蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能(編輯修改稿)
2025-05-30 07:58 本頁面
【文章內(nèi)容簡介】 Phe—— X 胃蛋白酶 Phe(Trp、 Try、 Leu)—— Phe(Trp、 Try、 Leu) ③ Glu蛋白酶 Glu—— X （ Vs蛋白酶 ） ④ Arg蛋白酶 Arg—— X ⑤ Lys蛋白酶 X—— Lys ⑥ Pro蛋白酶 Pro—— X （ 4） 二硫鍵的確定 （ 對角線電泳法 ） 碘乙酰胺封閉 SH 胃蛋白酶酶解蛋白質(zhì) 第一向電泳 過甲酸氧化 — S— S— 生成 SO3H 第二向電泳 分離出含二硫鍵的兩條短肽 ， 測序 與拼接出的肽鏈比較 ， 定出二硫鍵的位置 。 （三）蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)與生物功能 ★ 蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)決定高級結(jié)構(gòu)和功能 ★ 同源蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的種屬差異與生物進化 通過比較同源蛋白質(zhì)的氨基酸序列的差異可以研究不同物種間的親源關系和進化 。 親源關系越遠 ， 同源蛋白的氨基酸順序差異就越大 。 同源蛋白質(zhì)： 在不同的生物體內(nèi)行使相同或相似功能的蛋白質(zhì) 。 如：血紅蛋白在不同的脊椎動物中都具有輸送氧氣的功能 ， 細胞色素在所有的生物中都是電子傳遞鏈的組分 。 ★ 蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的突變 — 分子病 分子?。夯蛲蛔円鸬哪硞€功能蛋白的某一個或幾個氨基酸殘基發(fā)生了遺傳性替代從而導致整個分子的三維結(jié)構(gòu)發(fā)生改變 ， 功能部分或全部喪失 。 鐮刀形紅細胞貧血現(xiàn)是由于血紅蛋白發(fā)生了遺傳突變引起的 ?鏈第 6位的 aa線基由正常的 Glu變成了疏水性的 Val ★ 一級結(jié)構(gòu)的部分切除與蛋白質(zhì)的激活 二、二級結(jié)構(gòu) （一）、蛋白質(zhì)分子中的非共價鍵 (次級鍵 ) 1. 氫鍵： ?氫鍵 (hydrogen bond)的形成常見于連接在一電負性很強的原子上的氫原子 ， 與另一電負性很強的原子之間 。 ?氫鍵在維系蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)穩(wěn)定上起著重要的作用。 ?氫鍵的鍵能較低 (~12kJ/mol)，因而易被破壞。 蛋白質(zhì)分子中氫鍵的形成 2. 疏水鍵： ?非極性物質(zhì)在含水的極性環(huán)境中存在時 ，會產(chǎn)生一種相互聚集的力 ， 這種力稱為 疏水鍵或疏水作用力 。 ?蛋白質(zhì)分子中的許多氨基酸殘基側(cè)鏈也是非極性的 ， 這些非極性的基團在水中也可相互聚集 ， 形成疏水鍵 ， 如 Leu， Ile，Val， Phe， Ala等的側(cè)鏈基團 。 3. 離子鍵 （ 鹽鍵 ） ： ?離子鍵 (salt bond)是由帶正電荷基團與帶負電荷基團之間相互吸引而形成的化學鍵 。 ?在近中性環(huán)境中 ， 蛋白質(zhì)分子中的酸性氨基酸殘基側(cè)鏈電離后帶負電荷 ， 而堿性氨基酸殘基側(cè)鏈電離后帶正電荷 ， 二者之間可形成離子鍵 。 蛋白質(zhì)分子中離子鍵的形成 4． 范德華氏 （ van der Waals)引力： ?原子之間存在的相互作用力 。 ?蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)多肽鏈主鏈原子局部的空間結(jié)構(gòu) ， 但不包括與其他肽段的相互關系及側(cè)鏈構(gòu)象的內(nèi)容 。 維系蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的主要化學鍵是氫鍵 。 酰胺平面（肽平面） 1. 由于 C=O雙鍵中的 π電子云與 N原子上的未共用電子對發(fā)生 “ 電子共振 ” ， 使肽鍵具有部分雙鍵的性質(zhì) ， 不能自由旋轉(zhuǎn) 。 結(jié)構(gòu) ， 稱為肽單元或肽鍵平面 。 但由于α 碳原子與其他原子之間均形成單鍵 ，因此兩相鄰的肽鍵平面可以作相對旋轉(zhuǎn) 。 ?肽鍵平面 —— 由于肽鍵具有部分雙鍵的性質(zhì) ， 使參與肽鍵構(gòu)成的六個原子被束縛在同一平面上 ， 這一平面稱為肽鍵平面或肽單元 。 ★ 肽鍵的結(jié)構(gòu)特點： （ 1） 酰胺氮上的孤對電子與相鄰羰基之間形成共振雜化體 。 （ 2） 肽鍵具有部分雙鍵性質(zhì) ， 不能自由旋轉(zhuǎn) 。 （ 3） 肽鍵具有平面性 ， 組成肽鍵的 4個原子和 2個 Cα幾乎處在同一平面內(nèi) （ 酰氨平面 ） 。 （ 4） 肽鍵亞氨基在 pH014內(nèi)不解離 。 （ 5） 肽鏈中的肽鍵一般是反式構(gòu)型 ， 而 Pro的肽鍵可能出現(xiàn)順 、 反兩種構(gòu)型 ． ★ 多肽鏈可以看成由 Cα串聯(lián)起來的無數(shù)個酰胺平面組成 ★ 當 Φ(Ψ)旋轉(zhuǎn)鍵兩側(cè)的主鏈呈順式時，規(guī)定Φ(Ψ) =0176。 ★ 從 Cα沿鍵軸方向看，順時針旋轉(zhuǎn)的 Φ (Ψ)角為正值，反之為負值。 （二）蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的類型： ?蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)主要包括 α 螺旋 ，β 折迭 ， β 轉(zhuǎn)角及無規(guī)卷曲等幾種類型 。 1. α 螺旋 ： ?α 螺旋是多肽鏈的主鏈原子沿一中心軸盤繞所形成的有規(guī)律的螺旋構(gòu)象 ， 其結(jié)構(gòu)特征為： ① 二面角： Φ= 57176。 , Ψ= 48176。 ， 是一種右手螺旋 ② 每圈螺旋： ， 高度： ③ 每個殘基繞軸旋轉(zhuǎn) 100176。 ， 沿軸上升 ④ 氨基酸殘基側(cè)鏈向外 ⑤ 相鄰螺圈之間形成鏈內(nèi)氫鏈 ， 氫鍵的取向幾乎與中心軸平行 。 ⑥ 肽鍵上 C=O氧與它后面 （ C端 ） 第四個殘基上的 NH氫間形成氫鍵 。 典型的 α螺旋用 ， 13表示氫鍵封閉的環(huán)包括 13個原子 。 封閉環(huán)原子數(shù) =3n+4（ n= .....） （ n：后邊第 n個 aa） （ n=1） 310 螺旋 （ n=2） 613螺旋 （ n=3） （ n=4） 310 n=1 n=2 n=3 n=4 ?影響 α 螺旋穩(wěn)定的因素有： ⑴ 極大的側(cè)鏈基團 （ 存在空間位阻 ） ； ⑵ 連續(xù)存在的側(cè)鏈帶有相同電荷的氨基酸殘基 （ 同種電荷的互斥效應 ） ； ⑶ 有 Pro等亞氨基酸存在 （ 不能形成氫鍵 ） 。 2. β 折迭： ?β 折迭是由若干肽段或肽鏈排列起來所形成的扇面狀片層構(gòu)象 ， 其結(jié)構(gòu)特征為： ⑴ 由若干條肽段或肽鏈平行或反平行排列組成片狀結(jié)構(gòu)； ⑵ 主鏈骨架伸展呈鋸齒狀； ⑶ 借相鄰主鏈之間的氫鍵維系 。 ?β 折迭包括平行式和反平行式兩種類型 3. β 轉(zhuǎn)角： ?β 轉(zhuǎn)角是多肽鏈
黨政相關相關推薦
鄂ICP備17016276號-1