應(yīng)用紅外光譜研究生物大分子結(jié)構(gòu)(參考版)
2025-04-07 23:21本頁面
【正文】 圖8 光動(dòng)力作用前后蛋白質(zhì)紅外光譜差譜圖a、 HAS紅外光譜原譜；b、蛋白質(zhì)光照后與原譜差譜；c、蛋白質(zhì)加入光敏劑后與原譜差譜；d、蛋白質(zhì)加入光敏劑并光照后與原譜差譜。177。CELLSALPCIRR177。177。CELLIRR177。177。CELLSALPC177。177。表3 光動(dòng)力作用對(duì)細(xì)胞表面蛋白結(jié)構(gòu)的影響αHelix (%)βSheet (%)βturn (%)Random (%)CELL177。我們通過紅外光譜研究了光動(dòng)力作用對(duì)細(xì)胞表面蛋白結(jié)構(gòu)的影響，結(jié)果從光動(dòng)力作用前后蛋白質(zhì)紅外光譜的差譜中就可以明顯的看到變化，見圖8。在有氧條件下將蛋白質(zhì)置于能產(chǎn)生自由基的物化環(huán)境中，發(fā)現(xiàn)了蛋白質(zhì)過氧化物的存在，這些過氧化物在金屬離子存在時(shí)被分解，生成反應(yīng)力更強(qiáng)的自由基。蛋白質(zhì)自由基形成后都會(huì)引起其結(jié)構(gòu)改變，這一過程的具體機(jī)制還不清楚。Baxter等還研究了單寧酸和球蛋白之間的相互作用，發(fā)現(xiàn)它們之間還可通過單寧酸的苯環(huán)與暴露于球蛋白表面帶苯環(huán)的氨基酸殘基間發(fā)生疏水作用。 圖7 β1,2,3,4,6五O倍酰D葡萄糖(PGG) 的結(jié)構(gòu)Baxter等人研究了沒食子酸丙酯、β1,3,6三O倍酰D葡萄糖(TGG)和PGG與富脯氨酸肽段(PRP)的相互作用，發(fā)現(xiàn)它們之間主要的作用模式為多元酚苯環(huán)與脯氨酸之間的疏水力堆積作用。 但PGG并未在低藥物濃度時(shí)與這兩個(gè)位點(diǎn)都發(fā)生結(jié)合。 PGG分子體積大酚羥數(shù)多，非常有利于藥物分子和蛋白質(zhì)之間的結(jié)合，特別是多個(gè)酚羥基與蛋白質(zhì)主鏈及側(cè)鏈氨基酸之間的氫鍵作用，使PGG可以牢固的結(jié)合在蛋白質(zhì)上，同時(shí)也使維持蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的力體系發(fā)生了改變，導(dǎo)致其結(jié)構(gòu)發(fā)生較大變化。主要體現(xiàn)在α螺旋 結(jié)構(gòu)的降低，轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu)增加，使蛋白質(zhì)的親水性增加，熒光發(fā)射峰紅移。酚羥基與腔體中的Trp21Glu29Phe 211等氫鍵給予體形成氫鍵 。藥物分子中的－COO－與腔口帶正電荷的堿性氨基酸 Arg25Arg22Lys19His24Arg218和Lys195發(fā)生靜電吸引，靠近結(jié)合腔。從藥物結(jié)構(gòu)分析藥物與蛋白的結(jié)合機(jī)理，可知－COO1，苯環(huán)、酚羥基在結(jié)合過程中起到了重要作用。苯乙烯酸、苯甲酸和單寧酸等與蛋白質(zhì)都有特征性的結(jié)合，而莽草酸基本上不與蛋白質(zhì)結(jié)合。177。III177。177。3
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