蛋白質的性質與功能(編輯修改稿)
2025-11-04 05:31 本頁面
【文章內(nèi)容簡介】 ls球蛋白質(64%β折疊片結構)84.5℃ α螺旋結構蛋白質,經(jīng)加熱再冷卻,那么通常轉變?yōu)棣抡郫B片結構，反之，尚未發(fā)現(xiàn),第二十三頁，共五十六頁。,蛋白質最高穩(wěn)定性溫度(wēnd249。)取決于極性和非極性相互作用對蛋白質穩(wěn)定性奉獻相對值假設極性相互作用超過非極性相互作用 蛋白質在凍結溫度或低于凍結溫度比在較高溫度進穩(wěn)定 ，假設蛋白質穩(wěn)定主要依靠疏水相互作用，蛋白質在室溫時比在凍結溫度時更穩(wěn)定。,第二十四頁，共五十六頁。,低溫(dīwēn),一般而言，在低溫或冷凍條件下，蛋白質/酶被冷鈍化，并且大局部的蛋白質/酶的冷鈍化是可逆的 但局部具有復雜四級結構的蛋白質尤其是酶的冷鈍化是不可逆的。如固氮酶的鐵蛋白在0 ~ 1℃放置15小時后，就完全喪失了固氮能力 同時，還有一種特殊情況(q237。ngku224。ng)，既在冷凍的情況(q237。ngku224。ng)下，某些存在于生物或食品中的酶活力不但不下降，反而上升，對食品的保鮮造成極大的危害,第二十五頁，共五十六頁。,冷凍處理(chǔlǐ)對酶活力的特殊影響 在凍結下局部酶活力的提高,第二十六頁，共五十六頁。,酸堿的影響(yǐngxiǎng),大局部的蛋白質的pH4 ~ 10 的環(huán)境中是穩(wěn)定的，超過此范圍的酸或堿可以使蛋白質變性 大多數(shù)情況下，蛋白質的酸堿變性都是可逆的 不同的蛋白質的耐酸堿程度是不一樣的 蛋白質的酸堿變性除了受到pH的影響外，還受到其他環(huán)境條件如狀態(tài)、溫度等的影響 強酸(qi225。nɡ suān)、強堿可以使蛋白質發(fā)生水解,第二十七頁，共五十六頁。,第二十八頁，共五十六頁。,輔助因子對〔?淀粉酶〕PHV曲線(qūxi224。n)的影響,,3 5 7 9 11,加Ca++,PH,V,第二十九頁，共五十六頁。,變性作用(zu242。y242。ng)的應用與預防,第三十頁，共五十六頁。,4.3 活性蛋白質與前體 ACTIVI PROTEIN AND PRECURSOR,前體就是指某些(mǒu xiē)剛生物合成的蛋白質不具有生物學活力或生物學活力較低時的狀態(tài) 激素與激素原 酶與酶原,第三十一頁，共五十六頁。,激素(jī s249。)與激素(jī s249。)原,胰島素 促腎上腺皮質激素 促黑激素(jī s249。) 胰高血糖素 其他,第三十二頁，共五十六頁。,〔人〕胰島素 Insulin,前胰島素原〔preproinsulin〕〔1條鏈，105Aa〕 切掉Nsignal peptide 〔24Aa〕 胰島素原〔proinsulin〕〔1條鏈，81Aa，3個2S鍵〕 切除(qiēch)肽鏈中間3160位的肽段〔C肽〕 胰島素〔insulin〕〔51Aa，A鏈30，B鏈21，3個2S鍵〕,第三十三頁，共五十六頁。,第三十四頁，共五十六頁。,HNCHCO,HNCHCO,A,B,,6,7,7,11,20,19,21,30,第三十五頁，共五十六頁。,酶與酶原(m233。i yu225。n) Enzyme and zymogen/proenzyme,胃蛋白酶
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