[農學]酶-食品生化(編輯修改稿)
2025-03-13 22:25 本頁面
【文章內容簡介】 化學反應所需的活化能，從而使活化分子數(shù)增多，反應速度加快。 二、中間產物學說－－ 關于酶催化高效性 的假說 (Henri 和 Wurtz, 1903) E + S ES E +P 由于形成不穩(wěn)定的 ES, 可有效降低發(fā)生反應的活化能 , 從而解釋酶催化的高效性 三、誘導嵌合學說－－ 關于酶作用專一性 的假說 1. 鎖鑰學說 （ Fisher， 1890）： 酶的活性中心結構與底物的結構須非常吻合 ,如同鎖和鑰匙一樣 , 緊密結合成中間絡合物。 底物 S 酶 E 酶 底物 復合物 E S 鎖鑰學說 2. 誘導嵌合學說 （ Koshland， 1958）： 酶活性中心的結構有一定的柔性 , 當?shù)孜锱c 酶分子結合時 , 誘導酶蛋白的構象發(fā)生有利于與 底物結合的變化 , 使反應所需的催化基團和結合 基團正確地排列和定向 , 轉入有效的作用位置 , 這 樣才能使酶與底物完全吻合 , 結合成中間產物。 誘導契合學說 底物 S 酶 E 酶 底物 復合物 E S S E ES復合物 a b c a b c E S 誘導契合學說 溶菌酶的活性中心 ? 活性中心內的必需基團 結合基團 (binding group) 與底物相結合 催化基團 (catalytic group) 催化底物轉變成產物 維持酶活性中心應有的空間構象所必需。 ?活性中心外的必需基團 ?構成酶活性中心的常見基團： His的咪唑基、 Ser的－ OH、 Cys的－ SH、Glu的 γCOOH。 ? 酶原激活 （ 3） 酶原只能在特定的部位、環(huán)境和條件下被激活，才表現(xiàn)出酶的活性，具重要的 生物學意義 ： a：保護分泌酶原的組織不被水解破壞。 b: 是機體調控酶活性的一種形式。 （ 2） 酶原激活 ：酶原在一定條件下被打斷一個或幾個特殊的肽鍵，從而使酶構象發(fā)生一定的變化形成具有活性的三維結構的過程。 （ 1） 酶原 ：細胞最初合成的沒有活性的酶的前體形式 。 胰蛋白酶原 胰蛋白酶 六肽 腸激酶 活性中心 胰蛋白酶原的激活示意圖 ?同工酶 同工酶：能催化相同的化學反應，但酶的分子結構與理化性質不完全相同的一組酶。 乳酸脫氫酶： 亞基：心肌型（ H）；骨骼肌型（ M） 五種： H4。 H3M。 H2M2。 HM3。 M4 分布不同；當發(fā)生病變時，同工酶譜發(fā)生變化 。 乳酸 丙酮酸 * 舉例：乳酸脫氫酶 (LDH1～ LDH5) 臨床意義 心肌梗死和肝病病人血清 LDH同工酶譜的變化 1 酶活性 心肌梗死酶譜 正常酶譜 肝病酶譜 2 3 4 5
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