【文章內(nèi)容簡介】 rp， Met， Val， Gly 所占比例較高，而氨基酸 Ser，Phe， His 所占比例較低。這表明在各種相互作用中氨基酸 Trp， Met， Val， Gly 比較受歡迎，而氨基酸 Ser， Phe， His 不太受歡迎。另外，同是受歡迎的氨基酸在各種相互作用中受歡迎的程度卻是不同的，同樣地，不受歡迎的氨基酸在各種相互作用中不受歡迎的程度也是不同的。這可能與氨基酸的極性與非極性有關，氨基酸所帶的電荷、偶極矩以及側鏈體積都有可能影響它的結合頻率 。 圖 39 固有無序蛋白與其它離子結合位點的統(tǒng)計結果 德州學院 物電學院 20xx 屆 應用物理學專業(yè) 畢業(yè)論文 13 4 結論 自從 20 世紀 90 年代固有無序蛋白質(zhì)被發(fā)現(xiàn)以來，短短的十幾年時間里，關于固有無序蛋白質(zhì)的研究，從當初的萌芽期迅速發(fā)展成一個重要且富有活力的蛋白質(zhì)科學研究領域。 論文以 DisProt、 BCDP 數(shù)據(jù)庫中固有無序蛋白質(zhì) 結合位點 為研究對象， 利用編程軟件 對數(shù)據(jù)進行統(tǒng)計得到新的數(shù)據(jù)，然后對數(shù)據(jù)進行分析，得到以下結論： （ 1）去冗余后各種氨基酸的含量和去冗余前有所變化，這一結果也進一步體現(xiàn)出去冗余的重要性 ， 為我們在后面分析數(shù)據(jù) 時 的處理提供了借鑒 。 （ 2） 在八種相互作用 中，固有無序蛋白與蛋白質(zhì)相互作用的結合位點最多，表明固有無序蛋白在行駛功能時與蛋白質(zhì)結合具有明顯的偏好性。而固有無序蛋白中蛋白質(zhì)與ATP/GTP 相互作用的結合位點最少。 （ 3） 通過分析可以得知：在蛋白質(zhì)和蛋白質(zhì)的結合位點中，氨基酸 Trp， Met， Val，Arg 頻率較高，而氨基酸 Ser， Qln， His 頻率較低；在蛋白質(zhì)與 DNA 的結合位點中，氨基酸 Arg， Trp， Gly 頻率較高，氨基酸 Met， Ser， Fhe， Phe， Asp 頻 率較低，而氨基酸 His在無序區(qū)沒有出現(xiàn)；在蛋白質(zhì)與 RNA 的結合位點中氨基酸 Trp， Gly 頻率較高，氨基酸圖 310 所有相互作用類型中固有無序蛋白質(zhì)結合位點的統(tǒng)計結果 德州學院 物電學院 20xx 屆 應用物理學專業(yè) 畢業(yè)論文 14 Met， Ser， Fhe， Pro， Asp， His 頻率較低；在蛋白質(zhì)與 ATP\AGP 的結合位點中，氨基酸中 Gly 的頻率較高，氨基酸 Al， Trp， Met， Val， Gln， Glu， Asp 也有出現(xiàn)，但頻率較低，其余氨基酸沒有出現(xiàn)；在蛋白質(zhì)與輔因子的結合位點中，氨基酸 Ala， Gln 頻率較高，而氨基 酸 The， Phe， Asn， Pro， His， Asp 沒有出現(xiàn)，其 余氨基酸雖有出現(xiàn)但頻率較低；在蛋白質(zhì)與配體的結合位點中， 氨基酸 Trp， His 頻率較高，而氨基酸 Ala， Ser， Lys， Arg，Phe， Pro， Asp 沒 有出現(xiàn) ,其余氨基酸雖有出現(xiàn)，但頻率較低；在蛋白質(zhì)與金屬結合位點中，氨基酸 Met， Gly， Gln， Lys 出現(xiàn)的頻率較高，氨基酸 Ala， Thr， Leu， Gly， Asn， Tyr，Asp 出現(xiàn)的頻率較低，其余氨基酸沒有出現(xiàn)；在無序組蛋白的其它結合位點中， 氨基酸Met， Gly， Cys 出現(xiàn)頻率較高，而氨基酸 Leu， Pro 沒有出現(xiàn)，氨基酸 Ser， Arg， Phe 出現(xiàn)的頻率較低。 固有無序蛋白質(zhì)是一類具有特殊序列、結構特征，行使特殊功能的一類特殊蛋白質(zhì)，目前成為蛋白質(zhì)研究領域的熱點之一。以上關于固有無序蛋白質(zhì)中相互作用 位點的氨基酸偏好性分析將會為今后蛋白質(zhì)與其它分子結合位點預測工作提供新的思路和數(shù)據(jù)支持。隨著可得到的固有無序蛋白質(zhì)與 DNA、 RNA、蛋白質(zhì)復合物等結合物結構數(shù)據(jù)的不斷增多，我們可以從原子水平上發(fā)現(xiàn)更多的相互作用過程中的規(guī)律，以加深對這種相互作用機制的理解，從而在理論上為藥物的開發(fā)和疾病的治療提供可靠的幫助。 參考文獻 [1] Uversky VN .Natively unfolded proteins: a point where biology waits for physics. Protein Sci .20xx,11: 739756. [2] Dunker AK, Obradovic Z, Romero P, Garner EC, Brown CJ. Intrinsic protein disorder in plete genomes. Genome Inform Ser Workshop Genome Inform .20xx, 11: 161171. [3] Dunker AK, Oldfield CJ, Meng J, Romero P, Yang JY, et al. The unfoldomics decade: an update on intrinsically disordered proteins. BMC ,9 Suppl 2: S1. [4] Nishikawa K . Natively unfolded proteins: An overview. BIOPHYSICS .20xx,5: 5859. [5] Radivojac P, Iakoucheva LM, Oldfield CJ, Obradovic Z, Uversky VN, et al. Intrinsic disorder and functional proteomics. Biophys , 92: 14391456. [6] Burra PV, Kalmar L, Tompa P . Reduction in structural disorder and functional plexity in the thermal adaptation of prokaryotes. PLoS One .20xx, 5: e12069. [7] PavlovicLazetic GM, Mitic NS, Kovacevic JJ, Obradovic Z, Malkov SN, et al. Bioinformatics analysis of 德州學院 物電學院 20xx 屆 應用物理學專業(yè) 畢業(yè)論文 15 disordered proteins in prokaryotes. BMC Bioinformatics. 20xx,12: 66. [8] Xue B, Dunker AK, Uversky VN . Orderly order in protein intrinsic disorder distribution: disorder in 3500 proteomes from viruses and the three domains of life. J Biomol Struct Dyn .20xx,30: 137149. [9] Sethi D, Garg A, Raghava GP. DPROT: prediction of disordered proteins using evolutionary information. Amino , 35: 599605. [10] Bellay J, Han S, Michaut M, Kim T, Costanzo M, et al. Bringing order to protein disorder through parative genomics and geic interactions. Genome , 12: 14. [11] Muppirala UK, Honavar VG, Dobbs D Predicting RNAprotein interactions using only sequence information. BMC ,12: 489. [12] Dosztanyi Z, Csizmok V, Tompa P, Simon I The pairwise energy content estimated from amino acid position discriminates between folded and intrinsically unstructured proteins. J Mol Biol 20xx,347: 827839. [13] Meszaros B, Tompa P, Simon I, Dosztanyi Z Molecular principles of the interactions of disordered proteins. J Mol Biol 20xx,372: 549561. [14] Gunasekaran K, Tsai CJ, Kumar S, Zanuy D, Nussinov RExtended disordered proteins: targeting function with less scaffold. Trends Biochem Sci 20xx,28: 8185. [15] 吳建盛 , 棟 胡 , 伍洪濤 , 謝建明 , 嘯 孫 蛋白質(zhì) 核酸復合物界面氨基酸與核苷酸偏好性分析 . 生物物理學報 20xx,26: 234244. [16] Shen J, Zhang J, Luo X, Zhu W, Yu K, et proteinprotein interactions based only on sequences information. Proc Natl Acad Sci U S A 20xx,104: 43374341. [17] Wu J, Liu H, Duan X, Ding Y, Wu H, et of DNAbinding residues in proteins from amino acid sequences using a random forest model with a hybrid feature. Bioinformatics 20xx,25: 3035. Studies on Binding Sites Based on Sequence Characteristics Intrinsically Disordered Proteins Statistics Yan Zhiduo (College of Physics and Electronic Information, Dezhou University, Dezhou Shandong, 253023) Abstract Taking Disprot and BSDP intrinsically disordered proteins binding sites in th