維生素與輔助因子ppt課件(存儲版)
【正文】 OHNHNOS HO HOO HPH OO巰 基 乙 胺泛 酸3 ′ 磷 酸 腺 苷 酸 尼克酸，煙酸（維生素 Vpp） NAD+/NADH，煙酰胺腺嘌呤二核苷酸 （氧化 /還原） NADP+/NADPH，煙酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸 （氧化 /還原）。 NNNNH2NON H2ON H2N H2OOOC oOHH2NON HORPOOOONNH O HHN H2HHO H氰 鈷 胺 酸 ： R = C N羥 鈷 胺 酸 ： R = O H甲 鈷 胺 酸 ： R = C H35 ′ 脫 氧 腺 苷 鈷 胺 酸 ： R = 5 ′ 脫 氧 腺 苷3+單體酶 只有三級結(jié)構(gòu)，一條多肽鏈的酶。無論何種催化劑，其作用都在于降低化學(xué)反應(yīng)的活化能，加快化學(xué)反應(yīng)的速度。 ? 張力效應(yīng)： 誘導(dǎo)底物變形，扭曲，促進(jìn)了化學(xué)鍵的斷裂。但是，溫度超過一定數(shù)值時，酶會因熱變性，導(dǎo)致催化活性下降。有以下關(guān)系式： V1=V1+V+2 (1) k+1 [E] [S] = k1 [ES] + k+2 [ES] = [ES] （ k1 + k+2 ） [E] [S] = [ES] （ k1 + k+2 ） / k+1 (2) 令（ k1 + k+2 ） / k+1 =Km (米氏常數(shù) ) [E] [S] = [ES] Km (3) [Et]是自由酶 E的濃度與結(jié)合酶 ES的濃度之和， 即 [Et] = [ES] +[E] (4) 總的反應(yīng)速度 V應(yīng)該等于 V+2 = k+2[ES] (5) 將 (4) ,(5) 代入 (3),整理得到 米氏方程 : V=Vm [S] /(Km+[S]) V速度 Vm 最大速度 [S]底物濃度 Km 米氏常數(shù) 米氏常數(shù)是反應(yīng)最大速度 一半時所對應(yīng)的底物濃度 當(dāng) SＫ m時， v正比于 [Ｓ ],呈一級反應(yīng) 當(dāng)Ｓ Ｋ m時， v＝Ｖ m，呈零級反應(yīng) 米氏雙曲線 由米氏方程可知， 米氏常數(shù)是反應(yīng)最大速度一半時所對應(yīng)的底物濃度 ,即 當(dāng) v = 1/2Vm時， Km = S 米氏常數(shù) Km=(k1+k+2)/k+1 在反應(yīng)的起始階段 ， k+2 k1， Ｋ m ≈k1／ k+1 ≈１／Ｋ 平 ≈Ｋ 解離 此時 ， Ｋ m越大 ， 說明Ｅ和Ｓ之間的親和力越小 ， ＥＳ復(fù)合物越不穩(wěn)定 。根椐抑制劑與酶結(jié)合的情況，又可以分為 競爭性抑制 、 非競爭性抑制 、反競爭性抑制和混合抑制等。用透析、超濾等物理方法，不能除去抑制劑使酶活性恢復(fù)。 變構(gòu)劑或底物濃度， 在一定的范圍里，一個比較小的變化就會導(dǎo)致反應(yīng)速度 顯著的改變，因此更具可調(diào)節(jié)性。 化學(xué)修飾 (chemical modification ) 磷酸化酶兩種形式的相互轉(zhuǎn)變過程 指催化相同的化學(xué)反應(yīng)，但是 理化性質(zhì)不同的酶。 如，動物的消化酶。酶的活性 在兩種狀態(tài)之間變化。 + 表示激活， 表示抑制。 非競爭性抑制作用的動力學(xué)特點是 Vmax變小，而 Km不變。 （一）可逆抑制作用（ reversible inhibition） 抑制劑與酶蛋白以非共價方式結(jié)合，引起酶活性暫時性喪失。當(dāng)?shù)孜餄舛冗_(dá)到足夠大時，反應(yīng)速度也達(dá)到最大值（ Vmax），此時再增加底物濃度，反應(yīng)速度不再增加，表現(xiàn)為零級反應(yīng)。 一般來說，隨著溫度升高，化學(xué)反應(yīng)的速度加快。 誘導(dǎo)契合學(xué)說認(rèn)為， 酶和底物都有自己 特有的構(gòu)象，在兩 者相互作用時，一 些基團(tuán)通過相互取 向，定位以形成中 間復(fù)合物。 3. 酶的分子結(jié)構(gòu) 酶的活性中心（ active site） 活性中心的必需基團(tuán) 必需基團(tuán) 活性中心以外的必需基團(tuán) 結(jié)合基團(tuán) （與底物結(jié)合，決定專一性） 活性中心 催化基團(tuán) （影響化學(xué)鍵穩(wěn)定性 ,決定催化能力） 酶的活性中心示意圖 活性中心是酶分子上由催化基團(tuán)和結(jié)合基團(tuán)構(gòu)成的一個
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