生化反應(yīng)工程酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)-展示頁(yè)
2025-01-15 05:57本頁(yè)面
【正文】 ax=k2[E0] : 最大反應(yīng)速率 如果酶的量發(fā)生改變，最大反應(yīng)速率相應(yīng)改變。 P+E→ES 這個(gè)可逆反應(yīng)的存在。 222 ][]][[][ SkSSktdSdr ????]][[][ 2 BAktd Pdr ??（ [S]底物濃度； [A]、 [B]底物 A、 B的濃度； k2二級(jí)反應(yīng)速率常數(shù)） 最簡(jiǎn)單的酶促反應(yīng)： 單底物不可逆酶促反應(yīng) 。 ][][ 1 Sktd Sdr ???（ [S]底物濃度， k1一級(jí)反應(yīng)速率常數(shù)） 反應(yīng)級(jí)數(shù) ③二級(jí)反應(yīng) 反應(yīng)速率與兩個(gè)反應(yīng)物的濃度成正比，稱為二級(jí)反應(yīng)。 m a x[]dsrdt??（ [S]底物濃度， rmax最大反應(yīng)速率） 反應(yīng)級(jí)數(shù) ②一級(jí)反應(yīng) 反應(yīng)速率與底物濃度的一次方成正比，稱為一級(jí)反應(yīng)。 ?濃度因素 （酶濃度，底物濃度，產(chǎn)物濃度等） ?外部因素（溫度， pH，壓力，溶液的介電常數(shù)，離子強(qiáng)度等） ?內(nèi)部因素（酶的結(jié)構(gòu)等） ? 若用單位時(shí)間內(nèi)生成物濃度的增加來(lái)表示，則： tSrd]d[??tPrd]d[??? 反應(yīng)速率 ：?jiǎn)挝粫r(shí)間內(nèi)反應(yīng)物或生成物濃度的改變。 ? 誘導(dǎo)契合模型（ InducedFit Model） ? 像手與手套的關(guān)系。 酶的穩(wěn)定性 穩(wěn)定化方法 穩(wěn)定的原因 低溫 （冷凍保存） 難以被化學(xué)物質(zhì)或蛋白酶等破壞 添加鹽類 加入高濃度硫酸銨后，酶高級(jí)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性增強(qiáng) 添加底物 保護(hù)酶的活性中心 添加有機(jī)溶劑 如加丙酮，但機(jī)制不清楚 化學(xué)修飾 穩(wěn)定酶的高級(jí)結(jié)構(gòu)，保護(hù)酶的活性中心 加入強(qiáng)變性劑 只要保留一級(jí)結(jié)構(gòu)，仍可再生 加入蛋白質(zhì) 保護(hù)在稀薄狀態(tài)下易發(fā)生變性失活的酶類 結(jié)晶化 有利于高級(jí)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定 固定化 防止或減少蛋白酶的作用 保持酶穩(wěn)定的方法 均相酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué) ?什么是均相反應(yīng)？ 指酶與反應(yīng)物系處于同一相（液相）的酶催化反應(yīng)。 酶活的 定義 ： 國(guó)際酶學(xué)委員會(huì)規(guī)定，在一定條件下， 1 min能催化 1 umol底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物所需要的酶量為一個(gè)國(guó)際酶活單位（ IU)。 蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶？ 酶的功能 酶的催化共性： a、降低反應(yīng)的活化能； b、酶可改變反應(yīng)速率； c、不改變反應(yīng)的平衡常數(shù)。 核酶的數(shù)量少，多作用于核酸。 部分 RNA也具有生物催化能力，通常稱之為“ 核酶 ”。第二章 酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué) 酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)在生物反應(yīng)工程中的地位 ? ①生物反應(yīng)動(dòng)力學(xué) ? ②生物反應(yīng)器 ? ③生物反應(yīng)過(guò)程的放大與縮小 酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué) 微生物反應(yīng)動(dòng)力學(xué) 廢水生物處理反應(yīng)動(dòng)力學(xué) 酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)的生物學(xué)基礎(chǔ) ? 什么是酶？ 酶是生物體為其自身代謝活動(dòng)而產(chǎn)生的生物催化劑。 “經(jīng)典”酶學(xué)理論：酶 → 蛋白質(zhì)。 ? 1982年，美國(guó) T. Cech等人發(fā)現(xiàn)四膜蟲(chóng)的 RNA有催化活性，具有自身切接能力。 酶的分類 根據(jù)國(guó)際酶學(xué)委員會(huì)的規(guī)定，按照酶進(jìn)行催化反應(yīng)的類型，可將酶分為 6類： （ oxidoreductases）：羰基還原酶； （ transferases）：氨基轉(zhuǎn)移酶； （ hydrolases）：腈水解酶； （ lyases）：丙酮酸脫羧酶； （ isomerases）：葡萄糖異構(gòu)酶； （或合成）酶（ ligases)： T4 DNA轉(zhuǎn)接酶。 H2O2的分解 酶的功能 酶的生物催化特性： a、有很強(qiáng)的專一性： 底物專一性、反應(yīng)專一性、立體專一性等； b、有較高的催化效率： 比非催化反應(yīng)高 1081020倍； c、酶的調(diào)節(jié)功能： 抑制劑和激活劑調(diào)節(jié)、反饋抑制調(diào)節(jié)、 共價(jià)修飾調(diào)節(jié)和變構(gòu)調(diào)節(jié)等 酶的催化效率可用 酶活 表示。 酶的穩(wěn)定性 引起酶失活的原因： a、酶活性中心特定氨基酸（或其它）殘基 被化學(xué)修飾； b、外部環(huán)境的影響； c、酶的高級(jí)結(jié)構(gòu)變化； d、多肽鏈的斷裂。 葡萄糖脫氫酶 葡萄糖 葡萄糖酸 水相 ? 鎖鑰模型（ Lock and Key Model） 解釋了酶的專一性； 局限性：無(wú)法解釋可逆反應(yīng)。 ? 當(dāng)?shù)孜锝咏傅幕钚灾行牟⑴c之結(jié)合時(shí)，酶的構(gòu)象能發(fā)生改變，更適合于底物的結(jié)合。 ? 設(shè)瞬時(shí) dt內(nèi)反應(yīng)物濃度的很小的改變?yōu)?dS， 則： 反應(yīng)級(jí)數(shù) ①零級(jí)反應(yīng) 反應(yīng)速率與底物的濃度無(wú)關(guān)，稱為零級(jí)反應(yīng)。 即酶催化 A→B 的過(guò)程。 該反應(yīng)可以是兩個(gè)相同的反應(yīng)物反應(yīng)生成產(chǎn)物（ 2S → P ）； 也可以是兩個(gè)不同的反應(yīng)物反應(yīng)生成產(chǎn)物（ A＋ B → P ）。 ＋ k1 k1 E S ES ＋ E k2 P 反應(yīng)機(jī)制： 反應(yīng)動(dòng)力學(xué)方程如何求?。? 1. MichaelisMenten快速平衡學(xué)說(shuō) 2. BriggsHaldane穩(wěn)態(tài)學(xué)說(shuō) 快速平衡法的幾點(diǎn)假設(shè)條件： [S]遠(yuǎn)大于酶的濃度 [E]，因此 [ES]的形成不會(huì)降低底物濃度 [S]，底物濃度以初始濃度計(jì)算。 3.[ES]在反應(yīng)開(kāi)始后與 E及 S迅速達(dá)到動(dòng)態(tài)平衡。 KS=k1/k1: 解離常數(shù) ，飽和常數(shù) 低 KS值 意味著酶與底物結(jié)合力 越強(qiáng) 。 ，產(chǎn)物濃度很低， P+E→ES 這個(gè)可逆反應(yīng)的速率極小，可以忽略不計(jì)。 ＋ k1 k1 E S ES ＋ E k2 P Experimental data demonstrated the concentration profiles. 當(dāng)反應(yīng)系統(tǒng)中 [ES]的生成速率與分解速率相等時(shí)， [ES]濃度保持不變的狀態(tài)稱為穩(wěn)態(tài)。 ? 當(dāng)
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