生物化學(xué)課件—第五章酶(編輯修改稿)
2025-02-12 15:21 本頁面
【文章內(nèi)容簡(jiǎn)介】 、輔酶在酶促反應(yīng)中的作用特點(diǎn) ? 輔酶在催化反應(yīng)過程中 ， 直接參加了反應(yīng) 。 ? 每一種輔酶都具有特殊的功能 ， 可以特定地催化某一類型的反應(yīng) 。 ? 同一種輔酶可以和多種不同的酶蛋白結(jié)合形成不同的全酶 。 ? 一般來說 ， 全酶中的輔酶決定了酶所催化的類型 （ 反應(yīng)專一性 ） ， 而酶蛋白則決定了所催化的底物類型 （ 底物專一性 ） 。 酶分子中的金屬離子 ? 根據(jù)金屬離子與酶蛋白結(jié)合程度，可分為兩類：金屬酶和金屬激酶。 ? 在金屬酶中 ,酶蛋白與金屬離子結(jié)合緊密。如 Fe2+/ Fe3+ 、 Cu+/Cu3+、 Zn2+ 、 Mn2+、 Co2+ 等。 ? 金屬酶中的金屬離子作為酶的輔助因子，在酶促反應(yīng)中傳遞電子，原子或功能團(tuán) 。 金屬酶中的金屬離子與配體 ? 金屬離子 配體 酶或蛋白 ? Mn2+ 咪唑 丙酮酸脫氫酶 ? Fe2+/Fe3+ 卟啉環(huán)，咪唑， 血紅素， 含硫配體 氧化 還原酶， 過氧化氫酶 ? Cu+/Cu2+ 咪唑，酰胺 細(xì)胞色素氧化酶 ? Co2+ 卟啉環(huán) 變位酶 ? Zn2+ NH3，咪唑，（ RS） 2 碳酸酐酶，醇脫氫酶 ? Pb2+ SH d氨基 g酮戊二酸脫水酶 ? Ni2+ SH 尿酶 金屬激酶中的金屬離子 ? 激酶是一種磷酸化酶類，在 ATP存在下 催化葡萄糖，甘油等磷酸化。 ? 其中的金屬離子與酶的結(jié)合一般較松散。在溶液中，酶與這類離子結(jié)合而被激活。 ? 如 Na+ 、 K+、 Mg2+、 Ca2+ 等。金屬離子對(duì)酶有一定的選擇性 ,某種金屬只對(duì)某一種或幾種酶有激活作用。 酶的結(jié)構(gòu)及 催化作用機(jī)制 ? 1．結(jié)合部位 Binding site ? 酶分子中與底物結(jié)合的部位或區(qū)域一般稱為結(jié)合部位。 （一） 酶分子的結(jié)構(gòu)特點(diǎn) ? 酶分子中促使底物發(fā)生化學(xué)變化的部位稱為催化部位 。 ? 通常將酶的結(jié)合部位和催化部位總稱為酶的活性部位或活性中心。 ? 結(jié)合部位決定酶的專一性， ? 催化部位決定酶所催化反應(yīng)的性質(zhì)。 2．催化部位 catalytic site ? 酶分子中存在著一些可以與其他分子發(fā)生某種程度的結(jié)合的部位，從而引起酶分子空間構(gòu)象的變化，對(duì)酶起激活或抑制作用。 3．調(diào)控部位 Regulatory site ? 主要包括： ? 親核性基團(tuán)：絲氨酸的羥基，半胱氨酸的巰基和組氨酸的咪唑基。 H2N C H CC H2O HOO HO HH2N C H CC H2O HOS HS HH2N C H CC H2O HONN HNNH酶活性中心的必需基團(tuán) ? 酸堿性基團(tuán)：門冬氨酸和谷氨酸的羧基，賴氨酸的氨基，酪氨酸的酚羥基，組氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巰基等。 H2N C H CC H2O HOC H2CO HOH2N C H CC H2O HOCO HOC O O HH2N C H CC H2O HOC H2C H2C H2N H2N H2H2N C H CC H2O HOO HO H(二 ) 酶作用專一性的機(jī)制 ? 酶分子活性中心部位，一般都含有多個(gè)具有催化活性的手性中心，這些手性中心對(duì)底物分子構(gòu)型取向起著誘導(dǎo)和定向的作用，使反應(yīng)可以按單一方向進(jìn)行。 ? 酶能夠區(qū)分對(duì)稱分子中等價(jià)的潛手性基團(tuán)。 (a)“ 三點(diǎn)結(jié)合 ” 的催化理論 ? 認(rèn)為酶與底物的結(jié)合處至少有三個(gè)點(diǎn)，而且只有一種情況是完全結(jié)合的形式。只有這種情況下，不對(duì)稱催化作用才能實(shí)現(xiàn)。 （ b）鎖鑰學(xué)說： ? 認(rèn)為整個(gè)酶分子的天然構(gòu)象是具有剛性結(jié)構(gòu)的，酶表面具有特定的形狀。酶與底物的結(jié)合如同一把鑰匙對(duì)一把鎖一樣 （ c）誘導(dǎo)契合學(xué)說 ? 該學(xué)說認(rèn)為酶表面并沒有一種與底物互補(bǔ)的固定形狀，而只是由于底物的誘導(dǎo)才形成了互補(bǔ)形狀 . （三），酶作用高效率的機(jī)制 ? 1，中間產(chǎn)物學(xué)說 ? 在酶催化的反應(yīng)中，第一步是酶與底物形成酶－底物中間復(fù)合物。當(dāng)?shù)孜锓肿釉诿缸饔孟掳l(fā)生化學(xué)變化后，中間復(fù)合物再分解成產(chǎn)物和酶。 ? E + S ==== ES ??? P + E ? 許多實(shí)驗(yàn)事實(shí)證明了 E－ S復(fù)合物的存在。 E－ S復(fù)合物形成的速率與酶和底物的性質(zhì)有關(guān)。 ? 酶促反應(yīng)： E + S === ES === ES? ? ?? EP ?? E + P ? 反應(yīng)方向 , 即化學(xué)平衡方向 ,主要取決于反應(yīng)自由能變化 ?H?。 ? 而反應(yīng)速度快慢 ,則主要取決于反應(yīng)的活化能Ea。 ? 催化劑的作用是降低反應(yīng)活化能 Ea,從而起到提高反應(yīng)速度的作用 2. 活化能降低 反應(yīng)過程中能的變化 ? 酶催化作用的本質(zhì)是酶的活性中心與底物分子通過短程非共價(jià)力 (如氫鍵 ,離子鍵和疏水鍵等 )的作用，形成 ES反應(yīng)中間物， ? 其結(jié)果使底物的價(jià)鍵狀態(tài)發(fā)生形變或極化，起到激活底物分子和降低過渡態(tài)活化能作用。 ? 在酶促反應(yīng)中，底物分子結(jié)合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的有效濃度大大增加，有利于提高反應(yīng)速度； ? 另一方面，由于活性中心的立體結(jié)構(gòu)和相關(guān)基團(tuán)的誘導(dǎo)和定向作用，使底物分子中參與反應(yīng)的基團(tuán)相互接近，并被嚴(yán)格定向定位，使酶促反應(yīng)具有高效率和專一性特點(diǎn)。 3，鄰基效應(yīng)和定向效應(yīng) 例 ? 咪唑和對(duì) 硝基苯酚乙酸酯的反應(yīng)是一個(gè)雙分子氨解反應(yīng) . C H 3 C OON O 2NN H..NN HCOC H 3+ O N O 2+NN HC OON O 2. .例 ONN H+ ON O 2+實(shí)驗(yàn)結(jié)果表明，分子內(nèi)咪唑基參與的氨解反應(yīng)速度比相應(yīng)的分子間反
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