酶活力及酶ppt課件(參考版)
2025-01-08 20:18本頁面
【正文】 L－ 1時(shí)，計(jì)算產(chǎn)物的生成量。 ? ④反應(yīng)混合物保溫 2分鐘后確定反應(yīng)的初速度。L－ 1和 l l0－ 7mol計(jì)算每個(gè)反應(yīng)混合物的 Km。通過測(cè)定每單位時(shí)間（分鐘）所形成的產(chǎn)物量而獲得催化反應(yīng)的初速度，其結(jié)果如下表所示。 別構(gòu)酶與非調(diào)節(jié)酶動(dòng)力學(xué)曲線的比較 例題 ? 為了確定某酶的催化反應(yīng)的初速度的底物依賴關(guān)系，制備了一系列的 l00ml含有不同底物濃度的反應(yīng)混合物。Ｓ １ 為底物Ａ，Ｓ ２ 為底物Ｂ。 ? B、隨機(jī)順序，Ｓ １ 為底物Ａ，Ｓ ２ 為底物Ｂ。 反競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用動(dòng)力學(xué) 有無抑制劑存在時(shí)酶促反應(yīng)的動(dòng)力學(xué)方程 表觀 雙底物酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué) ? 一）、順序機(jī)制：底物的結(jié)合和產(chǎn)物的釋放按一定順序進(jìn)行。 反競(jìng)爭(zhēng)性抑制特點(diǎn)： 1）抑制劑與酶和底物的復(fù)合物結(jié)合。 2） Vm下降， Km不變 3）非竟?fàn)幮砸种撇荒芡ㄟ^增大底物濃度的方法 來消除 。 ? 如某些金屬離子（ Cu2+、 Ag+、 Hg2+）以及 EDTA等，通常能與酶分子的調(diào)控部位中的 SH基團(tuán)作用，改變酶的空間構(gòu)象，引起非競(jìng)爭(zhēng)性抑制。 2. 非竟?fàn)幮砸种? ? 酶可同時(shí)與底物及抑制劑結(jié)合，引起酶分子構(gòu)象變化，并導(dǎo)致酶活性下降。 4） Vmax不變， Km增大 2） 抑制程度取決于 I和 S的濃度以及與酶結(jié)合的親和力大小。 + I EI ES P+ E E+S 競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用 實(shí)例：磺胺藥物的藥用機(jī)理 H2N SO2NH2 對(duì)氨基苯磺酰胺 H2N COOH 對(duì)氨基苯甲酸 對(duì)氨基苯甲酸 谷氨酸 蝶呤 葉酸FH2 磺胺類藥物可與對(duì)氨基苯甲酸競(jìng)爭(zhēng)二氫葉酸合成酶，影響 FH2的合成，導(dǎo)致細(xì)菌生長(zhǎng)繁殖受抑制，達(dá)到治病效果。 1. 竟?fàn)幮砸种? 某些抑制劑的化學(xué)結(jié)構(gòu)與底物相似，因而能與底物竟?fàn)幣c酶活性中心結(jié)合。抑制劑 可以通過透析等方法被除去 ，并且能部分或全部恢復(fù)酶的活性。 ? 判斷抑制類型。 ? 了解酶的底物在體內(nèi)具有的濃度水平。 ? 判斷酶的最適底物（天然底物） 。 米氏常數(shù)的測(cè)定 基本原則 ： 將米氏方程變化成相當(dāng)于 y=ax+b的直線方程 ， 再用作圖法求出 Km。 ? Km值表示酶與底物之間的親和程度： Km值大表示親和程度小，酶的催化活性低 。 [S] V Vmax 當(dāng)?shù)孜餄舛雀哌_(dá)一定程度 反應(yīng)速度不再增加，達(dá)最大速度；反應(yīng)為零級(jí)反應(yīng) [S] V Vmax 米氏常數(shù) Km的意義 ? 不同的酶具有不同 Km值，它是酶的一個(gè)重要的特征物理常數(shù)。 米氏常數(shù)的意義及測(cè)定 Km — 米氏常數(shù) Vmax — 最大反應(yīng)速度 當(dāng)?shù)孜餄舛容^低時(shí) 反應(yīng)速度與底物濃度成正比；反應(yīng)為一級(jí)反應(yīng)。 V=V m a x [ S ]K m + [ S ] 根據(jù)中間產(chǎn)物學(xué)說，酶促反應(yīng)分兩步進(jìn)行 : ? 米氏
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