文獻(xiàn)綜述-蛋白質(zhì)的乳化性質(zhì)(編輯修改稿)
2025-07-26 14:44 本頁面
【文章內(nèi)容簡介】 二烷基磺酸鈉(SDS 1g/kg)稀釋40倍，最終稀釋度為4000倍。將最后溶液在500nm下測定吸光值(測定9次取平均值)。EAI和ESI采用如下公式進(jìn)行計(jì)算：式中，ESI —乳化穩(wěn)定性(min）： A0—均質(zhì)后迅速被稀釋的乳化液的吸光值； A10—乳化液在靜止10min 后的吸光值； t—時(shí)間(本實(shí)驗(yàn)是10min) 式中，EAI —乳化活性(ml/g)； T=； C—乳化液形成前蛋白質(zhì)水溶液中蛋白濃度(g/ml)； Φ—乳化液中油的體積分?jǐn)?shù)()；稀釋倍數(shù)是 40003 不同物化因素對乳化性質(zhì)的影響 pH值 顧楠[9]等人研究鷹嘴豆分離蛋白乳化性時(shí)，采用不同pH值梯度對其進(jìn)行測定。pH值范圍選定為11，分別測量在不同pH處理過后的蛋白的乳化活性和乳化穩(wěn)定性。結(jié)果如下：圖1 pH對鷹嘴豆分離蛋白乳化活性及乳化穩(wěn)定性的影響在圖中很明顯的看出pH為5時(shí)，蛋白溶解度最小，即鷹嘴豆分離蛋白的等電點(diǎn)，此時(shí)蛋白溶解度最差，表面電荷為零，親水能力下降，吸附在油水界面上的蛋白含量減少，故乳化活性降低；在靜置的過程中，由于不存在靜電排斥作用，蛋白質(zhì)進(jìn)一步在油水界面重排乳化，同時(shí)在油水界面堆積促進(jìn)了高彈性膜的形成，阻止油滴聚集上浮從而提高了乳狀液的穩(wěn)定性。pH從等電點(diǎn)向兩側(cè)變化，蛋白質(zhì)的溶解度增大，蛋白質(zhì)向油水界面擴(kuò)張能力增強(qiáng)，界面面積增大，乳化活力又開始增強(qiáng)，乳化穩(wěn)定性又逐漸下降。鄧塔[5]等人在研究大豆乳化性質(zhì)的課題中，采用不同梯度的pH值對大豆蛋白粉進(jìn)行處理，加熱溫度為60℃下，采用1mol/L的鹽酸調(diào)節(jié)大豆蛋白溶液的pH，處理30min，測定其乳化性。結(jié)果如圖：在此反應(yīng)溫度下，隨著酸處理pH降低，大豆蛋白的溶解性降低，經(jīng)酸處理時(shí)11S和7S發(fā)生變性，其中11S基本是全部變性，而7S是部分變性。變性蛋白在高溫下運(yùn)動加劇而發(fā)生聚集，使蛋白質(zhì)分子疏水性/親水性比值降低，減少油表面結(jié)合，影響蛋白質(zhì)乳化性。同時(shí)蛋白質(zhì)分子柔韌性降低，在界面不能迅速展開，影響大豆蛋白的乳化性。另一方面可能是在一定濃度下的大豆蛋白溶液隨pH升高，發(fā)生羧基去質(zhì)子化，電荷排布改變，有利于乳化性的提高。圖1 pH值對乳化性的影響 含油量顧楠[9]等人在研究鷹嘴豆分離蛋白的乳化性時(shí)，設(shè)置不同梯度的含油量，分別為1230mL，測定其乳化活性和乳化穩(wěn)定性，結(jié)果如下：圖2 加油量對鷹嘴豆分離蛋白乳化活性及乳化穩(wěn)定性的影響 因?yàn)榈鞍踪|(zhì)是油和水的兩親物質(zhì)，可自發(fā)地遷移至油水界面，降低表面張力，形成穩(wěn)定的乳狀液，隨著加油量的增加，所形成的界面面積增大，因而乳化活力增大；而且隨著加油量的增加，乳化穩(wěn)定性呈現(xiàn)減小的趨勢，因?yàn)楫?dāng)油含量增高時(shí)，乳狀液油滴形成的保護(hù)膜較薄，導(dǎo)致蛋白質(zhì)相互聚集下沉或油滴相互聚集上浮，從而使乳狀液失去穩(wěn)定性，故乳狀液的穩(wěn)定性隨油量的增加而降低。 離子濃度 顧
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