生物化學第四章酶ppt課件(編輯修改稿)
2025-02-01 13:35 本頁面
【文章內容簡介】 一個反應。 如：麥芽糖酶只作用于麥芽糖，脲酶只催化尿素水解。 分為 結構專一性和立體異構專一性。 ? 鍵專一性： 只對底物分子中其所作用鍵要求嚴格。 O 如： RCOR’ RCOOH + R’OH 酯酶 ?基團專一性： 要求底物具有一定的化學鍵，而且對鍵的某一端所連基團也有一定要求。 如： αDGlc苷酶，水解蔗糖和麥芽糖 2. 立體異構專一性（ stereo specificity） 幾乎所有的酶對于立體異構體都具有高度專一性。當底物具有立體異構體時，酶只能作用于其中的一種。 如： L氨基酸氧化酶只催化 L氨基酸的氧化脫氨基。 試指出下列每種酶具有哪種類型的專一性？ （ 1）脲酶（只催化尿素 NH2CONH2的水解，但不能作用于NH2CONHCH3）； （ 2） βD葡萄糖苷酶（只作用于 βD葡萄糖形成的各種糖苷，但不能作用于其他的糖苷，例如果糖苷）； （ 3）酯酶（作用于 R1COOR2的水解反應）； （ 4） L氨基酸氧化酶（只作用于 L氨基酸，而不能作用于D氨基酸）； 三、酶專一性的假說 1. 1894年， Fisher提出 “鎖鑰學說” ? 認為整個酶分子的天然構象是具有剛性結構的，酶表面具有特定的形狀。酶與底物的結合如同一把鑰匙對一把鎖一樣。 2. 1958年， Koshland 提出 “誘導契合假說” ? 該學說認為酶表面并沒有一種與底物互補的固定形狀，而只是由于底物的誘導才形成了互補形狀。 一、活化能 ? 催化劑的作用是降低反應活化能，從而起到提高反應速度的作用 第五節(jié) 酶的作用機理 二、中間產物學說 ? 在酶催化的反應中，第一步是酶與底物形成酶－底物中間復合物。當底物分子在酶作用下發(fā)生化學變化后，中間復合物再分解成產物和酶。 E + S ES P + E ? 許多實驗事實證明了 ES復合物的存在。 如：已獲得 ES結晶 X線衍射法描出 ES圖象 同位素標記底物實驗 光譜分析分析 第六節(jié) 酶促反應動力學 一、酶濃度對酶促反應速度的影響 ? 在酶作用的最適條件下，如果底物濃度足夠大，足以使酶飽和，則： V＝ K [E] 二、底物濃度對酶促反應速度的影響 V與 [S]呈 雙曲線 關系 [S]很低時， V與 [S]成正比關系，為 一級反應。 隨著 [S]增大， V與 [S]不成正比關系， V增加變慢，為 混級反應 。 [S]足夠大時， V到達最大值 Vmax，不再增加。有飽和現象，為 零級反應 。 ? 根據中間產物學說： E + S ES P + E 1913年， Michaelis和 Menten建立 米氏方程 。 V=V m a x [ S ]K m + [ S ]Km 即為米氏常數 Vmax為最大反應速度 前提： ，產物極少。 2.[S][E]， ES形成不會明顯降低底物的量。 ，即 E+S ES ? 當 [S]Km, V=Vmax[S]/Km。 一級反應。 [S]Km, V=Vmax。 零級反應。 [S]＝ Km, V=Vmax/2 Km（米氏常數）定義 ：酶促反應速度達到最大反應速度一半時的底物濃度。因此，米氏常數的單位為 mol/L或 mmol/L 。 ? 不同的酶具有不同 Km值
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