蛋白質的結構與功能(2)(編輯修改稿)
2025-05-28 18:07 本頁面
【文章內容簡介】 沒有確定規(guī)律性的構象。 ?模體 (motif)/超二級結構：蛋白質分子中 α 螺旋、 β 折疊、 β 轉角等組合在一起，彼此相互作用，形成有規(guī)則的二級結構組合體，作為三級結構的單元，其基本結合形式有： αα,βββ,β α β 等。 ?結構域 (structural domain)：分子量大的蛋白質，往往以超二級結構為單元組成兩個或兩個以上相對獨立的區(qū)域，行使各自功能，再形成三級結構，這些相對獨立的區(qū)域稱為結構域。 三、 蛋白質的三級結構 ?概念： 整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置。即肽鏈中所有原子在三維空間的排布位置。 ?主要化學鍵： 疏水作用力、 離子鍵、 氫鍵、 van der Waals力等。 四、蛋白質的四級結構 ?概念：蛋白質分子中各亞基的空間排布及相互作用。 蛋白質的亞基 (subunit)：參與構成蛋白質四級結構的、每條具有三級結構的多肽鏈 。 ?主要化學鍵 ：疏水作用力，氫鍵和離子鍵 ?蛋白質結構中應注意的問題： ? 由一條多肽鏈形成的蛋白質其最高級結構為三級 ， 具有三級結構的蛋白質才具有生物學活性 。 ? 形成蛋白質的四級結構至少要有兩條多肽鏈 。 ?蛋白質結構的小結： ? 蛋白質一級結構是它的氨基酸序列 ? 蛋白質二級結構是多肽鏈主鏈的卷曲與折疊 ? 蛋白質三級結構是多肽鏈自然形成的三維結構 ? 蛋白質四級結構是亞基的空間排列 ? 主要作用力： 一級結構：肽鍵、二硫鍵 二級結構：氫鍵 三級結構：疏水作用力、氫鍵、 范德華力、鹽鍵等 四級結構：疏水作用力、氫鍵、 鹽鍵等 第三節(jié) 蛋白質的結構與功能的關系 一、蛋白質一級結構與功能的關系：一級結構是空間構象和功能的基礎 ?一級結構決定空間結構與功能 。 ?一級結構相似、空間結構相似； 一級結構不同、空間結構不同 ?保守氨基酸改變，功能改變； 保守氨基酸不變，功能不變 例如： 分子病： 由于基因結構改變，蛋 白質一級結構中的關鍵 氨基酸發(fā)生改變，從而 導致蛋白質功能障礙， 出現(xiàn)相應的疾病。 （鐮刀形紅細胞貧血等） ?一級結構并非決定空間結構的唯一因素 溫度、離子強度，分子伴侶等 分子伴侶：在蛋白質加工、折疊形成特定空間構象及穿膜進入細胞器的轉位過程中起關鍵作用的一類蛋白質。 ? 與未折疊的肽段（疏水部分）進行可逆的結合，輔助二硫鍵的正確形成； ? 引導肽鏈的正確折疊并集合多條肽鏈成為較大的結構； ? 可以解聚錯誤聚合的肽段，防止錯誤發(fā)生。 二、蛋白質空間結構與功能的關系：蛋白質構象決定生物學功能，構象改變，功能改變。 例 1：別構效應（ allosteric effect）：蛋白質分子的特定部位（調節(jié)部位）與小分子化合物（效應物）結合后，引起空間構象發(fā)生改變，從而促使生物學活性變化的現(xiàn)象。包括正協(xié)同、負協(xié)同效應。 肌紅蛋白（ Mb）： 由一條多肽鏈組成。 血紅蛋白（ Hb）： 由 α 2β 2四聚體組成。 例 2：蛋白質構象?。喝舻鞍踪|的折疊發(fā)生錯誤，盡管其一級結構不變，但蛋白質構象發(fā)生改變，仍可影響其功能，嚴重時可導致疾病發(fā)生。 瘋牛病是由朊病毒蛋白 (prion protein, PrP)引起的一組人和動物神經退行性病變。 正常的 PrP富含 α 螺旋，稱為 PrPc。在某種未知蛋白質的作用下可轉變成 β 折疊的 PrPsc，從而致病。 第四節(jié) 蛋白質的理化性質及其分離純化 一、蛋白質的理化性質 蛋白質的兩性解離與等電點 ?蛋白質的兩性解離 蛋白質分子除兩端的氨基和羧基可解離外，氨基酸殘基側鏈中某些基團，在一定的溶液 pH條件下都可解離成帶負電荷或正電荷的基團。
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