【正文】 NorthEast39。,39。},39。,39。,... 39。,39。,39。,{39。 bar(Paa) xlabel(39。 Paa(13,3)=M/sum_Aa。 Paa(5,3)=Q/sum_Aa。 U=U+length(strfind(Sequence2{k},39。X39。 C=C+length(strfind(Sequence2{k},39。Y39。))。 R=R+length(strfind(Sequence2{k},39。L39。))。 M=M+length(strfind(Sequence2{k},39。文件 3 位置 \文件 3 名 .txt39。 C=0。 R=0。 M= 0。 Paa(15,2)=P/sum_Aa。 Paa(7,2)=H/sum_Aa。))。 B=B+length(strfind(Sequence1{k},39。))。 I=I+length(strfind(Sequence1{k},39。N39。))。 K=K+length(strfind(Sequence1{k},39。V39。))。 for k=1:length(seq_header1) A=A+length(strfind(Sequence1{k},39。 X=0。 F=0。 T= 0。 Paa(17,1)=T/sum_Aa。 Paa(9,1)=G/sum_Aa。 Paa(1,1)=A/sum_Aa。))。D39。))。 P=P+length(strfind(Sequence{k},39。G39。))。 Q=Q+length(strfind(Sequence{k},39。S39。))。 Z=0。 P=0。 Q=0。本文參考了大量的文獻資料，在此，向各學術(shù)界的前輩們致敬！我還要感謝含辛茹苦培養(yǎng)我長大的父母，謝謝您們！ 謹以此文獻給我的親人，是親人的理解才使我能夠順利完成本科階段的學習，你們默默的支持和無私的關(guān)愛是我不斷拼搏和永遠前進的動力源泉。 Disordered region。 論文以 DisProt、 BCDP 數(shù)據(jù)庫中固有無序蛋白質(zhì) 結(jié)合位點 為研究對象， 利用編程軟件 對數(shù)據(jù)進行統(tǒng)計得到新的數(shù)據(jù)，然后對數(shù)據(jù)進行分析，得到以下結(jié)論： （ 1）去冗余后各種氨基酸的含量和去冗余前有所變化，這一結(jié)果也進一步體現(xiàn)出去冗余的重要性 ， 為我們在后面分析數(shù)據(jù) 時 的處理提供了借鑒 。 固有無序蛋白與金屬離子結(jié)合位點的統(tǒng)計分析 通過圖 38 我們發(fā)現(xiàn)，固有無序蛋白與金屬離子結(jié)合位點中氨基酸 Met， Gly， Gln，Lys 出現(xiàn)的頻率較高，氨基酸 Ala， Thr， Leu， Gly， Asn， Tyr， Asp 出現(xiàn)的頻率較低，其余氨 基酸沒有出現(xiàn)。 圖 31 各類相互作用固有無序蛋白質(zhì)結(jié)合位點的統(tǒng)計結(jié)果 德州學院 物電學院 20xx 屆 應用物理學專業(yè) 畢業(yè)論文 8 固有無序蛋白與 DNA 結(jié)合位點的統(tǒng)計分析 圖 33 為固有無序蛋白與 DNA 結(jié)合位點的統(tǒng)計圖，通過該圖我們可以發(fā)現(xiàn)在結(jié)合位點中各種氨基酸出現(xiàn)頻率相差較大。運用軟件 編寫程序（見附 錄）來統(tǒng)計相互作用的結(jié)合位點中各種氨基酸占所有氨基酸的比例，并畫出柱狀圖。為了更好的比較去冗余去前后氨基酸組成的變化，做了圖 21 和圖 22。本研究用 CDHIT 進行去冗余處理，將相似度閾值設(shè)為 30%。 Megan 和 Dunker 等創(chuàng)立了系統(tǒng)描述固有無序蛋白的DisProt 數(shù)據(jù)庫（ IDPs 的實驗特征和生物學功能，給出了多種不同實驗技術(shù)得到的 IDPs 的大量范例，包括許多 IDPs 及其區(qū)域的功能信息，而且把 IDPs 及其無序區(qū)域的結(jié)構(gòu)和功能系統(tǒng)地聯(lián)系起來了。已有研究通過對固有無序 蛋白質(zhì)在形成復合物狀態(tài)下的分子內(nèi)和分子間相互作用進行分析發(fā)現(xiàn)，固有無序蛋白質(zhì)與受體分子之間的相互作用要強于固有無序蛋白質(zhì)分子內(nèi)的相互作用，因此固有無序蛋白質(zhì)在結(jié)合狀態(tài)下的有序結(jié)構(gòu)主要是由殘基分子與其他生物分子間形成的非共價鍵相互作用力來穩(wěn)定 [12]，如氫鍵、靜電相互作用力以及范德華力等。 Radivojac 對此進行過研究 ， 得出不同的氨基酸殘基也具有不同的促進無序結(jié)構(gòu)形成的傾向的結(jié)論 ： Gly、 Trp、 Tyr、 Ile、 Phe、 Val、 Leu、His、 Thr、 Asn 比較有利于有序結(jié)構(gòu)的形成 ； Asp、 Met、 Lys、 Arg、 Ser、 Glu、 Pro、 Gln有利于無序的形成，而其它殘基的作用則比較中性。與人類癌癥相關(guān)的蛋白質(zhì)中有 79%的蛋白質(zhì) 有 無序片段 ； 在心血管疾病有關(guān)的蛋白質(zhì)中 ， 無序蛋白質(zhì)的含量也高達 57%。后來發(fā)現(xiàn)，這類蛋白質(zhì)越來越多，并逐漸形成了一種新的蛋白質(zhì)類型，稱為固有無序蛋白質(zhì) [2,3,4]（ intrinsically disordered proteins，簡稱為 IDPs） 。 關(guān)鍵詞 固有無序蛋白 ； 無序區(qū)； 序列分析 ； 結(jié)合位點 1 引言 固有無序蛋白質(zhì) 蛋白質(zhì)是構(gòu)成生物體最重要的兩類大分子之一，蛋白質(zhì)翻譯在整個生物過程中發(fā)揮著非常重要的作用。 固有無序蛋白質(zhì)的生物學功能 無序蛋白質(zhì)在生物體內(nèi)是普遍存在的。這類蛋白質(zhì)在氨基酸序列上具有顯著的特征。近年來，隨著 X射線晶體衍射和核磁共振等技術(shù)的日趨完善，越來越多高分辨率的復合物三維結(jié)構(gòu)被測出，這使得人們能夠從原子水平上研究蛋白質(zhì)與其他蛋白質(zhì)、 DNA 和 RNA 相互作用的結(jié)合位點。在此基礎(chǔ)上，研究了固有無序蛋白與其它因子相互作用結(jié)合位點的氨基酸序列的偏好性。 去冗余軟件 人們通常認為相似的生物序列具有相似的生物功能和結(jié)構(gòu)，也具有相似的進化歷史。 長度 去冗余前序列條數(shù) 去冗余后 序列條數(shù) 33958 616 486 9581883 52 49 18832808 8 7 28083733 6 5 37334658 1 1 465817609 0 0 1760918534 1 1 （ 3）氨基酸的個數(shù)和百分含量的對比。由此結(jié)果也可以看出，去冗余后確實各種氨基酸 的含量和去冗余前有所變化，這一結(jié)果也進一步體現(xiàn)出去冗余的重要性。 固有無序蛋白與蛋白質(zhì)結(jié)合位點的統(tǒng)計分析 圖 32 為固有無序蛋白與蛋白質(zhì)結(jié)合位點的統(tǒng)計圖，圖中橫坐標大寫英文字母為 20種氨基酸的單字母英文縮寫，縱坐標為結(jié)合位點中各氨基酸所占比例（下圖同）。氨基酸 Ala， Trp， Met， Val， Gln， Glu， Asp 也有出現(xiàn)，但頻率較低，不是很受歡迎。另外，同是受歡迎的氨基酸在各種相互作用中受歡迎的程度卻是不同的，同樣地，不受歡迎的氨基酸在各種相互作用中不受歡迎的程度也是不同的。以上關(guān)于固有無序蛋白質(zhì)中相互作用 位點的氨基酸偏好性分析將會為今后蛋白質(zhì)與其它分子結(jié)合位點預測工作提供新的思路和數(shù)據(jù)支持。此次畢業(yè)論文才會順利完成。 S= 0。 G=0。 D=0。)。M39。 V=V+length(strfind(Sequence{k},39。))。R39。 德州學院 物電學院 20xx 屆 應用物理學專業(yè) 畢業(yè)論文 19 N=N+length(strfind(Sequence{k},39。))。C39。))。U39。 Paa(6,1)=E/sum_Aa。 Paa(14,1)=F/sum_Aa。 W= 0。 德州學院 物電學院 20xx 屆 應用物理學專業(yè) 畢業(yè)論文 20 E=0。 H=0。 [seq_header1,Sequence1]=fastaread(39。))。T39。 L=L+length(strfind(Sequence1{k},39。))。F39。 Y=Y+length(strfind(Sequence1{k},39。))。 X=X+length(strfind(Sequence1{k},39。))。 Paa(4,2)=C/sum_Aa。 Paa(12,2)=K/sum_Aa。 Paa(20,2)=V/sum_Aa。 L=0。 Y=0。 U=0。 W=W+length(strfind(Sequence2{k},39。))。Q39。 E=E+length(strfind(Sequence2{k},39。))。P39。 H=H+length(strfind(Sequence2{k},39。))。 Z+length(strfind(Sequence2{k},39。 Paa(2,3)=R/sum_Aa。 Paa(10,3)=N/sum_Aa。 Paa(18,3)=W/sum_Aa。)。M39。Q39。R39。P39。C39。,[,])。 set(h,39。)。有序區(qū) 39。 set(gca,39。H39。N39。E39。V39。W39。 ylabel(39。 Paa(16,3)=S/sum_Aa。 Paa(8,3)=I/sum_Aa。 end sum_Aa=sum_AaXBZU。B39。 D=D+length(strfind(Sequence2{k},39。I39。))。 G=G+length(strfind(Sequence2{k},39。K39。))。 S=S+length(strfind(Sequence2{k},39。A39。 B=0。 N=0。 V=0。 Paa(18,2)=W/sum_Aa。 Paa(10,2)=