酶蛋白的穩(wěn)定性和穩(wěn)定化(編輯修改稿)
2025-06-22 22:01 本頁面
【文章內(nèi)容簡介】 酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)中有孔隙，通常這些孔隙被水分子所充滿。極性的水分子通過布朗運(yùn)動(dòng)與蛋白質(zhì)的疏水鍵接觸會導(dǎo)致蛋白質(zhì)不穩(wěn)定。若酶蛋白的結(jié)構(gòu)堅(jiān)實(shí)，則水分子從孔隙中被除去，蛋白的穩(wěn)定性也相應(yīng)增加。 酶蛋白中非極性側(cè)鏈約占其總體積的一半，從熱力學(xué)上來說它們與水的接觸是不利的，因?yàn)閲@非極性基團(tuán)的水分子，相對溶液中其他地方的水分子來說更有序，形成一個(gè)封閉結(jié)構(gòu)，或稱為 “ 籠形 ” 結(jié)構(gòu)。水分子彼此之間形成氫鍵，而且只是很脆弱地結(jié)合在封閉結(jié)構(gòu)內(nèi)的基團(tuán)上。當(dāng)發(fā)生疏水相互作用時(shí)，水分子排列有序形成的 “ 籠形 ” 結(jié)構(gòu)被破壞，這部分水進(jìn)入自由水中，使水分子熵增加。 但最近 X射線結(jié)晶學(xué)方法證實(shí)，蛋白質(zhì)非極性表面上水分子的結(jié)構(gòu)重排，能引起系統(tǒng)的熵值降低和蛋白質(zhì)折疊狀態(tài)的改變： 蛋白質(zhì)的非極
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