《維生素與輔助因子》ppt課件(文件)
【正文】 RO R+有 機(jī) 磷 化 合 物羥 基 酶磷 酰 化 酶( 失 活 )解 磷 定磷 酰 化 酶( 失 活 )金屬離子 如 Mg++ 對(duì)磷?；D(zhuǎn)移酶， Cu++對(duì)一些 氧化酶， Cl對(duì)淀粉酶有激活作用。 + 表示激活， 表示抑制。這些酶一般處在途徑的開(kāi)始階段或 分支點(diǎn)上，通過(guò)反饋控制來(lái)調(diào)節(jié)。酶的活性 在兩種狀態(tài)之間變化。 乳酸脫氫酶 同工酶 LDH， 由 2種亞基（ M和 H） 組合成 5種 4聚體 H4和 M4分別在心肌中和 在肌肉中活性最高。 如，動(dòng)物的消化酶。 例如，丙酮酸脫氫酶系 由 3個(gè)酶組成，脂肪酸 合成酶系由 6個(gè)酶和 1個(gè) ACP蛋白組成。 化學(xué)修飾 (chemical modification ) 磷酸化酶兩種形式的相互轉(zhuǎn)變過(guò)程 指催化相同的化學(xué)反應(yīng)，但是 理化性質(zhì)不同的酶。 變構(gòu)劑與底物結(jié)合在同一個(gè)亞基上，稱(chēng) 同促變構(gòu)。 變構(gòu)劑或底物濃度， 在一定的范圍里，一個(gè)比較小的變化就會(huì)導(dǎo)致反應(yīng)速度 顯著的改變，因此更具可調(diào)節(jié)性。 激活劑對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響 終產(chǎn)物 P 對(duì)途徑開(kāi)頭和分支點(diǎn)上的關(guān)鍵酶活性的調(diào)節(jié)。用透析、超濾等物理方法，不能除去抑制劑使酶活性恢復(fù)。 磺胺類(lèi)藥物的抑菌機(jī)理 C O O HH 2 N S O 2 N H RH 2 N對(duì) 氨 基 苯 甲 酸 磺 胺 類(lèi) 藥 物對(duì) 氨 基 苯 甲 酸二 氫 喋 呤 啶谷 氨 酸二 氫 葉 酸 合 成 酶 二 氫 葉 酸 還 原 酶二 氫 葉 酸 四 氫 葉 酸非競(jìng)爭(zhēng)性抑制（ nonpetitive inhibitor） 非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑與酶的活性中心以外的集團(tuán)結(jié)合，形成 EI或 ESI復(fù)合物，不能進(jìn)一步形成 E和 P,使酶反應(yīng)速度減低的抑制作用。根椐抑制劑與酶結(jié)合的情況，又可以分為 競(jìng)爭(zhēng)性抑制 、 非競(jìng)爭(zhēng)性抑制 、反競(jìng)爭(zhēng)性抑制和混合抑制等。 米氏常數(shù)及其意義 米氏常數(shù)的求法 4 2 0 2 4 6 8 100. 00. 20. 40. 60. 81. 01/ [S] (1/ m m ol .L1)1/v雙倒數(shù)作圖法 雙倒數(shù)方程和雙倒數(shù)曲線(xiàn) 抑制劑對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響 酶的抑制劑 （ inhibitor） :凡能使酶的活性下降而不引起酶蛋白變性的物質(zhì) 。有以下關(guān)系式： V1=V1+V+2 (1) k+1 [E] [S] = k1 [ES] + k+2 [ES] = [ES] （ k1 + k+2 ） [E] [S] = [ES] （ k1 + k+2 ） / k+1 (2) 令（ k1 + k+2 ） / k+1 =Km (米氏常數(shù) ) [E] [S] = [ES] Km (3) [Et]是自由酶 E的濃度與結(jié)合酶 ES的濃度之和， 即 [Et] = [ES] +[E] (4) 總的反應(yīng)速度 V應(yīng)該等于 V+2 = k+2[ES] (5) 將 (4) ,(5) 代入 (3),整理得到 米氏方程 : V=Vm [S] /(Km+[S]) V速度 Vm 最大速度 [S]底物濃度 Km 米氏常數(shù) 米氏常數(shù)是反應(yīng)最大速度 一半時(shí)所對(duì)應(yīng)的底物濃度 當(dāng) SＫ m時(shí)， v正比于 [Ｓ ],呈一級(jí)反應(yīng) 當(dāng)Ｓ Ｋ m時(shí)， v＝Ｖ m，呈零級(jí)反應(yīng) 米氏雙曲線(xiàn) 由米氏方程可知， 米氏常數(shù)是反應(yīng)最大速度一半時(shí)所對(duì)應(yīng)的底物濃度 ,即 當(dāng) v = 1/2Vm時(shí)， Km = S 米氏常數(shù) Km=(k1+k+2)/k+1 在反應(yīng)的起始階段 ， k+2 k1， Ｋ m ≈k1／ k+1 ≈１／Ｋ 平 ≈Ｋ 解離 此時(shí) ， Ｋ m越大 ， 說(shuō)明Ｅ和Ｓ之間的親和力越小 ， ＥＳ復(fù)合物越不穩(wěn)定 。 酶的最適 pH與酶的性質(zhì)、底物和緩沖體系有關(guān) 在其他條件確定時(shí)， 反應(yīng)速度與酶的濃度 成正比。但是，溫度超過(guò)一定數(shù)值時(shí)，酶會(huì)因熱變性，導(dǎo)致催化活性下降。 催化機(jī)理 影響酶促反應(yīng)速度的因素與酶作為生物催化劑的特點(diǎn)密切有關(guān)。 ? 張力效應(yīng)： 誘導(dǎo)底物變形，扭曲，促進(jìn)了化學(xué)鍵的斷裂。通過(guò)形成不穩(wěn)定的 過(guò)渡態(tài)中間 復(fù)合物 ，使原本一步進(jìn)行的反應(yīng)分為兩步進(jìn)行，而兩步 反應(yīng)都只需
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