酶催化反應(yīng)動力學ppt課件-展示頁
2025-01-14 20:11本頁面
【正文】 0)(所以得代入得由得由因為推導過程）－（）－（）－（）－（）－（）－（CsKCsrCsKCKCsrrmIIImSI????????m a xm a x)1(CsrKrCsKCrKmrmIII11r11)1(1r1m a xm a xSIm a xm a xSI????????或IImmIImmI CKKKKCKK ?????? )1(33???kkKICsKCsrCsKCKCsrrmIIImSI ???????? m a xm a x)1( 非競爭性抑制動力學 非競爭性抑制： 抑制劑可以在酶的活性部位以外與酶相結(jié)合，并且這種結(jié)合與底物的結(jié)合沒有競爭關(guān)系。 特點： 抑制劑與底物競爭酶的活性部位，當抑制劑與酶的活性部位結(jié)合之后，底物就不能再與酶結(jié)合，反之亦然。 類型： 競爭性抑制，非競爭性抑制，反競爭性抑制， 混合型抑制。例如：重金屬離子對木瓜蛋白酶的抑制作用。 抑制作用： ? 不可逆抑制： 如果抑制劑與酶的基團成共價結(jié)合，則此時不能用物理方法去掉抑制劑。min） 例 12：室溫下蔗糖在蔗糖酶的催化作用下水解得到產(chǎn)物蔗糖的初始濃度 Cso＝ ，酶的初始濃度 CEo＝ ，現(xiàn)有一間歇式操作的實驗反應(yīng)器測得了不同時間下蔗糖的濃度，根據(jù)實驗提供的數(shù)據(jù)確定（ 1）該反應(yīng)速率能否用 MM方程描述？（ 2）若可以，試求動力學參數(shù) Km和 k+2的值。 例 11：有一均相酶催化反應(yīng)， Km值為 2 103 mol/L，當?shù)孜锏? 初始濃度 Cs0為 1 105mol/L時，若反應(yīng)進行 1min，則有 2% 的底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物。 1 2 211()ms Kk k kKkk? ? ????? ? ? 動力學特征 Km Csr sr max1/ 2r max當 rp＝ 1/2 rp,max時，Km＝ Cs。 討論： ? k1和 k+2表示的是中間復合物 [ES]解離的速率常數(shù)； k+1則表示的是生成中間復合物 [ES]的速率常數(shù)。并且， Km值還受 pH及溫度的影響。 []1 1 2 [ ]0 ( )ESE S E SdCk C C k k Cdt ? ? ?? ? ? ?（ 26） SESmSESE CCKCCkkkC ??????121SESmSESE CCKCCkkkC ??????121（ 27） （ 28） （ 210） （ 29） （ ）（ ）（ ）（ ）? 當 k+2k1時， Km=Ks。 簡單的酶催化反應(yīng)動力學 Michaelis 與 Menten 發(fā) 展出 酶動力學 Michaelis Menten Nelson amp。 ? 1913年， Michaelis和 Menten提出了酶催化反應(yīng)動力學基本模型 米氏方程。失活后難以再生、復性 ? 只限一、二步反應(yīng)，酶昂貴，較脆弱易變性，失活 酶的催化反應(yīng)機制 ? 活性部位（活性中心） ? 必需基團 ? 接觸基團 ? 結(jié)合基團（結(jié)合中心） ? 催化基團（催化中心） ? 輔助基團 酶反應(yīng)的專一性機制 ? 鎖鑰學說 ? 誘導契合學說 ? 過渡態(tài)學說 酶反應(yīng)的高效性機制 ? 酸堿催化 ? 共價催化 ? 鄰近及定向效應(yīng) ? 扭曲變形和構(gòu)象變化效應(yīng) ? 多元催化與協(xié)同 酶催化動力學的研究歷史 ? 1897年， Buchner成功地用不含細胞的酵母液實現(xiàn)發(fā)酵，說明具有發(fā)酵作用的物質(zhì)存在于細胞內(nèi)，并不依賴活細胞。 強的專一性 專一性（選擇性）： 一種酶僅能作用于一種物質(zhì)或一類結(jié)構(gòu)相似的物質(zhì)進行某一種反應(yīng)的特性 ? 絕對專一性： 脲酶 ? 相對專一性： 脂肪酶 ? 反應(yīng)專一性 ? 底物專一性 ? 立體專一性 ? 官能團專一性，序列專一性 酶反應(yīng)需要 輔因子 的參與 ⑵ 輔酶、輔基、輔底物 ⑴ 金屬離子： 金屬酶（金屬為輔基），與酶為可逆的結(jié)合 Na+， K+， Mg2+， Ca2+， Zn2+， Mn2+， Co2+，F(xiàn)e3+， Mo6+等 酶易變性與失活 物理因素： 熱、壓力、 UV、 Xray、聲波、振蕩、凍結(jié)等 化學因素： 酸、堿、丙酮、乙醇、尿素、表面活性劑、重金屬鹽、氧化劑等。 比活力： 指每 1mg酶所具有的酶單位數(shù)，用 U/mg表示。又稱為酶的轉(zhuǎn)換數(shù)。 酶的催化特性 高效的催化活性 高度的專一性 酶反應(yīng)需要輔因子的參與 酶的催化活性可被調(diào)控 酶易變性與失活 高效的催化活性 酶的分子活力： 在最適宜的條件下，每 1mol酶在單位時間內(nèi)所能催化底物的最大量（ mol）。 ? 降低反應(yīng)的活化能，加快生化反應(yīng)的速率；但不改變反應(yīng)的方向和平衡關(guān)系；不能改變反應(yīng)的平衡常數(shù)，而只能加快反應(yīng)達到平衡的速率。 重點和難點： 第 1章 酶催化反應(yīng)動力學 酶催化反應(yīng)概論 簡單的酶催化反應(yīng)動力學 有抑制的酶催化反應(yīng)動力學 復雜的酶催化反應(yīng)動力學 反應(yīng)條件對酶催化反應(yīng)速率的影響 酶的界面催化反應(yīng)動力學 總結(jié) 酶催化反應(yīng)概論 國際生物化學協(xié)會 IUB（ International Union Biochemistry）按生化反應(yīng)類型分為 6類： 氧化還原，轉(zhuǎn)移，水解，裂合，異構(gòu)，連接酶。第 1章 酶催化反應(yīng)動力學 基本要求： 了解酶反應(yīng)的特點，掌握 M－ M方程的推導、應(yīng)用和各種抑制動力學的特征及其應(yīng)用；熟悉復雜酶反應(yīng)及其失活動力學的處理方法。 M－ M方程的推導、應(yīng)用，各參數(shù)的意義及求取。 酶： 生物體內(nèi)活細胞為其自身代謝活動而產(chǎn)生的具有催化活性的一類蛋白質(zhì)。 酶的催化共性 ? 反應(yīng)前后狀態(tài)不變：酶在反應(yīng)過程中，其立體結(jié)構(gòu)和離子價態(tài)可以發(fā)生某種變化，但在反應(yīng)結(jié)束時，一般酶本身不消耗，并恢復到原來狀態(tài)。 酶催化中心活力： 在單位時間內(nèi)，每一個酶的催化中心所能催化底 物的量（ mol）。 酶活力： 在特定條件下，每 1min能催化 1umol底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物時所需要的酶量，稱為一個酶單位，或稱國際單位，用 U表示。也可以根據(jù)實際情況自定義。 ⑴ 熱變性： Topt ⑵ 酸堿變性： （ pH） opt ⑶ 氧化變性： 巰基酶（ SH酶）易在空氣中氧化SH → SS而失活 酶反應(yīng)的特性 ? 條件溫和，能耗低 ? 反應(yīng)專一，精制易，體系較純易于控制，產(chǎn)物濃度高 ? 立體專一性利于不對稱合成、制備自然界沒有的新物質(zhì) ? 用組合酶、底物完成指定的多步合成
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