【文章內容簡介】 在拉氏圖上有固定位置 ， 而無規(guī)卷曲的 φ 、 Ψ 二面角可存在于所有允許區(qū)域內 。 上海大學生命科學學院 20221225 五、纖維狀蛋白質 纖維狀蛋白質的氨基酸序列很有規(guī)律 ， 它們形成比較單一的 、有規(guī)律的二級結構 ， 結果整個分子形成有規(guī)律的線形結構 ，呈現(xiàn)纖維狀或細棒狀 ， 分子軸比 （ 軸比：長軸 /短軸 ） 大于10， 軸比小于 10的是球狀蛋白質 。 廣泛分布于脊椎和無脊椎動物體內 ， 占脊椎動物體內蛋白質總量的 50%以上 ， 起支架和保護作用 。 上海大學生命科學學院 20221225 纖維狀蛋白質的類型 ? 纖維狀蛋白質可分為 不溶性 (硬蛋白 )和可溶性 二類， 前者 有角蛋白 （ α 角蛋白特征富含胱氨酸、 β 角蛋白特征不含胱氨酸或半胱氨酸） 、膠原蛋白和彈性蛋白等； 后者 有肌球蛋白和纖維蛋白原等，但不包括微管 (microtubule)、肌動蛋白細絲 (actin filament)或鞭毛( flagella)，它們是球狀蛋白質的長向聚集體 (aggregate)。 （一） α 角蛋白 原纖維 細胞 ?螺旋 角質層（鱗狀細胞） 微纖維 微纖維 大纖維 主要由 α 螺旋結構組成 ， 三股右手 α 螺旋向左纏繞形成原纖維 ， 原纖維排列成“ 9+2”的電纜式結構稱微纖維 ， 成百根微纖維結合成大纖維 結構穩(wěn)定性由二硫鍵保證， α 角蛋白在濕熱條件下可伸展轉變成 β 構象， Cys含量較高。 上海大學生命科學學院 20221225 ? 電子顯微鏡下的人體頭發(fā) 上海大學生命科學學院 20221225 卷發(fā) (燙發(fā) )的生物化學基礎 ? 永久性卷發(fā) (燙發(fā) )是一項生物化學工程(biochemical engineering),?— 角蛋白在濕熱條件下可以伸展轉變?yōu)??— 構象 ， 但在冷卻干燥時又可自發(fā)地恢復原狀 。 ? 這是因為 ?— 角蛋白的側鏈 R基一般都比較大 ，不適于處在 ?— 構象狀態(tài) ， 此外 ?— 角蛋白中的螺旋多肽鏈間有著很多的二硫鍵交聯(lián) ， 這些交聯(lián)鍵也是當外力解除后使肽鏈恢復原狀 (?— 螺旋構象 )的重要力量 。 這就是卷發(fā)行業(yè)的生化基礎 。 上海大學生命科學學院 20221225 角蛋白分子中的二硫鍵 上海大學生命科學學院 20221225 ?絲心蛋白 (fibroin)：這是蠶絲和蜘蛛絲的一種蛋白質。絲心蛋白具有抗張強度高，質地柔軟的特性，但不能拉伸。絲心蛋白是典型的 反平行式 ?折疊片 ，多肽鏈取鋸齒狀折疊構象。 （二） β 折疊片蛋白 上海大學生命科學學院 20221225 ?折疊片的三維結構 絲心蛋白含大量的 Gly、 Ala、 Ser， 以 β 折疊結構為主 。 絲心蛋白取片層結構 ， 即反平行式 β 折疊片以平行的方式堆積成多層結構 。 鏈間主要以氫鍵連接 ， 層間主要靠范德華力維系 。 Ala(或 Ser)殘基 和 Gly殘基 側鏈 (H原子 )的 連鎖 ? 絲蛋白是由伸展的肽鏈沿纖維軸平行排列成反向 ?折疊結構。分子中不含 ?螺旋。絲蛋白的肽鏈通常是由多個六肽單元重復而成。這六肽的氨基酸順序為： ? （ GlySerGlyAlaGlyAla） n 上海大學生命科學學院 20221225 （三）膠原蛋白 上海大學生命科學學院 20221225 膠原蛋白 — 一種三股螺旋 ? 膠原蛋白或稱膠原 (collagen)是很多脊椎動物和無脊椎動物體內含量最豐富的蛋白質，它也屬于結構蛋白質，使骨、腱、軟骨和皮膚具有機械強度。膠原蛋白至少包括四種類型，稱膠原蛋白 I、 H、 HI和IV（至 Ⅻ ）。下面主要討論膠原蛋白 I。 ? 腱的膠原纖維具有很高的抗張強度 (tensile strength)，約為 2030kg／ mm2， 相當于 12號冷拉鋼絲的拉力。 ? 骨鉻中的膠原纖維為骨骼提供 基質 ，在它的周圍排列著羥基磷灰石 (hydroxyapatite)[磷酸鈣聚合物Ca10(PO4)6(OH)2]結晶。脊椎動物的皮膚含有編織比較疏松，向各個方向伸展的膠原纖維。血管亦含有膠原纖維。 上海大學生命科學學院 20221225 ? 膠原蛋白在體內以膠原纖維的形式存在。其基本組成單位是 原膠原蛋白分子 (tropocollagen)，長度為 280nm，直徑為 ，分子量為 300000。 ? 原膠原蛋白分子 經多級聚合形成膠原纖維。在電子顯微鏡下，膠原纖維呈現(xiàn)特有的橫紋區(qū)帶，區(qū)帶間距為 6070nm，其大小取決于膠原的類型和生物來源； ? 原膠原蛋白分子 在膠原纖維中都是有規(guī)則地按四分之一錯位，首尾相接，并行排列組成纖維束。 ? 由于原膠原肽鏈上殘基所帶電荷不同，因而電子密度不同，這樣通過 1／ 4錯位排列便形成間隔一定的（大約 70nm)電子密度區(qū)域，而呈現(xiàn)模紋區(qū)帶。 原膠原蛋白分子中的 單鏈（左手螺旋） 一股原膠原蛋白分子 膠原纖維 原膠原蛋白的頭 上海大學生命科學學院 20221225 ? 原膠原蛋白分子即 膠原蛋白的二級結構是由三條肽鏈組成的 三股螺旋 ，這是 — 種 右手超螺旋 結構。螺距為 ，每圈每股包含 30個殘基。 ? 其中每一股螺旋又是一種特殊的 左手螺旋 ，螺距為 ，每一螺圈含 ,每一殘基沿軸向的距離為 。 ? 膠原三股螺旋 只存在于膠原纖維中。至今沒有在球狀蛋白質中發(fā)現(xiàn)， 二面角（ Φ、 Ψ）值基本上分布在 60度和 +140度 。 ? 組成 原膠原蛋白分子 的 ?肽 至少有五種， ?l(I)，?l(II)， ?l(III)， ?1(IV)和 ?2。膠原蛋白 I是由兩條 ?1(I)和一條 ?2組合而成的三螺旋， [?1(I)]2 ?2 。這五種肽鏈氨基酸順序不同，它們的分子量介于 95000到 100000之間，含 1000個殘基左右 . 上海大學生命科學學院 20221225 ? 一級結構分析表明 ， ?肽鏈 的 96%都是按三聯(lián)體的重復順序： (g1y— x— y)n排列而成。 Gly數(shù)目占殘基總數(shù)的三分之一 x常為 Pro， y常為Hpro(羥脯氨酸 )和 Hlys（羥賴氨酸）。 ? 穩(wěn)定原膠原三螺旋的力 ， 要求：三聯(lián)體的每第三個位置必須是 Gly 上海大學生命科學學院 20221225 膠原纖維中的交聯(lián)結構 吡啶啉 pridinnoline 上海大學生命科學學院 20221225 （ a）膠原纖維的分子結構與形成過程 (Ⅰ ～ Ⅶ )； （ b）膠原纖維的電鏡照片 上海大學生命科學學院 20221225 （ 四 ） 彈性蛋白 (elastin) ?彈性蛋白是彈性纖維的主要成分；主要存在于脈管壁及肺 。 ?彈性纖維與膠原纖維共同存在 ,分別賦予組織以彈性及抗張性 。 ?彈性蛋白是高度疏水的非糖基化蛋白 ， 具有兩個明顯的特征 : ?構象呈無規(guī)則卷曲狀態(tài) 。 ?通過 Lys殘基相互交連成網狀結構 。 Elastin is a polymeric, crosslinked protein that confers elasticity to lungtissue 上海大學生命科學學院 20221225 與膠原蛋白的區(qū)別： 彈性蛋白只有一個基因，而膠原蛋白每個亞基都有自己的基因； 彈性蛋白不含 HLys、不被糖基化，而膠原蛋白是一種糖蛋白。 彈性蛋白無 Glyxy序列，故不能形成膠原蛋白那樣的超螺旋。 上海大學生命科學學院 20221225 （五）肌球蛋白和肌動蛋白 上海大學生命科學學院 20221225 上海大學生命科學學院 20221225 肌肉的構成 ? 骨骼肌以及很多非肌肉細胞含有兩種形成特有的 纖維狀或絲狀 結構的蛋白質：肌球蛋白和肌動蛋白 actin 。 按生物功能來說它們 不是 基本的 結構蛋白質 ，它們參與需能的收縮活動。 ?肌球蛋白 myosin是一種很長的捧狀分子，有兩條彼此纏繞的 “ — 螺旋肽鏈的尾巴和一個復雜的 “ 頭 ” 。它的總分子量為450000，約 160nm長，實際上含有六條肽鏈。 上海大學生命科學學院 20221225 ? 長尾巴 是由二條分子量各為 230,000的肽鏈組成，這