應用紅外光譜研究生物大分子結構(參考版)
2025-04-07 23:21本頁面
【正文】 圖8 光動力作用前后蛋白質紅外光譜差譜圖a、 HAS紅外光譜原譜；b、蛋白質光照后與原譜差譜；c、蛋白質加入光敏劑后與原譜差譜；d、蛋白質加入光敏劑并光照后與原譜差譜。177。CELLSALPCIRR177。177。CELLIRR177。177。CELLSALPC177。177。表3 光動力作用對細胞表面蛋白結構的影響αHelix (%)βSheet (%)βturn (%)Random (%)CELL177。我們通過紅外光譜研究了光動力作用對細胞表面蛋白結構的影響，結果從光動力作用前后蛋白質紅外光譜的差譜中就可以明顯的看到變化，見圖8。在有氧條件下將蛋白質置于能產(chǎn)生自由基的物化環(huán)境中，發(fā)現(xiàn)了蛋白質過氧化物的存在，這些過氧化物在金屬離子存在時被分解，生成反應力更強的自由基。蛋白質自由基形成后都會引起其結構改變，這一過程的具體機制還不清楚。Baxter等還研究了單寧酸和球蛋白之間的相互作用，發(fā)現(xiàn)它們之間還可通過單寧酸的苯環(huán)與暴露于球蛋白表面帶苯環(huán)的氨基酸殘基間發(fā)生疏水作用。 圖7 β1,2,3,4,6五O倍酰D葡萄糖(PGG) 的結構Baxter等人研究了沒食子酸丙酯、β1,3,6三O倍酰D葡萄糖(TGG)和PGG與富脯氨酸肽段(PRP)的相互作用，發(fā)現(xiàn)它們之間主要的作用模式為多元酚苯環(huán)與脯氨酸之間的疏水力堆積作用。 但PGG并未在低藥物濃度時與這兩個位點都發(fā)生結合。 PGG分子體積大酚羥數(shù)多，非常有利于藥物分子和蛋白質之間的結合，特別是多個酚羥基與蛋白質主鏈及側鏈氨基酸之間的氫鍵作用，使PGG可以牢固的結合在蛋白質上，同時也使維持蛋白質空間結構的力體系發(fā)生了改變，導致其結構發(fā)生較大變化。主要體現(xiàn)在α螺旋 結構的降低，轉角結構增加，使蛋白質的親水性增加，熒光發(fā)射峰紅移。酚羥基與腔體中的Trp21Glu29Phe 211等氫鍵給予體形成氫鍵 。藥物分子中的－COO－與腔口帶正電荷的堿性氨基酸 Arg25Arg22Lys19His24Arg218和Lys195發(fā)生靜電吸引，靠近結合腔。從藥物結構分析藥物與蛋白的結合機理，可知－COO1，苯環(huán)、酚羥基在結合過程中起到了重要作用。苯乙烯酸、苯甲酸和單寧酸等與蛋白質都有特征性的結合，而莽草酸基本上不與蛋白質結合。177。III177。177。3
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