真核生物的基因表達調控-資料下載頁
2025-01-16 19:51本頁面
【正文】 稱為 ARE。 ARE結合蛋白可以聚集外切多聚腺苷酸酶和內切酶，加速 mRNA的降解。 52 ? 新生肽鏈的水解：酶解 ? 肽鏈 N端的第一個氨基酸：穩(wěn)定化氨基酸（ Met、 Ser、 Thr、Ala、 Val、 Cys、 Gly、 Pro）與去穩(wěn)定氨基酸 ? 肽鏈中氨基酸的共價修飾：磷酸化、甲基化、?；? ? 通過信號肽 (signal peptide)分揀、運輸、定位 ?翻譯后水平的調控 53 Translational control 在原核生物中 ,不同基因的翻譯水平受下列因素的調控 : (1)原核生物自身產生的較短反義 RNA與 mRNA結合 ,抑制了翻譯 。 (2)多順反子 mRNA對核酸酶的相對穩(wěn)定性 ,調節(jié)翻譯的進程 。 (3)mRNA的自身結合 ,阻止了其與核糖體附著的蛋白質結合 . 54 在真核生物中 ， 真核生物通常用改變基因的轉錄水平和 RNA的加工來控制特定的蛋白質的合成量，但也有一些調控發(fā)生在細胞質中，如： （ 1）蛋白質結合掩蓋了 mRNA，阻礙了翻譯 （ 2） mRNA的 3‘非編碼區(qū)存在 5’– AUUUA—3‘的重復序 列，使得 mRNA不穩(wěn)定，降低翻譯效率。 Polyproteins 單一翻譯產物被切割形成兩個或多個獨立蛋白，稱為多蛋白 55 3. 蛋白質定位 Protein targeting 蛋白質在細胞內的定位是取決于生物自身蛋白質的特性、相對長短以及其氨基酸的序列。這些序列可以決定蛋白質是否是被分泌、轉運至核內還是轉運至其他細胞器內。 原核生物的蛋白定位：分泌（右圖） 56 真核生物的蛋白質定位：有兩條途徑 （ 1） （ 2） 57 第 1條途徑 Posttranslational targeting pathways 58 第 2條途徑 COtranslational targeting pathways 共翻譯途徑也叫分泌途徑 59 4. 蛋白質修飾 Protein modification 新生多肽沒有功能，除了要有正確的折疊及形成二硫鍵外，還必須經過修飾，包括切割和各種共價修飾。 ?切割 Cleavage （ 1）去掉信號肽 （ 2）多蛋白的切割 （ 3）肽鏈內部的切割，如右圖 前胰島素原 胰島素原，無活性 60 ?共價修飾 Covalent modification 蛋白質的化學修飾發(fā)生在 N‘端、C’端以及大部分氨基酸的側鏈上，主要的類型有 (1) 乙?；? Acetylation (2) 羥基化 Hydroxylation (3) 磷酸化 Phosphorylation (4) 甲基化 Methylation (5) 糖基化 Glycosylation (6) 核苷的添加 Addition of nucleotides 61 5. 蛋白質降解 Protein degradation ?不同的蛋白質有不同的半衰期，調節(jié)蛋白需要迅速更新，而且細胞要能夠除去有缺陷的和受損的蛋白。 ?真核生物中 N‘端殘基在蛋白質穩(wěn)定性上起關鍵的作用。在 20個氨基酸中： ?8個 N’端高度穩(wěn)定（ Ala, Cys, Gly, Met, Pro, Ser, Thr, Val ) ?8個 N’端半衰期短 (Arg,His, Ile, Leu, Lys, Phe, Trp, Tyr) ?4個 N‘端經化學修飾后穩(wěn)定性降低 (Asn, Asp, Gln, Glu) 62 思考題：第 433頁 27； 12； 14； 16； 17。 Good luck for everyone
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