = O H甲 鈷 胺 酸 : R = C H35 ′ 脫 氧 腺 苷 鈷 胺 酸 : R = 5 ′ 脫 氧 腺 苷3+單體酶 只有三級結構,一條多肽鏈的酶。如 129個氨基酸的 溶菌酶,分子量 14600。 寡聚酶 含 260 個亞基,有復雜的高級結構。 常通過變構效應在代謝途徑中發(fā)揮重要的調(diào)節(jié)作用。 多酶復合體 由多個功能上相關的酶彼此嵌合而形成的復合體。它可以促進某個階段的代謝反應高效、定向和有序地進行。 3. 酶的分子結構 酶的活性中心( active site) 活性中心的必需基團 必需基團 活性中心以外的必需基團 結合基團 (與底物結合,決定專一性) 活性中心 催化基團 (影響化學鍵穩(wěn)定性 ,決定催化能力) 酶的活性中心示意圖 活性中心是酶分子上由催化基團和結合基團構成的一個微區(qū) 化學反應是由具有一定能量的活化分子相互碰撞發(fā)生的。分子從初態(tài)轉變?yōu)榧せ顟B(tài)所需的能量稱為 活化能 。無論何種催化劑,其作用都在于降低化學反應的活化能,加快化學反應的速度。 一個可以自發(fā)進行的反應,其反應終態(tài)和始態(tài)的自由能的變化( ?G ’)為負值。這個自由能的變化值與反應中是否存在催化劑無關。 4. 酶的催化機理 活化能 催化劑降低了反應物 分子活化時所需的能量 非催化反應和酶催化反應活化能的比較 Ea,活化能; ΔG,自由能變化 S+E ES P+E 中間產(chǎn)物 反應過程 S+E ES ES* EP P+E 過渡態(tài) 復合物 中間產(chǎn)物學說 酶介入了反應過程。通過形成不穩(wěn)定的 過渡態(tài)中間 復合物 ,使原本一步進行的反應分為兩步進行,而兩步 反應都只需較少的能量活化。從而使整個反應的活化能 降低。 誘導契合學說認為, 酶和底物都有自己 特有的構象,在兩 者相互作用時,一 些基團通過相互取 向,定位以形成中 間復合物。 誘導契合學說( induced fit) ? 鄰近與定向效應: 增加了酶與底物的接觸機會和有效碰撞。 ? 張力效應: 誘導底物變形,扭曲,促進了化學鍵的斷裂。 ? 酸堿催化: 活性中心的一些基團,如 His, Asp作為質子的受體或供體,參與傳遞質子。 ? 共價催化: 酶與底物形成過渡性的共價中間體,限制底物的活動,使反應易于進行。 ? 疏水效應: 活性中心的疏水區(qū)域對水分子的排除、排斥,有利于酶與底物的接觸。 催化機理 影響酶促反應速度的因素與酶作為生物催化劑的特點密切有關。 這些因素有:溫度、酸堿性、底物( substrate)濃度、酶濃度、激活劑( activators)和抑制劑( inhibitors)等。 一般來說,隨著溫度升高,化學反應的速度加快。在
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