酶活力及酶ppt課件-資料下載頁
2025-01-05 20:18本頁面
【正文】 金屬絡合劑（ EDTA、 F、 CN、 N3） 非競爭性抑制特點 ： 1）抑制劑與底物結構不相似，抑制劑與酶活性 中心以外的基團結合。 2） Vm下降， Km不變 3）非竟爭性抑制不能通過增大底物濃度的方法 來消除 。 [S] v 無 I V/2 km 有 I (′) 非競爭性抑制作用動力學 反競爭性抑制作用 ESI ES P+ E E+S + I 酶只有在與底物結合后，才能與抑制劑結合，引起酶活性下降。 反競爭性抑制特點： 1）抑制劑與酶和底物的復合物結合。 2） Km和 Vm下降 3）底物濃度增加，抑制作用加強。 反競爭性抑制作用動力學 有無抑制劑存在時酶促反應的動力學方程 表觀 雙底物酶促反應動力學 ? 一）、順序機制：底物的結合和產物的釋放按一定順序進行。 ? A、有序順序，Ｓ １ 為底物Ａ，Ｓ ２ 為底物Ｂ。 ? B、隨機順序，Ｓ １ 為底物Ａ，Ｓ ２ 為底物Ｂ。 序列機制 的底物動力學方程及動力學圖 —— 在 B的濃度達到飽和時 A的米氏常數 —— 在 A的濃度達到飽和時 B的米氏常數 —— 底物 A與酶結合的解離常數 —— 底物 A、 B都達到飽和時最大反應速率 隨第二個底物濃度的增加， Km降低和 Vm提高 ? 二）、乒乓機制：底物與酶結合和產物的釋放是交替進行的。Ｓ １ 為底物Ａ，Ｓ ２ 為底物Ｂ。 （ 2） 乒乓機制 的底物動力學方程及動力學圖 —— 在 B的濃度達到飽和時 A的米氏常數 —— 在 A的濃度達到飽和時 B的米氏常數 —— 底物 A、 B都達到飽和時最大反應速率 隨第二個底物濃度的增加， Km和 Vm均提高 三）、非米氏酶反應動力學， Rs協(xié)同指數或飽和比值。 別構酶與非調節(jié)酶動力學曲線的比較 例題 ? 為了確定某酶的催化反應的初速度的底物依賴關系，制備了一系列的 l00ml含有不同底物濃度的反應混合物。向每個混合物加入相同量的酶后便開始反應。通過測定每單位時間（分鐘）所形成的產物量而獲得催化反應的初速度，其結果如下表所示。 底物濃度(mol/L) 1 10－ 6 5 10－ 6 1 10－ 5 1 10－ 4 1 10－ 3 1 10－ 2 初速度 (μmol/min) ? ① 把表中的數據繪制成圖，在給出的酶量下的 Vmax是多少 ? ? ② 根據米氏方程，用 Vmax、 υ 和 〔 S〕 推演出 Km的代數表達式。計算每個反應混合物的 Km。 Km值取決于底物濃度嗎 ? ? ③ 當底物濃度為 L－ 1和 l l0－ 7molL－ 1時，計算它們的初速度。 ? ④反應混合物保溫 2分鐘后確定反應的初速度。當初始底物濃度為 1 10－ 2molL－ 1時，計算產物的生成量。在 2分鐘后底物總量的百分之幾被轉換 ?
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