酶與維生素ppt課件(編輯修改稿)
2025-01-31 15:44 本頁面
【文章內(nèi)容簡介】 學(xué)反應(yīng)速度常測定初速度 目 錄 二、底物濃度對酶促反應(yīng)速度的影響 酶促反應(yīng)速度的底物飽和現(xiàn)象 目 錄 [ES] 生成速度 : vf Vf = k1[E] [S] = k1 ([ET][ES])[S] [ES] 消耗速度 : vd 穩(wěn)態(tài)時 : vf = vd Vd = k1[ES] + k2[ES]= [ES](k1+ k2) k1 ([ET][ES])[S]= [ES](k1+ k2) ([ET][ES])[S] (k1+ k2) [ES] k1 = (k1+ k2)/ k1 = Km Michaelis Constatn [ET][S][ES][S]=Km[ES]。 [ET][S] = [ES] (Km+[S]) [ET][S] Km+ [S] [ES]= v = k2[ES]。 k2[ET]=Vmax MichaelisMenten Equation: 米氏方程 v Vmax[S] Km+ [S] = 目 錄 動力學(xué)行為可以用米氏方程描述的酶又稱為 米氏酶 米氏常數(shù) Km反映酶與底物的親和力 米氏方程中動力學(xué)參數(shù)的意義 Km = [S] ? Km在數(shù)值上等于酶促反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時對應(yīng)的底物濃度。 ? Km值也反映了酶對底物的親和力： Km值愈大，反應(yīng)達(dá)最大所需的底物濃度愈大，因此酶對底物的親合力越??； Km值愈小，酶與底物的親和力愈高。 目 錄 Vmax和 k2（ kcat）的意義 ? 在特定的酶促反應(yīng)體系中，最大反應(yīng)速度 Vmax是酶完全被底物 飽和時的反應(yīng)速度， Vmax= k2[E] Vmax和 [E] 成線性關(guān)系， 所以 Vmax同酶濃度 [E]呈正比，而與底物濃度無關(guān) 。 ? 而直線的斜率為 k2，為一級反應(yīng)速率常數(shù)，表示當(dāng)酶被底物飽和時每秒鐘每個酶分子轉(zhuǎn)換底物的分子數(shù)， k2值越大，表示酶的催化效率越高。 k2這個常數(shù)又叫做轉(zhuǎn)換數(shù)，通常稱為催化常數(shù)（ catalytic canstant， Kcat）。 目 錄 酶動力學(xué)參數(shù)的測定 v Vmax[S] Km+ [S] = LineweaverBurk作圖法 目 錄 三、酶濃度對酶促反應(yīng)速度的影響 四、溫度對反應(yīng)速度的影響 最適溫度明顯受到測定因素的影響，不是酶的特征常數(shù)。 目 錄 五、 pH對反應(yīng)速度的影響 不同酶的最適 pH一般不同，但 最適 pH不是酶特征常數(shù) ，它受底物種類與濃度、緩沖離子種類與濃度以及酶的純度等多種因素影響 。 目 錄 酶抑制劑： 凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白質(zhì)構(gòu)象發(fā)生非常顯著變化的物質(zhì)稱為酶抑制劑 (inhibitor)。 據(jù)抑制劑與酶結(jié)合的緊密程度和相互作用的化學(xué)本質(zhì)，酶的抑制作用分為 可逆性抑制 irreversible inhibition與 不可逆性抑制 irreversible inhibition。 六、抑制劑對反應(yīng)速度的影響 目 錄 抑制劑以共價鍵與酶必需基團結(jié)合使酶失去活性，用透析、超濾等方法除去剩余抑制劑后，抑制效應(yīng)不能逆轉(zhuǎn)，這類作用稱為 不可逆性抑制作用 （ irreversible inhibition）， 抑制劑為 不可逆抑制劑（ irreversible inhibitor）。 據(jù)抑制劑對酶分子上氨基酸殘基反應(yīng)的選擇性，可以分為專一性不可逆抑制劑 ( specific irreversible inhibitor )和 非專一不可逆抑制劑(nonspecific irreversible inhibitor)。 不可逆性抑制作用 irreversible inhibition 目 錄 可逆抑制作用 reversible inhibition： 抑制劑以非共價鍵與酶或酶 底物復(fù)合物的特定區(qū)域可逆結(jié)合成復(fù)合物，并使酶活性降低甚至消失，采用透析或超濾將未結(jié)合抑制劑除去，則抑制劑和酶蛋白復(fù)合物解離，同時酶活性逐步恢復(fù)。 據(jù)可逆抑制劑同酶結(jié)合后對酶動力學(xué)的改變，可逆抑制作用可分為：競爭性抑制、非競爭性抑制和反競爭性抑制。 可逆抑制作用 reversible inhibition 目 錄 競爭性抑制作用 petitive inhibition ]S[]S[??mma xKVV1 + Ki[I ]酶表觀 Km增大 酶表觀 Vmax不變 目 錄 非競爭性抑制作用 nonpetitive inhibition 酶表觀 Vmax降低 酶表觀 Km 不變 V max [S ]V =( K m + [S ] )1 + K i[I]目 錄 反競爭性抑制作用 unpetitive inhibition 酶表觀 Km降低 酶表觀 Vmax降低 ]S[? ]S[?mma xKVV1 + Ki[ I ]目 錄 通過特定機制使酶由無活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑富钚栽黾拥奈镔|(zhì)稱為 酶激活劑 （ activator）； 酶的激活劑 最常見的是金屬離子 ，如 Mg2+、 K+、 Mn2+等； 有些酶沒有激活劑則沒有活性，即此激活劑是酶發(fā)揮催化作用必需的，稱為 必需激活劑 ； 有些酶在激活劑不存在時仍有一定的催化活性，這類激活劑稱為 非必需激活劑 。 七、激活劑對酶活性的影響 目 錄 除了酶活性可受抑制劑或激動劑的影響外，細(xì)胞可通過改變酶蛋白的結(jié)構(gòu)來調(diào)節(jié)酶活性，其中包括酶原的激活，同工酶形成，化學(xué)修飾和別構(gòu)效應(yīng)等。 第五節(jié) 酶活性調(diào)節(jié) 目 錄 無活性的酶前體稱做酶原（ zymogen）。 酶原轉(zhuǎn)變成有活性酶的過程稱為 酶原激活 （ zymogen acticvation），也稱為酶解激活。 酶原激活過程實際上是 酶活性中心形成 或暴露的過程。 一、酶原激活 目 錄 同工酶（ isoenzyme）： 在同一個體內(nèi)的可催化相同化學(xué)反應(yīng)，而分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)及免疫學(xué)特性不同的一組酶。 同工酶是生物進(jìn)化適應(yīng)環(huán)境的產(chǎn)物，由不同基因編碼，或從同一基因轉(zhuǎn)錄后，因翻譯差異所得的不同多肽鏈組
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