生物化學簡明教程第四版第五章酶(編輯修改稿)
2025-02-12 13:37 本頁面
【文章內容簡介】 乳蛋白酶原 (chymotrypsinogen) 酶原 (zymogen)： 不具催化活性的酶的前體 酶原的激活： 某種物質作用于酶原使之轉變?yōu)橛谢? 性的酶的過程。 胃蛋白酶原（ pepsinogen）的激活 H C l胃 蛋 白 酶 原p H 1 . 5 ～ 2（ 從 N 端 失 去 4 4 個 氨 基 酸 殘 基 ）自 身 激 活胃 蛋 白 酶使活性中心得以暴露出來 賴 纈 天 天 天 天 甘 異 賴 纈 天 天 天 天 纈 組 絲 S S S S 46 183 甘 異 纈 組 絲 S S S S 腸激酶 胰蛋白酶 活性中心 胰蛋白酶原的激活 胰凝乳蛋白酶原（ chymotrypsinogen）的激活 Threedimensional structure of chymotrypsin. The three chains are shown in ribbon form in orange, blue, and green. The side chains of the catalytic triad residues, including serine 195, are shown as ballandstick representations, as are two intrastrand and interstrand disulfide bonds. 酶原激活的意義？ 同工酶 (isoenzyme or isozyme) 同一種屬或同一個體的不同組織或同一組織，同一細胞中存在著具有不同分子形式但卻催化相同的化學反應的酶，稱為同工酶。 乳酸 丙酮酸 LDH5 骨骼肌 : 乳酸 丙酮酸 心肌 : LDH1 乳酸脫氫酶（ lactate dehydrogenase, LDH） 乳酸脫氫酶（ lactate dehydrogenase, LDH） 組成和電泳行為 HHHH (LDH1) HHHM (LDH2) HHMM (LDH3) HMMM (LDH4) MMMM (LDH5) 不同分子形式的同工酶催化相同的化學反應 為什么會這樣？ 因為它們的活性部位在結構上相同或極為相似。 酶催化作用的機理 活化分子（處于過渡態(tài)的分子） 活化能 降低反應所需的活化能 E+S ES EP P+E 中間產物學說 光譜吸收帶 645 583 561 548 530 498 E + + + + E+H2O2 + + E+H2O2+AH2 + + + + E：過氧化物酶 中間絡合物的證據 H2O2 + AH2 A + 2H2O 過氧化物酶 鎖鑰學說（ lock and Key theory） 1894年 Fischer 提出 誘導契合學說（ inducedfit theory） 1958年 Koshland提出 羧肽酶的誘導契合模式 底物 鄰近定向效應； “張力”和“形變”； 酸堿催化； 共價催化 。 金屬離子催化。 使酶具高催化效率的因素 兩個反應的分子，它們反應的基團互相靠近。 鄰近效應 A B A B A B A B A B 指酶的催化基團與底物的反應基團之間的定向。 定向效應 張力效應和底物形變（ strain and distortion） 酸堿催化（ acidbase catalysis） 共價催化（ covalent catalysis） 共價催化 親電子催化 親核催化 酶促反應速度的測定 酶促反應的動力學 測定的反應時間越長越好嗎？ 應該測定反應的初速度 研究影響酶促反應速度的因素 即底物的消耗量很?。ㄒ话阍?5﹪ 以內）時的反應速度 酶濃度與反應速度的關系 v [E] 當 [S]足夠大時，則 v=k[E] 底物濃度與反應速度的關系 當底物濃度較低時 反應速度與底物濃度成正比；反應為一級反應。 [S] V Vmax 隨著底物濃度的增高 反應速度不再成正比例加速；反應為混合級反應。 [S] V Vmax 當底物濃度高達一定程度 反應速度不再增加，達最大速度；反應為零級反應 [S] V Vmax ]S[K]S[Vvmm a x??（米氏方程） k2 k3 k2 k3 = 令： （米氏常數） k2 k3 k3 Et = E + ES k3 k3 k3k3k 3k 3米氏常數的意義 當 時： 因此，米氏常數的涵義是：當反應速度為最大反應速度一半時，底物的濃度 Km是酶的一個特征性常數 只與酶的性質有關，與酶的濃度無關 當酶能催化幾種不同的底物時， Km值一樣嗎？ 如己糖激酶：以葡萄糖為底物時， km= 以果糖為底物時， km=哪個是最適底物？
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