大專生物化學酶ppt課件(編輯修改稿)
2025-02-04 04:53 本頁面
【文章內容簡介】 酶與底物的結合如同一把鑰匙對一把鎖一樣 誘導契合學說 ? （ Koshland， 1958）該學說認為酶表面并沒有一種與底物互補的固定形狀，而只是由于底物的誘導才形成了互補形狀 . “ 誘導契合”假說： 1) 酶在結合底物前具有特定的形狀 ,酶分子的活性中心結構并不與底物分子的結構互相吻合。 2) 酶的活性部位是柔性的，可改變構象，使其發(fā)生有利于與底物結合的變化，酶與底物在此基礎上互補契合，生成酶－底物復合物，進行反應。 3) 酶的構象變化是可逆的，酶與底物結合生成產物后，酶又可回到原有構象。 羧肽酶的誘導契合模式 底物 目 錄 酶的工作原理 活化能 (activation energy) 在化學反應中，使底物分子從 初態(tài)轉變到 活化態(tài) 所需的能量。 反應總能量改變 非催化反應活化能 酶促反應 活化能 一般催化劑催 化反應的活化能 能 量 反 應 過 程 底物 產物 酶促反應活化能的改變 過氧化氫分解反應所需活化能 催化劑 每摩爾需活化能 無 18 000cal 膠態(tài)鈀 11 700cal 過氧化氫酶 2 000cal 中間產物學說： ? 酶如何降低化學反應的活化能 ： 中間產物學說 ? 中間產物學說認為： 酶在催化化學反應時，酶與底物首先形成不穩(wěn)定的中間物，然后分解酶與產物。即酶將原來活化能很高的反應分成兩個活化能較低的反應來進行，因而加快了反應速度。 中間產物學說 — 酶的工作方式 S + E → ES → P + E 底物 酶 中間產物 產物 ? 中間產物存在的證據： 32P標記底物法（磷酸化酶與葡萄糖結合）； （過氧 ? 化物酶與過氧化氫結合）。 鄰近效應和定向排列 鄰近效應： 就是酶可以結合底物使它們互相靠近。 定向效應： 就是酶可以將底物按有利于反應的方向進行排列。 表面效應（疏水效應） 酶活性中心的疏水環(huán)境排除水分子對催化作用的干擾。 ?酶活性中心是酶分子中具有三維結構的區(qū)域，或為裂縫，或為凹陷，深入到酶分子內部，常為氨基酸殘基的疏水基團組成的。 多元催化 ? 酸堿催化： 酶活性中心的某些基團可以 提供質子或接受質子 ，從而激活底物加速反應。 ? 親核親電子催化（共價催化）： 酶活性中心的某些基團可以 提供電子或接受電子 ，形成瞬間共價鍵，從而激活底物加速反應。 52 酶促反應動力學 Kiics of EnzymeCatalyzed Reaction 53 ?酶促反應動力學 研究 酶促反應速率 及其 影響因素 ?影響因素包括有 底物濃度、酶濃度、 pH、溫度、 抑制劑、激活劑等。 作業(yè)三：影響酶促反應速率的因素有哪些？ 研究意義 ? 摸索條件 ? 探尋機理 55 酶活力與酶促反應速度 單位：濃度 /單位時間 酶促反應速度 = 單位時間 S 減少量或 P 增加量 56 I. 單底物 、 單產物反應 ， 即底物的消耗量很小 （ 一般在 5﹪ 以內 ） 時的反應速度 研究前提 ※ 研究一種因素的影響時，其余各因素均恒定。 ★ 酶活力 ：又名酶活性，指酶加速其所催化的化學反應速度的能力。 ★酶活力單位： ① 在最適條件下 (25℃ ，最適 pH，飽合底物濃度 )，每分鐘催化1μ mol底物轉化為產物的酶量為一個酶活力單位 (U)。 ② 在最適條件下，每秒鐘催化 1mol底物轉化為產物的酶量為一個酶活力單位 (Kat)，又稱 1催量 。 1Kat =6?107U ★ 酶的比活力： 每單位酶蛋白所具有的酶活力單位數 。 用 U/mg酶蛋白或 U/ml酶制劑來表示 。 比活力越大 ，酶的活力越大 。 ? 酶濃度 對酶促反應速度的影響 ? 底物濃度 對酶促反應速度的影響 ? 抑制劑 對酶促反應速度的影響 ? 激活劑 對酶促反應速度的影響 ? pH值 對酶促反應速度的影響 ? 溫度 對酶促反應速度的影響 ★ 各因素對酶反應速度的影響 酶濃度對反應速度的影響 在有 足夠底物 ，而又不受其他因素影響的情況下，酶的反應速度 (v)與酶濃度成 正比 。 v=k[E] (k為反應速度常數， [E]為酶濃度 ) 底物濃度對反應速度的影響 1913年 Michaelis和 Menten提出 米氏方程 作業(yè)四：抄寫米氏方程，寫出其中各項的意義 ★ 米氏常數 Km： 指當反應速度達到 Vmax一半時的底物濃度。 ★ Km的意義： Km是酶的一個特征性常數 ① Km只與酶的性質有關，與酶 濃度無關 ② Km只是在一定的底物、一定的溫度和 pH條件下測定的，條件不同， Km值不同。 Km可近似表示酶與底物的親 和力 ① Km越小，表示酶與底物的親和力越大，反之亦然 ②如果一個酶有多個底物，則 Km最小的底物是該酶的最適底物 如果代謝途徑中各酶的 Km值已知， Km值最大的酶是限速酶。 在可逆反應中，兩個 Km值中最小的反應方向是該酶促反應的主要方向。 67 雙倒數作圖法或林貝氏作圖法 68 抑制劑對反應速度的影響 ?酶的抑制劑 (inhibitor) 凡能 使酶的催化活性下降 而 不引起酶蛋白變性 的物質統(tǒng)稱為酶的抑制劑。 ? 區(qū)別于酶的變性 抑制劑對酶 有一定選擇性 ，
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