【正文】 家族的一種分子伴侶充當衣被解體的 ATP酶。 籠形衣被小泡的組成 Clathrin衣被小泡的掐斷過程 COP I有被小泡 負責回收、轉運內質網(wǎng)逃逸蛋白（ escaped proteins）返回內質網(wǎng)。起初發(fā)現(xiàn)于高爾基體碎片，在含有 ATP的溶液中溫育時，能形成非籠形蛋白包被的小泡。 內質網(wǎng)向高爾基體輸送運輸小泡時，一部分自身的蛋白質也不可避免的被運送到了高爾基體。內質網(wǎng)通過兩種機制維持蛋白質的平衡 ：一是轉運泡將應被保留的駐留蛋白排斥在外，例如有些駐留蛋白參與形成大的復合物，因而不能被包裝在出芽形成的轉運泡中，結果被保留下來；二是通過對逃逸蛋白的回收機制，使之返回它們正常駐留的部位。 內質網(wǎng)的正常駐留蛋白，不管在腔中還是在膜上，它們在C端含有一段回收信號序列（ retrieval signals），如果它們被意外地逃逸進入轉運泡從內質網(wǎng)運至高爾基體 cis面，則cis面的膜結合受體蛋白將識別并結合逃逸蛋白的回收信號，形成 COPI衣被小泡將它們返回內質網(wǎng)。內質網(wǎng)腔中的蛋白，如蛋白二硫鍵異構酶和協(xié)助折疊的分子伴侶，均具有典型的回收信號 LysAspGluLeu（ KDEL）。內質網(wǎng)的膜蛋白（如SRP受體）在 C端有一個不同的回收信號，通常是 LysLysXX（ KKXX， X：任意氨基酸），同樣可保證它們的回收。 COP I衣被小泡還可以介導高爾基體不同區(qū)域間的蛋白質運輸。 COPI衣被小泡 COPⅡ 有被小泡 介導從內質網(wǎng)到高爾基體的物質運輸。最早發(fā)現(xiàn)于酵母ER在 ATP存在的細胞質液中溫育時， ER膜上能形成類似于COP I的衣被小泡，某些溫度敏感型的酵母，由于 COP II衣被蛋白發(fā)生變異，在特定溫度下會在內質網(wǎng)中積累蛋白質。 COP II衣被由多種蛋白質構成，其中 Sar1GTP酶與 Sec23/ Sec24復合體結合在一起，形成緊緊包圍著膜的一層衣被。真核生物的 COP II衣被蛋白亞單位具有一些橫向同源物（Paralog），這些同源物可能介導不同的蛋白質轉運，具有不同的調節(jié)機制。 COP II衣被小泡形成于內質網(wǎng)的特殊部位，稱為內質網(wǎng)出口（ exit sites），這些部位沒有核糖體，由交織在一起的管道和囊泡組成網(wǎng)絡結構。 由內質網(wǎng)到高爾基體的蛋白轉運中，大多數(shù)跨膜蛋白是直接結合在 COP II衣被上，但是少數(shù)跨膜蛋白和多數(shù)可溶性蛋白通過受體與 COP II衣被結合，這些受體在完成轉運后，通過 COP I衣被小泡返回內質網(wǎng)。 COP II衣被所識別的分選信號位于跨膜蛋白胞質面的結構域，形式多樣。 內質網(wǎng)駐留蛋白回收示意圖 （二）衣被的形成 衣被是在一類叫作衣被召集 GTP酶（ coatrecruitment GTPase）作用下形成的。衣被召集 GTP酶通常為單體 GTP酶（ monomeric GTPase），也叫 G蛋白，起分子開關的作用，結合 GDP的形式?jīng)]有活性，位于細胞質中，結合 GTP而活化，轉位至膜上，能與衣被蛋白結合，促進組裝。 衣被召集 GTP酶包括 Arf蛋白和 Sar 1蛋白， Arf參與高爾基體上籠形蛋白衣被與 COP I衣被的形成， Sar 1參與內質網(wǎng)上 COP II衣被的形成，兩者的作用方式大體相似。質膜上籠形蛋白衣被的形成也與 GTP酶有關，但其成分尚不明確。 衣被召集 GTP酶大量存在于細胞質中，但處于結合 GDP的失活狀態(tài)。當內質網(wǎng)上要形成 COPII衣被小泡時， Sar 1釋放GDP結合 GTP而激活，激活的 Sar 1暴露出一條脂肪酸的尾巴，插入內質網(wǎng)膜，然后開始召集衣被蛋白，以衣被蛋白為模型形成運輸小泡?；罨囊卤徽偌?GTP酶還可以激活磷脂酶 D（phospholipase D），將一些磷脂水解，使形成衣被的蛋白質牢固地結合在膜上。 衣被召集 GTP酶對衣被的形成其動態(tài)調節(jié)作用，當多數(shù)衣被召集 GTP酶處于結合 GTP的狀態(tài)時，它催化衣被的形成；反之當多數(shù)衣被召集 GTP酶處于結合 GDP的狀態(tài)時，它催化衣被的解體。因此衣被的形成過程是邊形成便解體的動態(tài)過程，只有在組裝速率大于解體速率時，才能形成衣被小泡。 COPII衣被小泡的組裝 膜泡錨定與融合的特異性是通過轉運泡膜上的蛋白和靶膜上的蛋白相互作用獲得的 （三）膜泡運輸?shù)亩ㄏ驒C制 衣被小泡沿著細胞內的微管被運輸?shù)桨屑毎鳎R達蛋白水解 ATP提供運輸?shù)膭恿?。各類運輸小泡之所以能夠被準確地和靶膜融合，是因為運輸小泡表面的標志蛋白能被靶膜上的受體識別，其中涉及識別過程的兩類關鍵性的蛋白質是 SNAREs（ soluble NSF attachment protein receptor）和 Rabs（ targeting GTPase）。其中 SNARE介導運輸小泡特異性停泊和融合， Rab的作用是使運輸小泡靠近靶膜。 SNAREs SNAREs的作用是保證識別的特異性和介導運輸小泡與目標膜的融合。動物細胞中已發(fā)現(xiàn) 20多種 SNAREs，分別分布于特定的膜上，位于運輸小泡上的叫作 vSNAREs，位于靶膜上的叫作tSNAREs。 vSNAREs和 tSNAREs都具有一個螺旋結構域，能相互纏繞形成跨 SNAREs復合體（ transSNAREs plexes），并通過這個結構將運輸小泡的膜與靶膜拉在一起，實現(xiàn)運輸小泡特異性停泊和融合。 在 SNAREs接到新一輪的運輸小泡停泊之前， SNAREs必須以分離的狀態(tài)存在， NSF（ Nethylmaleimidesensitive fusion protein, NSF）催化 SNAREs的分離，它是一種類似分子伴娘的 ATP酶，能夠利用 ATP作為能量通過插入幾個適配蛋白（ adaptor protein）將 SNAREs復合體的螺旋纏繞分開 T 和 V SNAR SNAR復合體 SNAR復合體的解離 在神經(jīng)細胞中 SNAREs負責突觸小泡的停泊和融合，破傷風毒素和肉毒素等細菌分泌的神經(jīng)性毒素實際上是一類特殊的蛋白酶，能夠選擇性地降解 SNAREs，從而阻斷神經(jīng)傳導 精卵的融合、成肌細胞的融合均涉及 SNAREs，另外病毒融合蛋白的工作原理與 SNAREs相似，介導病毒與宿主質膜的融合。 病毒融合蛋白的工作原理 Rabs Rab也叫 targeting GTPase，屬于單體 GTP酶，結構類似于 Ras，已知 30余種。不同膜上具有不同的 Rab，每一種細胞器至少含有一種以上的 Rab。 Rabs的作用是促進和調節(jié)運輸小泡的停泊和融合。與衣被召集 GTP酶相似的是，起分子開關作用，結合 GDP失活，位于細胞質中，結合 GTP激活，位于細胞膜、內膜和運輸小泡膜上，調節(jié) SNAREs復合體的形成。 Rabs的調節(jié)蛋白與其它 G蛋白的相似。 Rabs還有許多效應因子（ effector），其作用是幫助運輸小泡聚集和靠近靶膜，觸發(fā) SNAREs釋放它的抑制因子。許多運輸小泡只有在包含了特定的 Rabs和 SNAREs之后才能形成。 Rab的作用 四、細胞結構體系的組裝 生物大分子的裝配方式： 自我裝配 （ selfassembly）：裝配信 息存在于裝配亞基本身； 協(xié)助裝配 （ aidedassembly）：其裝配除裝配亞基外還需其它成分的介入； 直接裝配 （ directassembly）：亞基直接裝配到已形成的結構上。 生物大分子裝配的生物學意義 ： 減少和校正蛋白質合成中出現(xiàn)的錯誤； 減少所需的遺傳物質信息量； 通過裝配與去裝配更容易調節(jié)與控制多種生物學過程 。