生物化學(xué)簡(jiǎn)明教程第四版第五章酶-文庫(kù)吧資料
2025-01-22 13:37本頁(yè)面
【正文】 用 (nonpetitive inhibition) （ 1）競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用 (petitive inhibition) 不可逆抑制作用（ irreversible inhibition） E + I → EI 例 : DFP（ DIFP）對(duì)胰凝乳蛋白酶的抑制 抑制劑與酶分子上的某些基團(tuán)共價(jià)結(jié)合 可逆抑制作用 (reversible inhibition) （ 1）競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用（ petitive inhibition） E+I EI 例 : 丙二酸對(duì)琥珀酸脫氫酶的抑制作用 抑制劑的結(jié)構(gòu)與某種底物的結(jié)構(gòu)類似 競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用動(dòng)力學(xué)方程 E + S E S E + Pk 1k 2k 3+Ik i 2k i 1E IEI+S → no reaction 推導(dǎo)出的方程 )K ]I[1(KK]S[K ]S[Vvimmmm ax ??????競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用動(dòng)力學(xué)方程的特征 當(dāng) [ I ]→0 時(shí)，方程還原成米氏方程。 最適溫度與最適 pH一樣，也不是一個(gè)固定的常數(shù) 激活劑 （ activator） 對(duì)酶反應(yīng)速度的影響 酶的激活劑：能提高酶活力的物質(zhì) 1. 無(wú)機(jī)離子 金屬離子，如 Na+、 K+、 Mg2+、 Ca2+、 Cu2+、 Zn2+、 Fe2+等。 因?yàn)樗耸艿降孜锏姆N類、溫度、時(shí)間等的影響外、還受底物濃度、酶濃度等因素的影響。 [S] V Vmax 當(dāng)?shù)孜餄舛雀哌_(dá)一定程度 反應(yīng)速度不再增加，達(dá)最大速度；反應(yīng)為零級(jí)反應(yīng) [S] V Vmax ]S[K]S[Vvmm a x??（米氏方程） k2 k3 k2 k3 = 令： （米氏常數(shù)） k2 k3 k3 Et = E + ES k3 k3 k3k3k 3k 3米氏常數(shù)的意義 當(dāng) 時(shí)： 因此，米氏常數(shù)的涵義是：當(dāng)反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時(shí)，底物的濃度 Km是酶的一個(gè)特征性常數(shù) 只與酶的性質(zhì)有關(guān)，與酶的濃度無(wú)關(guān) 當(dāng)酶能催化幾種不同的底物時(shí)， Km值一樣嗎？ 如己糖激酶：以葡萄糖為底物時(shí)， km= 以果糖為底物時(shí)， km=哪個(gè)是最適底物？ Km除了與底物類別有關(guān)外，還與哪些因素有關(guān)？ pH 溫度 但與酶的濃度和底物濃度無(wú)關(guān) 所以 km值是酶的一個(gè)特征性常數(shù) 如何測(cè)定米氏常數(shù)？ （ 1） v對(duì) [S]作圖 雙倒數(shù)作圖法（ LineweaverBurk作圖法） 米氏方程的轉(zhuǎn)換 m a xm a xmV1]S[1VKv1 ???pH對(duì)酶作用的影響 pH影響反應(yīng)速度的原因 ( 1 ) pH影響了酶分子、底物分子和 ES復(fù)合物的 解離狀態(tài)。 定向效應(yīng) 張力效應(yīng)和底物形變（ strain and distortion） 酸堿催化（ acidbase catalysis） 共價(jià)催化（ covalent catalysis） 共價(jià)催化 親電子催化 親核催化 酶促反應(yīng)速度的測(cè)定 酶促反應(yīng)的動(dòng)力學(xué) 測(cè)定的反應(yīng)時(shí)間越長(zhǎng)越好嗎？ 應(yīng)該測(cè)定反應(yīng)的初速度 研究影響酶促反應(yīng)速度的因素 即底物的消耗量很?。ㄒ话阍?5﹪ 以內(nèi)）時(shí)的反應(yīng)速度 酶濃度與反應(yīng)速度的關(guān)系 v [E] 當(dāng) [S]足夠大時(shí)，則 v=k[E] 底物濃度與反應(yīng)速度的關(guān)系 當(dāng)?shù)孜餄舛容^低時(shí) 反應(yīng)速度與底物濃度成正比；反應(yīng)為一級(jí)反應(yīng)。 使酶具高催化效率的因素 兩個(gè)反應(yīng)的分子，它們反應(yīng)的基團(tuán)互相靠近。 酶催化作用的機(jī)理 活化分子（處于過(guò)渡態(tài)的分子） 活化能 降低反應(yīng)所需的活化能 E+S ES EP P+E 中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō) 光譜吸收帶 645 583 561 548 530 498 E + + + + E+H2O2 + + E+H2O2+AH2 + + + + E：過(guò)氧化物酶 中間絡(luò)合物的證據(jù) H2O2 + AH2 A + 2H2O 過(guò)氧化物酶 鎖鑰學(xué)說(shuō)（ lock and Key theory） 1894年 Fischer 提出 誘導(dǎo)契合學(xué)說(shuō)（ inducedfit theory） 1958年 Koshland提出 羧肽酶的誘導(dǎo)契合模式 底物 鄰近定向效應(yīng)； “張力”和“形變”； 酸堿催化； 共價(jià)催化 。 胃蛋白酶原（ pepsinogen）的激活 H C l胃 蛋 白 酶 原p H 1 . 5 ～ 2（ 從 N 端 失 去 4 4 個(gè) 氨 基 酸 殘 基 ）自 身 激 活胃 蛋 白 酶使活性中心得以暴露出來(lái) 賴 纈 天 天 天 天 甘 異 賴 纈 天 天 天 天 纈 組 絲 S S S S 46 183 甘 異 纈 組 絲 S S S S 腸激酶 胰蛋白酶 活性中心 胰蛋白酶原的激活 胰凝乳蛋白酶原（ chymotrypsinogen）的激活 Threedimensio
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