酶催化反應(yīng)動力學(xué)ppt課件-資料下載頁
2025-01-05 20:11本頁面
【正文】 P 2k + 3k 3k + 4? 變構(gòu)酶又稱為調(diào)節(jié)酶，它是一種寡聚酶。這類酶具有變構(gòu)部位和活性部位。 ? 當(dāng)?shù)孜锓肿优c這類酶結(jié)合時(shí)，能誘導(dǎo)酶的結(jié)構(gòu)改變，增加酶與底物的結(jié)合能力，表現(xiàn)出底物對酶的激活效應(yīng)。 ? 變構(gòu)酶的作用機(jī)理十分復(fù)雜。已提出的模型有漸變模型，同構(gòu)模型等。 ? 對變構(gòu)酶催化反應(yīng)動力學(xué)的描述通常采用的是 Hill方程，可表示為： 變構(gòu)酶催化反應(yīng)動力學(xué) 底物分子與這類酶結(jié)合時(shí)能誘導(dǎo)酶的結(jié)構(gòu)改變增加 E與 S的結(jié)合能力，表現(xiàn)出 底物對酶的激活 效應(yīng)。 Hill經(jīng)驗(yàn)公式： m a x /( )nns s H sr r c k c?? [] nE n S E S?有磷酸果糖激酶、天冬氨酸轉(zhuǎn)氨甲酰酶、蘇氨酸脫氫酶等 底物分子與這類酶結(jié)合時(shí)能誘導(dǎo)酶的結(jié)構(gòu)改與 的結(jié)合能力，表現(xiàn)出 底物對酶的有磷酸果糖激酶、天冬氨酸轉(zhuǎn)氨甲酰酶、蘇氨酸脫氫酶等m a xl g l g l gsssHr n C Krr??? 反應(yīng)條件對酶反應(yīng)速率的影響 ? 內(nèi)部因素： 酶的結(jié)構(gòu)特征，底物的結(jié)構(gòu)特征。 ? 外部因素 ： pH、 T、 P、離子強(qiáng)度、各種物質(zhì)的濃度因素 pH值的影響 酶分子上有許多 酸性和堿性的氨基酸側(cè)鏈基團(tuán) ，如果酶要表示其活性，則這些基團(tuán)必須有一定的 解離形式 。 隨著 pH的變化，這些基團(tuán)可處在 不同的解離狀態(tài) ，而具有催化活性的離子基團(tuán)僅是其中一種特定的解離形式，因而隨著 pH值的變化，具有催化活性的這種特殊的離子基團(tuán)在總酶量中所占的比例就會不同，因而使酶所具有的催化能力也不同。 Michaelis對 pH與酶活力的關(guān)系提出三狀態(tài)模型的假設(shè)： E H 2 H ++ H +E 2 E H H ++ H +][2][][]2[20][220????????????????? E H SpsESE H SSEHEEHEHEE H SCkrrCCCCCCCdtdC][][39。][][39。2222,????????????????????E HSHESbSEHHE HSaEHHEbEHHEHaE HSEHsmCCCKCCCKCCCKCCCKCCCK????????????????????????????HHHaaHmmEE H SsCKbKaCfCKKCfCsKCsrCsffKmCsfrCsfKfCsCkCkr39。139。,139。39。)21(21m a x2m a x212][20 溫度的影響 在適宜的溫度內(nèi)，酶催化反應(yīng)速率常數(shù)中的 k+2與溫度的關(guān)系符合 Arrhenius方程，即： k+2 = Aexp(Ea/RT) k+2 = A’Texp(?H*/RT) 根據(jù) Eryring的過渡態(tài)理論： Ks = A’’exp(?H/RT) ? ?? ? ssEoscRTHAccRTHTAr??????e x pe x p39。* 酶的失活動力學(xué) 酶是一種不穩(wěn)定的物質(zhì)，常因 溫度、 pH等因素的影響而產(chǎn)生不可逆的活性下降。一般是胞外酶較穩(wěn)定，而胞內(nèi)酶在外部環(huán)境中容易失活。酶在保存和參與反應(yīng)時(shí)均有可能失活，前者的失活又稱為 穩(wěn)定性 。在使用時(shí)酶的失活對于酶催化反應(yīng)過程的設(shè)計(jì)和控制都是十分重要的。其中酶的 熱失活 ，或稱 熱變性 是最重要的一種酶失活形式。下面主要討論此種失活動力學(xué)。 未反應(yīng)時(shí)酶的熱失活動力學(xué) 測定酶在未反應(yīng)時(shí)的熱穩(wěn)定性方法： 在一定條件下，使酶溶液恒溫保持一定的時(shí)間，然后再在最 適宜的pH和溫度下測定殘存的酶活力，即殘存酶活。 E Dk dk rDrEtdEt CkCkdtdC?????]})(e xp[{0 tkkkkkk CC rddrrdEEt ???????cEo＝ cEt + cD )e x p (0 tkCC dEEt ????對于可逆的： 對于不可逆的失活反應(yīng)， kr=0，因此： 2/12ln1ttk dd ??)/e x p ( RTEAk ddd ???)]/e xp(e xp[0RTEtACC ddEEt ?????反應(yīng)時(shí)酶的熱失活動力學(xué) 酶在反應(yīng)中的穩(wěn)定性稱為 操作穩(wěn)定性 。在酶催化反應(yīng)時(shí)，由于底物和產(chǎn)物的存在，使酶的穩(wěn)定性或者得到增強(qiáng)，或者又有所減弱。 ][121ESEfEtmEtmmdtCCCkkkKCCsKCsKkdtd C E??????????????? δ＝ 1時(shí)，底物對酶失活沒有影響 ? δ＝ 0時(shí)，酶完全被底物所保護(hù)， [ES]完全不失活，此時(shí)只有游離酶失活 ? 0δ1時(shí)，底物對酶有部分保護(hù)作用，能在一定程度上抑制酶的失活 ? δ1時(shí)，底物加速酶的失活 酶的界面催化反應(yīng)動力學(xué) ? 液 固界面的酶催化反應(yīng)動力學(xué) 酶在底物上的吸附平衡 []adkkE S E S?而 0 [ ]s s ESC C C??[][][]0ESa E S d E Sd E Seqa E SdCk C C k Cdtk C CKkC? ? ???? 當(dāng)?shù)孜锷僧a(chǎn)物反應(yīng)為 C[ES]的一級反應(yīng)時(shí)， 22 [ ]()ESS O Ese q Ek C Cr k CKC????? 液 液界面的酶催化反應(yīng)動力學(xué) *2* * *[]dSKK kE E S E S E P?? ??? ?總結(jié) 簡單介紹酶催化反應(yīng)和普通化學(xué)催化反應(yīng)的共同性。詳細(xì)介紹 酶的催化特性。 簡單酶催化反應(yīng)動力學(xué) 詳細(xì)介紹簡單酶催化反應(yīng)模型、 平衡法、擬穩(wěn)態(tài)法 以及 酶動力學(xué)參數(shù) 的求取方法。 有抑制的酶催化反應(yīng)動力學(xué) 詳細(xì)介紹競爭性抑制、非競爭性抑制、反競爭抑制動力學(xué)的共性和特性，與無抑制動力學(xué)的關(guān)系。 詳細(xì)介紹可逆反應(yīng)，雙底物酶催化反應(yīng)（包括隨機(jī)機(jī)制、 順序機(jī)制和乒乓機(jī)制）簡單介紹變構(gòu)酶反應(yīng)動力學(xué)。 反應(yīng)條件對酶反應(yīng)速率的影響 詳細(xì)介紹 pH和溫度 對酶催化的影響的機(jī)理、規(guī)律。 詳細(xì)介紹未反應(yīng)時(shí)酶的熱失活動力學(xué)，簡單介紹反應(yīng)時(shí)酶的熱失活動力學(xué)。 酶的界面催化反應(yīng)動力學(xué) （了解） 本章作業(yè) 酶作為生物催化劑具有那些催化劑的共性和其獨(dú)特的催化特性？談?wù)劽阜磻?yīng)專一性的機(jī)制。 ？它的物理含義是什 么？抑制百分?jǐn)?shù)是怎樣判斷反應(yīng)的抑制類型？ 書上作業(yè)： 1， 2， 3， 4， 7， 8， 10， 12
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