酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué)ppt課件-wenkub.com
2025-01-02 20:11 本頁(yè)面
【正文】 酶的界面催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué) （了解） 本章作業(yè) 酶作為生物催化劑具有那些催化劑的共性和其獨(dú)特的催化特性？談?wù)劽阜磻?yīng)專一性的機(jī)制。 有抑制的酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué) 詳細(xì)介紹競(jìng)爭(zhēng)性抑制、非競(jìng)爭(zhēng)性抑制、反競(jìng)爭(zhēng)抑制動(dòng)力學(xué)的共性和特性，與無(wú)抑制動(dòng)力學(xué)的關(guān)系。在酶催化反應(yīng)時(shí)，由于底物和產(chǎn)物的存在，使酶的穩(wěn)定性或者得到增強(qiáng)，或者又有所減弱。其中酶的 熱失活 ，或稱 熱變性 是最重要的一種酶失活形式。* 酶的失活動(dòng)力學(xué) 酶是一種不穩(wěn)定的物質(zhì)，常因 溫度、 pH等因素的影響而產(chǎn)生不可逆的活性下降。139。 隨著 pH的變化，這些基團(tuán)可處在 不同的解離狀態(tài) ，而具有催化活性的離子基團(tuán)僅是其中一種特定的解離形式，因而隨著 pH值的變化，具有催化活性的這種特殊的離子基團(tuán)在總酶量中所占的比例就會(huì)不同，因而使酶所具有的催化能力也不同。已提出的模型有漸變模型，同構(gòu)模型等。 ? ? ? ? ? ?? ?1231 1 1 2 1 21 2 1 2,kkkE S ES ES S ES SES S E P P?????????? ? ? 乒乓機(jī)制 乒乓機(jī)制 S S2始終不同時(shí)與酶結(jié)合，其機(jī)理可表示為（ E*為修改過的酶）： 2211m a x1smssmssCKCKrr???E + S 1 [ E S 1 ] [ E S 1 ] E * + P 1k + 1k 1k + 2E * + S 2 [ E * S 2 ] [ E * S 2 ] E + P 2k + 3k 3k + 4? 變構(gòu)酶又稱為調(diào)節(jié)酶，它是一種寡聚酶。 ][5 21 SESs Ckr ?? ?? ? ? ?? ? ? ? ? ? ? ?? ?21125,1212341 2 2 1 21 2 13412 12kkkkkE S ES E S ESkkES S ES S ES S ES SkkES S E P P???????????????? ? ? 如 2SC為常數(shù)，則 121m a x,21smsSSS cKCrr??式中： 12 , m a x m a x 3 2 m a x 512 4 2 2 3 2 1 , m a x m a x 4 111 3 1 1 4 1/ ( 1 ) , , ,( 1 / ) / ( 1 / ) , ( 1 / ) ,( 1 / ) ( 1 / )is S EO iim s s s s sm s s skr r K C r k C KkK K K c K C r r K CK K K C K C? ?????? ? ? ?? ? ? ? ?? ? ?如 2`1 ss CC均為變量則 : 1112314m a x ))1(1(?????ssss CKCKCKrr} 順序機(jī)制（ 大部分脫氫酶） 兩個(gè)底物 S1和 S2與酶結(jié)合成復(fù)合物是有順序的，酶先與底物 S1結(jié)合形成 [ES1]復(fù)合物，然后該復(fù)合物 [ES1]再與 S2結(jié)合形成具有催化活性的 [ES1S2]。39。)1/(m a xm a x,IImIIIIKCKmKKCrr????mmIaxKrKr m a xIm39。這種－ SH對(duì)于酶活性來說很重要， 可幫助維持酶分子的構(gòu)象。但是中間產(chǎn)物ESI不能進(jìn) 一步分解為產(chǎn)物，因此酶活性降低。 如核苷對(duì)霉菌酸性磷酸酯酶的抑制。 競(jìng)爭(zhēng)性抑制 酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué) 底物結(jié)構(gòu)類似物 ，能在酶的活性部位上結(jié)合，從而阻止了酶與底物的結(jié)合，使酶催化底物的反應(yīng)速率下降。此類抑制可使酶永久性地失活 。 試求出 : (1) 當(dāng)反應(yīng)進(jìn)行 3min，底物轉(zhuǎn)化 為產(chǎn)物的百分?jǐn)?shù)是多少？此時(shí)底物和產(chǎn)物的濃度分別是多少？ (2) 當(dāng) Cs0為 1 106mol/L時(shí)，也反應(yīng)了 3min，底物和產(chǎn)物的濃 度又是多少？ (3) 最大反應(yīng)速率 rmax值為多少？ 解 ：（ 1） Cs0＝ 1 105mol/L KttKrCCmsso ?? m a xlnt = 1min時(shí)， Xs＝ Cs＝ Cso（ 1Xs）＝ 1 105（ ）＝ 105mol/L K = t = 3min時(shí)， Cs＝ 105mol/L， Xs＝ 6％， Cp＝ 6 107mol/L （ 2）同理得 t = 3min時(shí)， Cs＝ 106mol/L， Xs＝ 6％， Cp＝ 6 108mol/L （ 3） rmax＝ KKm＝ 2 103 ＝ 105mol/（ L因此，當(dāng) Km值大時(shí)，表示復(fù)合物 [ES]的結(jié)合力弱，易解離；當(dāng) Km值小時(shí)， [ES]不易解離。 ? 如果有一個(gè)酶有幾種底物，則對(duì)每一種底物，各有一個(gè)特定的 Km值。 ? 1925年， Briggs和 Haldane對(duì)米氏方程做了修正，提出穩(wěn)態(tài)學(xué)說。 ⑴ 熱變性： Topt ⑵ 酸堿變性： （ pH） opt ⑶ 氧化變性： 巰基酶（ SH酶）易在空氣中氧化SH → SS而失活 酶反應(yīng)的特性 ? 條件溫和，能耗低 ? 反應(yīng)專一，精制易，體系較純易于控制，產(chǎn)物濃度高 ? 立體專一性利于不對(duì)稱合成、制備自然界沒有的新物質(zhì) ? 用組合酶、底物完成指定的多步合成轉(zhuǎn)換反應(yīng) 優(yōu)點(diǎn) 缺點(diǎn) ? 只能利用底物中部分組分，一般只能在水溶液中進(jìn)行 ? 溫和的反應(yīng)條件也易于微生物繁殖易使酶染雜菌。 酶活力： 在特定條件下，每 1min能催化 1umol底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物時(shí)所需要的酶量，稱為一個(gè)酶單位，或稱國(guó)際單位，用 U表示。 酶的催化共性 ? 反應(yīng)前后狀態(tài)不變：酶在反應(yīng)過程中，其立體結(jié)構(gòu)和離子價(jià)態(tài)可以發(fā)生某種變化，但在反應(yīng)結(jié)束時(shí)，一般酶本身不消耗，并恢復(fù)到原來狀態(tài)。 M－ M方程的推導(dǎo)、應(yīng)用，各參數(shù)的意義及求取。 重點(diǎn)和難點(diǎn)： 第 1章 酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué) 酶催化反應(yīng)概論 簡(jiǎn)單的酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué) 有抑制的酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué) 復(fù)雜的酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué) 反應(yīng)條件對(duì)酶催化反應(yīng)速率的影響 酶的界面催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué) 總結(jié) 酶催化反應(yīng)概論 國(guó)際生物化學(xué)協(xié)會(huì) IUB（ International Union Biochemistry）按生化反應(yīng)類型分為 6類： 氧化還原，轉(zhuǎn)移，水解，裂合，異構(gòu)，連接酶。 酶的催化特性 高效的催化活性 高度的專一性 酶反應(yīng)需要輔因子的參與 酶的催化活性可被調(diào)控 酶易變性與失活 高效的催化活性 酶的分子活力： 在最適宜的條件下，每 1mol酶在單位時(shí)間內(nèi)所能催化底物的最大量（ mol）。 比活力： 指每 1mg酶所具有的酶單位數(shù)，用
教學(xué)課件相關(guān)推薦
鄂ICP備17016276號(hào)-1