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維生素與輔助因子ppt課件(留存版)

2025-06-17 06:14上一頁面

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【正文】 酶抑制作用分為 可逆抑制作用 和 不可逆抑制作用兩大類 。 這些因素有:溫度、酸堿性、底物( substrate)濃度、酶濃度、激活劑( activators)和抑制劑( inhibitors)等。它可以促進某個階段的代謝反應高效、定向和有序地進行。 CoA是脂?;妮d體。 例如,乳酸脫氫酶專一地催化 L乳酸轉變?yōu)楸?,延胡索酸只作用于反式的延胡索酸(反丁烯二酸)? ( 2) 系統(tǒng)命名 —— 根據底物與反應性質命名 反應:葡萄糖 +ATP 葡萄糖 6磷酸 +ADP 命名: 葡萄糖: ATP 磷?;D移酶 (習慣名稱,葡萄糖激酶) 酶的分類 ? 氧化還原酶 AH2+B A+BH2 ? 轉移酶 Ax+C A+Cx ? 水解酶 AB+H2O AH+BOH ? 裂解酶 A B+C ? 異構酶 A B ? 合成酶 A+B C, 需要 ATP 1961年酶學委員會( Enzyme Commission, EC) 規(guī)定酶的表示法: EC. X. X. X. X 例如: 乳酸脫氫酶 酶活性 (enzyme activity) 酶活性的表示方法: 酶活性 指的是酶的催化能力, 用反應速度來衡量,即單位時間里產物的增加或底物的減少。 V= dP / dt = dS / dt 測定方法: 吸光度測定、氣體分析、電化學分析等。立體專一性保證了反應的定向進行。 吡哆醛和吡哆胺(吡哆素), 維生素 B6。 3. 酶的分子結構 酶的活性中心( active site) 活性中心的必需基團 必需基團 活性中心以外的必需基團 結合基團 (與底物結合,決定專一性) 活性中心 催化基團 (影響化學鍵穩(wěn)定性 ,決定催化能力) 酶的活性中心示意圖 活性中心是酶分子上由催化基團和結合基團構成的一個微區(qū) 化學反應是由具有一定能量的活化分子相互碰撞發(fā)生的。 一般來說,隨著溫度升高,化學反應的速度加快。 (一)可逆抑制作用( reversible inhibition) 抑制劑與酶蛋白以非共價方式結合,引起酶活性暫時性喪失。 + 表示激活, 表示抑制。 如,動物的消化酶。 變構劑或底物濃度, 在一定的范圍里,一個比較小的變化就會導致反應速度 顯著的改變,因此更具可調節(jié)性。根椐抑制劑與酶結合的情況,又可以分為 競爭性抑制 、 非競爭性抑制 、反競爭性抑制和混合抑制等。但是,溫度超過一定數(shù)值時,酶會因熱變性,導致催化活性下降。無論何種催化劑,其作用都在于降低化學反應的活化能,加快化學反應的速度。 NOO HPOO HONOO HPOO HOH 2 N磷 酸 吡 哆 醛 磷 酸 吡 哆 胺ONNNN H2NOOPO HOOOPOO HO HOHNHNOS HO HOO HPH OO巰 基 乙 胺泛 酸3 ′ 磷 酸 腺 苷 酸 尼克酸,煙酸(維生素 Vpp) NAD+/NADH,煙酰胺腺嘌呤二核苷酸 (氧化 /還原) NADP+/NADPH,煙酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸 (氧化 /還原)。 ? 酶的可調節(jié)性 抑制和激活( activation and inhibition ) 反饋控制 (feed back) 酶原激活 (activation of proenzyme) 變構酶 (allosteric enzyme) 化學修飾 (chemical modification ) 多酶復合體 (multienzyme plex) 酶在細胞中的區(qū)室化 (enzyme partmentalization ) 已知的上千種酶絕大部分是蛋白質 單純酶: 少數(shù),例如:溶菌酶 結合酶: 大多數(shù) 結合酶 = 酶蛋白 + 輔因子 輔因子包括 : 輔酶、輔基和金屬離子。
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