生物化學(xué)課件—第五章酶-資料下載頁
2025-01-16 15:21本頁面
【正文】 氟磷酸酯。 b. 可逆抑制 ? 抑制劑與酶蛋白以非共價(jià)方式結(jié)合，引起酶活性暫時(shí)性喪失。抑制劑可以通過 透析等方法 被除去，并且能部分或全部恢復(fù)酶的活性。根椐抑制劑與酶結(jié)合的情況，又可以分為兩類 (1) 竟?fàn)幮砸种? ? 某些抑制劑的化學(xué)結(jié)構(gòu)與底物相似，因而能與底物竟?fàn)幣c酶活性中心結(jié)合。當(dāng)抑制劑與活性中心結(jié)合后，底物被排斥在反應(yīng)中心之外，其結(jié)果是酶促反應(yīng)被抑制了。 ? 竟?fàn)幮砸种仆ǔ？梢酝ㄟ^增大底物濃度，即提高底物的競(jìng)爭(zhēng)能力來消除。 竟?fàn)幮砸种? 竟?fàn)幮砸种? 竟?fàn)幮砸种? (2) 非竟?fàn)幮砸种? ? 酶可同時(shí)與底物及抑制劑結(jié)合，引起酶分子構(gòu)象變化，并導(dǎo)至酶活性下降。由于這類物質(zhì)并不是與底物競(jìng)爭(zhēng)與活性中心的結(jié)合，所以稱為非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑。 ? 如某些金屬離子（ Cu2+、 Ag+、 Hg2+）以及 EDTA等，通常能與酶分子的調(diào)控部位中的 SH基團(tuán)作用，改變酶的空間構(gòu)象，引起非競(jìng)爭(zhēng)性抑制。 非竟?fàn)幮砸种? 可逆抑制作用的動(dòng)力學(xué)特征 ? 加入競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑后， Km 變大，酶促反應(yīng)速度減小。 4 2 0 2 4 6 8 101/[ S]( 1/m m ol .L1)1/v1. 競(jìng)爭(zhēng)性抑制 無抑制劑 競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑 1/Vmax ? 加入非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑后， Km 雖然不變，但由于 Vmax減小，所以酶促反應(yīng)速度也下降了。 4 2 0 2 4 6 8 101/[ S]( 1/m m ol .L1)1/v無抑制劑 非 競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑 1/km 酶模型 ? 酶模型是人工合成的一類具有酶的某些屬性的有機(jī)化合物。 ? 雖然它的分子比較小，結(jié)構(gòu)比較簡(jiǎn)單，但是含有酶所具有的主要活性基團(tuán)以及與酶的活性中心相似的空間結(jié)構(gòu)，能夠模擬酶的某些關(guān)鍵性功能。 ? 目前研究得比較多的主要是水解酶和單加氧酶模型。 H 2 O..CH 3 C O O ++NN H+ p 硝基苯酚 咪唑p 硝基苯酚乙酸酯ON O2+NN HCOC H3..NN HC H3C OON O2N 乙酰咪唑2. 環(huán)糊精酶模型 ? 環(huán)糊精是環(huán)狀低聚糖的總稱。其中研究得最多的是 ??環(huán)糊精。 ? ??環(huán)糊精是由六個(gè)葡萄糖分子按照 1??4連接方式形成的一種環(huán)狀結(jié)構(gòu)天然淀粉，并具有園柱型立體結(jié)構(gòu)特點(diǎn)。 胰蛋白酶家族 ? 胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶和彈性蛋白酶是一組密切相關(guān)的水解酶類，它們的作用是水解肽鏈。 ? 在胰臟內(nèi)合成的是它們沒有活性的酶原，然后被分泌到消化道，并且僅僅在使用前被活化。這 3種酶各有分工，每種酶在不同類型氨基酸側(cè)鏈相鄰的肽鍵處水解蛋白質(zhì)鏈。 ? 胰蛋白酶在堿性氮基酸，即賴氨酸或精氨酸的羰基后側(cè)切天肽鏈。胰凝乳蛋白酶在芳香氨基酸后側(cè)切開肽鏈。彈性蛋白酶在它的水解位點(diǎn)上乎沒有選擇，但是它趨向于優(yōu)先切開與小的不帶電荷的側(cè)鏈相鄰的肽鍵。 脂肪酶 S e r105OHH i s224HNNA s p187OOA s p187OOHH i s224NNHT h r40NHHOR 39。OOROS e r105R C O O R 39。 R 39。 O HR OOS e r105N u HS e r105O H+ RN uO色素的生物合成途徑 ? 黑色素在一種專門產(chǎn)生色素的黑素細(xì)胞中形成。 M E L AN I NE S慢N HOOD o p a c h r o m e3快C O ON H 3+OO339。K1K1D o p a q u i n o n e 快764KC O ON H 3+OOD o p a q u i n o n e H+L c u k o d o p a c h r o m e+H OH ON H 2C O O HKc 339。 39。H OH ON H5 , 6 D i h y d r o x y i n d o lCO2 快H ON HC O OO+5 快H2O O2O2H2OE . 快21L Do p aH OC O ON H 3+H OE . 慢H2OO2T y rH OC O ON H 3+酪氨酸酶催化機(jī)制 ? 酪氨酸酶的化學(xué)和光譜學(xué)研究表明 ， 該酶的活性中心有一個(gè)雙核銅活性部位 。 這個(gè)雙核銅活性部位具有幾種不同形式 。 ? 氧化態(tài) （ oxygenated,oxytyrosinase,Eoxy）酪氨酸酶 ， 由兩個(gè)四配位的二價(jià)銅離子 （ Cu2+）組成 ,每個(gè)銅離子通過兩個(gè)強(qiáng)的橫向的 NHis或一個(gè)軸向的 NHis配體配位 ， 氧分子以過氧化物形式結(jié)合在兩個(gè)銅離子上 ， 架起一個(gè)氧橋 。 ? 變位態(tài) （ Mettyroxinase,Emet） 酪氨酸酶 ，像氧化態(tài) Eoxy形式一樣 ， 通過一個(gè)內(nèi)在的氧橋偶聯(lián) ， 但不是通過一分子過氧化物 ， 而是通過過氧化氫結(jié)合到銅離子上 ， 這種形式的酶可以通過加入過氧化物轉(zhuǎn)化為氧化態(tài)形式 。相反 ， 氧化態(tài)形式的酶在過氧化物丟失后 ，則轉(zhuǎn)變?yōu)樽兾粦B(tài)酪氨酸酶 。 ? 目前人們使用的商業(yè)酶制劑中 ， 即純化后得到的酶中 ， 含有 85%的變位態(tài)酪氨酸酶 ，15%的氧化態(tài)形式的酶 。 ? 脫氧態(tài)（ Deoxytyrosinase, Edeoxy）酪氨酸酶，它與脫氧的血藍(lán)蛋白相似，具有一個(gè)一價(jià)態(tài)銅離子的雙銅結(jié)構(gòu)（ Cu+Cu+）。 1938年 Kubowitz通過在酶催化兒茶酚還原后，每個(gè)銅原子可以結(jié)合一分子的一氧化碳證實(shí)了這種形式酪氨酸酶的存在。 酪氨酸酶的三維結(jié)構(gòu)
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