食品酶學ppt課件(2)(編輯修改稿)
2025-02-04 05:45 本頁面
【文章內容簡介】 ner首先從刀豆中獲得了不負載任何其他催化劑的脲酶蛋白質結晶 ， 從此 確立了酶的化學本質是蛋白質的觀點 ， 為酶的理化特性研究奠定了基礎 。 1930年至 1936年間 ， 制取了胃蛋白酶 、 胰蛋白酶 、胰凝乳蛋白酶和羧肽酶 A的結晶 。 至此人們已經(jīng)獲取了上百種酶的結晶 ， 另外還有超過 600種酶被提取純化 。 1953年 ， 德國科學家 Grubhofer和 Schleith 首先將聚氮基苯乙烯樹脂重氮化 ， 將淀粉酶 、 胃蛋白酶 、羧肽酶和核糖核酸酶結合 ， 制成固定化酶 ， 有效地進行了酶的固定化研究 。 1971年 ， 出現(xiàn)了 固定化菌體 技術 ， 70年代后期人們開始運用 固定化細胞 技術生產(chǎn)胞外酶 。 80年代中期 ， 固定化原生質體技術 則被用于生產(chǎn)胞內酶 ， 以去除細胞壁擴散的障礙 。 酶固定化技術的發(fā)展也引起了食品 、 發(fā)酵工業(yè)一場大變革 。 目前為止 ， 已發(fā)現(xiàn)自然界存在的酶有 3000多種 ，但真正形成工業(yè)規(guī)模生產(chǎn)的只有幾十種 。 酶工程的發(fā)展 酶工程就是 將酶或者微生物細胞 ， 動植物細胞 ，細胞器等在一定的生物反應裝置中 ， 利用酶所具有的生物催化功能 ,借助工程手段將相應的原料轉化成有用物質并應用于社會生活的一門 科學技術 。 1969年日本的千畑一郎首次在工業(yè)上應用固定化氨基?；笍?DL氨基酸生產(chǎn) L氨基酸后 ， 學者們開始用 “ 酶工程 ” 這個新名詞來代表有效地利用酶的科學技術領域 。 酶的催化效率高 同一反應 ， 酶催化反應的速度比一般催化劑催化的反應速度要大 106～ 1013倍 。 有極少量酶就可催化大量反應物發(fā)生轉變 。 重要 酶的特征 酶作用的專一性 一種酶 僅能作用于 一種物質 ， 或一類分子結構相似的物質 ， 促其進行一定的化學反應 ， 產(chǎn)生一定的反應產(chǎn)物 ， 這種選擇性作用稱為酶的專一性 。 鍵專一性 這種酶只 對 底物分子中其 所作用的鍵 要求嚴格 ， 而不管鍵兩端所連基團的性質 。 OCR O R39。 + OH 2 C O OR + R39。 O H + H + 基團專一性 有些酶 不但要求 底物具有一定的 化學鍵 ， 而且對鍵的某一端所連的基團也有一定的要求 。 OOHHHOHO HH O HHCH 2 OHROO HHHHOHO HH O HHCH 2 OH+ OH 2 + R O H 絕對專一性 這類酶對底物的要求很嚴格 ， 甚至有時只能催化一種底物 ， 進行一種化學反應 。 C N H 2ONH 2 + OH 2脲酶N H 32 + CO 2
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