20xx年醫(yī)學(xué)專題—凝血酶原(編輯修改稿)
2024-11-17 22:19 本頁面
【文章內(nèi)容簡介】 93片段稱為陰離子結(jié)合部位，是凝血酶原與纖維蛋白原，血栓調(diào)節(jié)蛋白和水蛭素作用的部位。 凝血酶原的作用 凝血酶原在凝血機制中起著中心的作用。在激活的因子Ⅴ和由血小板或其他細胞提供的磷脂表面存在的條件下，被激活的因子Ⅹ激活形成凝血酶。凝血酶是一種蛋白水解酶，對多種凝血因子具有水解作用。凝血酶使纖維蛋白原轉(zhuǎn)變成纖維蛋白。另外還具有：⑴誘導(dǎo)血小板聚集；⑵激活ⅩⅢ因子；⑶使纖溶酶原轉(zhuǎn)變成纖溶酶，從而激活纖溶系統(tǒng)；⑷激活由凝血酶激活的纖溶抑制物；⑸激活因子Ⅴ、Ⅷ、Ⅺ，生成更多的凝血酶；⑹激活蛋白C系統(tǒng)；⑺刺激傷口愈合。因而凝血酶原缺乏或結(jié)構(gòu)異常使凝血酶導(dǎo)致凝血機制的異常。 凝血酶原的激活 凝血酶原(Ⅱ，prothrombin)是含582氨基酸殘基的酶原，被因子Xa在Arg－Thr及Arg－Ile處切開，切除N?端274個氨基酸殘基，余下308個氨基酸殘基分成A、B兩條肽鏈，由一個二硫鍵相連，即為凝血酶(thrombin)。因子Va無酶活性，但可使Xa的活性增強350倍，加速凝血酶的生成。磷脂膠粒與酶(Xa)和底物(凝血酶原)之間借Ca++作為橋相連。因凝血酶原肽鏈的N?未端含有10個γ?羧基谷氨酸殘基。相鄰的羧基可與Ca++形成復(fù)合體。另一方面，Ca++又可與磷
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