【導讀】種基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸.手性C原子，無旋光性.C-N鍵具有部分雙鍵性質，不能自由旋轉，因此。將C、H、O、N原子與兩個相鄰的α-C. 個氨基酸殘基發(fā)生了改變?？梢娨粋€氨基酸的變異，能引起空間結構改。變，進而影響血紅蛋白的正常功能。質與蛋白質結合，引起蛋白質構象改變，導致功能改變。協(xié)同作用，一個亞基的別構效應。氧分子與Hb一個亞基結合后引起亞基構象變化的現(xiàn)象即為。中性，此時的pH值為該氨基酸的等電點。如陰離子交換層析，含負電量小的蛋白質首。小分子蛋白質進入孔內，滯留時間長，大分子蛋白質不能時入孔。質其密度與形態(tài)各不相同而分開。D．每個氨基酸殘基上升高度為.5．下列關于蛋白質結構的敘述，哪一項是錯誤的？

　　

【正文】 MPAMPUMPGMP。 第三章 酶 酶的組成 單純酶：僅由氨基酸殘基構成的酶。 結合酶：酶蛋白：決定反應的特異性； 輔助因子：決定反應的種類與性質；可以為金屬離子或小分子有機化合物。 可分為輔酶：與酶蛋白結合疏松，可以用透析或超濾方法除去。 輔基：與酶蛋白結合緊密，不能用透析或超濾方法除去 。 酶蛋白與輔助因子結合形成的復合物稱為全酶，只有全酶才有催化作用。 生物化學重點總結 21 參與組成輔酶的維生素 轉移的基團 輔酶或輔基 所含維生素 氫原子 NAD+、 NADP+ 尼克酰胺（維生素 PP） FMN、 FAD 維生素 B2 醛基 TPP 維生素 B1 ?；? 輔酶 A、硫辛酸 泛酸、硫辛酸 烷基 鈷胺類輔酶類 維生素 B12 二氧化碳 生物素 生物素 氨基 磷酸吡哆醛 吡哆醛（維生素 B6） 甲基、等一碳單位 四氫葉酸 葉酸 ⒈酶的活性中心 ① 酶的必須基團：對酶發(fā)揮活性所必須的基團 ② 酶的活性中心：在一級結構上相距很遠，但在空間 結構上彼此靠近的一些 R 基團形成的特殊區(qū)域，該區(qū)域能特異的結合底物并催化底物發(fā)生化學變化。按必須基團作用分類： 結合基團：參與酶對底物的結合 。催化基團：催化底物變成產(chǎn)物 ①高效性：酶的催化作用可是反應速度提高 106 到 1012次方，反應前后酶本身無變化 ②專一性（對底物具有選擇性）：Ⅰ絕對專一性：酶對底物要求非常嚴格，只作用于一個特定的底物；Ⅱ相對專一性：作用對象不是一種底物，而是一類化合物或化學鍵；Ⅲ立體異構體專一性： D、 L，順反，α /β . ③ 酶活性對環(huán)境因素的敏感性 ④ 酶活性可調 節(jié)控制：Ⅰ別構調節(jié)；Ⅱ反饋調節(jié)；Ⅲ供價修飾調節(jié)；Ⅳ酶原激活及激素控制 ⑤ 某些酶催化活力與輔酶因子有關 ⑥ 酶的區(qū)域性分布（多在線粒體）：有利于酶活性的調控 ： 酶表面并沒有一種與底物互補的固定形狀，而只是由于底物的誘導才形成了互補的形狀①底物誘導酶分子，構象改變②底物和酶分子都發(fā)生構象改變 ㈠測定化學反應速度 :測定初速度（測定底物消耗小于 5%反應時段內的平均速度） ㈡底物濃度對酶促反應速度的影響： ① 反應速度最大：底物濃度﹥﹥酶濃度 K1 K3 生物化學重點總結 22 ② 中間產(chǎn)物學說 E（酶） +S（底物） ? ES（中間復合物）→ E+P（游離酶產(chǎn)物） K2 中間產(chǎn)物學說 ：酶催化時，酶活性中心首先與酶底物結合生成一種酶和一種底物的復合物，此復合物再分解釋放出酶并釋放出產(chǎn)物 米氏方程 ： V=Vmax [S] ／﹙ Km＋ [S] ﹚ ⑴當?shù)孜餄舛群艽髸r ([S] ≥ 10 Km﹚ ,酶對底物飽和，反應速度達到最大 ⑵ 當反應速度 V=1/2Vmax時， Km=[S] ㈢米氏方程中動力學參數(shù) Km 的意義★ ① Km 在數(shù)值上等于最大反應速度一半時對應的底物濃度，即 V=1/2Vmax時， Km=[S] ② Km 單位： mol/L ③ Km 只是在固定的底物、一定的溫度和 pH 條件下、一定緩沖體系中測定，不同條件下，具有不同 Km 值。 ④ 不同酶具有不同 Km 值，它是酶的一個重要的特征性物理常數(shù) ⑤ 同一種酶對不同底物， Km 值也不同， Km 最小的底物稱為最適底物 ⑥ Km 表示酶與底物間的親和程度： Km值越大，親和越小，催化活性越低； Km 值越小，親和度越大，催化活性越高 ㈣影響酶促反應的因素：①底物濃度 ；②抑制劑；③酶濃度；④溫度；⑤ pH；⑥激活劑 ㈤抑制劑對酶促反應速度的影響 ⑴不可逆性抑制作用：抑制劑與酶活性中心的活性基團或其部位的某些基團以共價形式結合，引起酶的失活，物理方法不能消除 ⑵可逆抑制作用：Ⅰ競爭性抑制作用： ，能與底物競爭性的與酶活性中心結合； ，底物被排斥在反應中心之外，結果是酶促反應被抑制了； ，可提高底物的競爭能力（即可解除抑制作用）； d. Km 值上升， Vmax 不變 Ⅱ非競爭性抑制作用： Km 值不變， Vmax 下降 Ⅲ 反競爭性抑制作用：Km 值下降， Vmax下降 ①酶原：無活性的酶前體 ②激活：一級結構改變，引起構象改變，形成活性中心 6. ①酶的 共 價修飾（化學修飾調節(jié)作用）：一種酶在另一種酶的作用修飾下，共價連接上一個化學基團，或共價鍵斷裂，去掉一個化學基團，從而調節(jié)酶的活性 生物化學重點總結 23 ②別構調節(jié)作用：某些物質可以與對應酶分子活性中心或活性中心以外的特定部位可逆地結合，使酶的活性中心構象發(fā)生改變，導致功能改變 ：①是指催化的化學反應相同，酶蛋白的分子結構、理化性質及免疫學性質不同的一組酶②這類酶存在于生 物的同一種屬或同一個體的不同組織甚至同一組織或細胞中 ★以胰蛋白酶為例說明蛋白質結構與功能的關系 因為胰蛋白酶在一級結構上相距甚遠，腸激酶切割 N 端 6 肽，使其一級構象發(fā)生改變，形成特殊區(qū)域，即酶的活性中心，該區(qū)域能特異地結合底物，并催化底物發(fā)生化學變化，發(fā)揮著結合與催化的功能，說明了一級結構的改變，引起構象的改變，形成活性中心，使胰蛋白自由無活性變?yōu)橛谢钚? 8. ① 4— 磷酸泛酰巰基乙胺是輔酶 A的組成部分、尿?；d體蛋白的輔基，② ?；d體：肉毒堿、?；d體蛋白、輔酶 A， ③多種脫氫酶的輔酶： FMN+2H→ FMNH FAD+2H→ FADH2 NAD+＋ 2H→ NADH＋ H+， NADP+＋ 2H→ NADPH＋ H+，④ 不屬于維生素的輔酶 ：硫辛酸、輔酶 Q （一）名詞解釋 1．米氏常數(shù)（ Km值）：用Ｋ m值表示，是酶的一個重要參數(shù)。Ｋ m值是酶反應速度（ V）達到最大反應速度（ Vmax）一半時底物的濃度（單位 M或 mM）。米氏常數(shù)是酶的特征常數(shù)，只與酶的性質有關，不受底物濃度和酶濃度的影響。 2．底物專一性：酶的專一性是指酶對底物及其催化反應的嚴格選擇性。通常酶只能催化一種化學反應或一類相似的反應，不同的酶具有不同程度的專一性，酶的專 一性可分為三種類型：絕對專一性、相對專一性、立體專一性。 3．輔基：酶的輔因子或結合蛋白質的非蛋白部分，與酶或蛋白質結合得非常緊密，用透析法不能除去。 4．單體酶：只有一條多肽鏈的酶稱為單體酶，它們不能解離為更小的單位。分子量為 13,000—— 35,000。 5．寡聚酶：有幾個或多個亞基組成的酶稱為寡聚酶。寡聚酶中的亞基可以是相同的，也可以是不同的。亞基間以非共價鍵結合，容易為酸堿，高濃度的鹽或其它的變性劑分離。寡聚酶的分子量從 35 000 到幾百萬。 6．多酶體系：由幾個酶彼此嵌合形成的復合體稱為多酶體系。 多酶復合體有利于細胞中一系列反應的連續(xù)進行，以提高酶的催化效率，同時便于機體對酶的調控。多酶復合體的分子量都在幾百萬以上。 7．激活劑：凡是能提高酶活性的物質，都稱激活劑，其中大部分是離子或簡單的有機化合物。 8．抑制劑：能使酶的必需基團或酶活性部位中的基團的化學性質改變而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全喪失的物質。 9．變構酶：或稱別構酶，是代謝過程中的關鍵酶，它的催化活性受其三維結構中的構象變化的調節(jié)。 10．同工酶：是指有機體內能夠催化同一種化學反應，但其酶蛋白本身的分子結構組成卻有所不同的一組酶。 11．誘導酶：是指當細胞中加入特定誘導物后誘導產(chǎn)生的酶，它的含量在誘導物存在下顯著增高，這種誘生物化學重點總結 24 導物往往是該酶底物的類似物或底物本身。 12．酶原：酶的無活性前體，通常在有限度的蛋白質水解作用后，轉變?yōu)榫哂谢钚缘拿浮? 13．酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白質所具有的活力單位數(shù)，可以用下式表示： 比活力 = 活力單位數(shù) 蛋白質量（ mg） 14．活性中心：酶分子中直接與底物結合，并催化底物發(fā)生化學反應的部位，稱為酶的活性中心。 （二）英文縮寫符號 1． NAD+ （ nicotinamide adenine dinucleotide）：煙酰胺腺嘌呤二核苷酸；輔酶Ⅰ。 2． FAD（ flavin adenine dinucleotide）：黃素腺嘌呤二核苷酸。 3． THFA（ tetrahydrofolic acid）：四氫葉酸。 4． NADP+（ nicotinamide adenine dinucleotide phosphate）：煙酰胺腺嘌呤二 核苷酸磷酸；輔酶Ⅱ。 5． FMN（ flavin mononucleotide）：黃素單核苷酸。 6． CoA（ coenzyme A）：輔酶 A。 7． ACP（ acyl carrier protein）：?；d體蛋白。 8． BCCP（ biotin carboxyl carrier protein）：生物素羧基載體蛋白。 9． PLP（ pyridoxal phosphate）：磷酸吡哆醛。 第三章 酶 測試題 一、單項選擇題 （在備選答案中只有一個是正確的） 1．關于酶的敘述哪項是正確的？ A．所有的酶都含有輔基 或輔酶 B．只能在體內起催化作用 C．大多數(shù)酶的化學本質是蛋白質 D．能改變化學反應的平衡點加速反應的進行 E．都具有立體異構專一性（特異性） 2．酶原所以沒有活性是因為： A．酶蛋白肽鏈合成不完全 B．活性中心未形成或未暴露 C．酶原是普通的蛋白質 D．缺乏輔酶或輔基 E．是已經(jīng)變性的蛋白質 生物化學重點總結 25 3．磺胺類藥物的類似物是： A．四氫葉酸 B．二氫葉酸 C．對氨基苯甲酸 D．葉酸 E．嘧啶 4．關于酶活性中心的敘述，哪項不正確？ A．酶與底物接觸只限于酶分子上與酶活性密切有關的較小區(qū)域 B．必需基團可位于 活性中心之內，也可位于活性中心之外 C．一般來說，總是多肽鏈的一級結構上相鄰的幾個氨基酸的殘基相對集中，形成酶的活性中心 D．酶原激活實際上就是完整的活性中心形成的過程 E．當?shù)孜锓肿优c酶分子相接觸時，可引起酶活性中心的構象改變 5．輔酶 NADP+分子中含有哪種 B 族維生素？ A．磷酸吡哆醛 B．核黃素 C．葉酸 D．尼克酰胺 E．硫胺素 6．下列關于酶蛋白和輔助因子的敘述，哪一點不正確？ A．酶蛋白或輔助因子單獨存在時均無催化作用 B．一種酶蛋白只與一種輔助因子結合成一種全酶 C．一種輔助因子只能與一種 酶蛋白結合成一種全酶 D．酶蛋白決定結合酶蛋白反應的專一性 E．輔助因子直接參加反應 7．如果有一酶促反應其〔 8〕 =1/2Km，則 v值應等于多少 Vmax？ A． 0． 25 B． 0． 33 C． 0． 50 D． 0． 67 E． 0． 75 8．有機磷殺蟲劑對膽堿酯酶的抑制作用屬于： A．可逆性抑制作用 B．競爭性抑制作用 C．非競爭性抑制作用 D．反競爭性抑制作用 E．不可逆性抑制作用 9．關于 pH對酶活性的影響，以下哪項不對？ A．影響必需基團解離狀態(tài) 生物化學重點總結 26 B．也能影響底物的解離狀態(tài) C．酶在一定的 pH范圍內發(fā)揮最高 活性 D．破壞酶蛋白的一級結構 E． pH 改變能影響酶的 Km 值 10．丙二酸對于琥珀酸脫氫酶的影響屬于： A．反饋抑制 B．底物抑制 C．競爭性抑制 D．非競爭性抑制 E．變構調節(jié) 11． Km 值的概念是： A．與酶對底物的親和力無關 B．是達到 Vm所必須的底物濃度 C．同一種酶的各種同工酶的 Km值相同 D．是達到 1/2Vm的底物濃度 E．與底物的性質無關 1．有四種輔因子 (1)NAD， (2)FAD，（ 3）磷酸吡哆素，（ 4）生物素，屬于轉移基團的輔酶因子為： A、 (1)(3) B、 (2)(4) C、 (3)(4) D、 (1)(4) 2．哪一種維生素具有可逆的氧化還原特性： A、硫胺素 B、核黃素 C、生物素 D、泛酸 3．含 B族維生素的輔酶在酶促反應中的作用是： A、傳遞電子、質子和化學基團 B、穩(wěn)定酶蛋白的構象 C、提高酶的催化性質 D、決定酶的專一性 4．有機磷農(nóng)藥作為 酶的抑制劑是作用于酶活性中心的： A、巰基 B、羥基 C、羧基 D、咪唑基 5．從組織中提取酶時，最理想的結果是： A、蛋白產(chǎn)量最高 B、