蛋白質分子的結構原理(編輯修改稿)
2025-09-12 02:57 本頁面
【文章內容簡介】 多肽鏈彎曲或翻轉處， α 螺旋的 N端 ψ 55? 145? 蛋白質多肽鏈的一級氨基酸序列其高級的三維構象，提供了可以實現(xiàn)的途徑。 盡管從理論和計算角度還存在很大的困難與復雜性，基于 局部、小范圍內的位阻效應 和發(fā)生的可能的 相互作用 ，再結合 半經驗方法 的研究，如依據 蛋白質 結晶的 構象資料 ，從統(tǒng)計規(guī)律中尋找某些 殘基的構象化傾向 ，比如 Ala、 Leu殘基是強 α 螺旋形成體， Pro殘基有 α 螺旋破壞體性質等， 這樣，對每一個殘基，用一定的幾個統(tǒng)計參數，就可能估量出高級結構行為 20種標準氨基酸銨形成α螺旋，β折疊的能力所進行的分類 二 .蛋白質分子的二級結構(secondary structure) 蛋白質二級結構單元，是多肽鏈中具特定規(guī)律的一段肽鏈的空間排列模式 α 螺旋和 β 折疊 螺旋 α 螺旋的主要特征是多肽鏈的主鏈骨架圍繞螺旋中心軸螺旋式地上升，每隔數個殘基上升一圈，所有側鏈基團處于螺旋的外側，并以一定的規(guī)律由各個C=O與隨后幾位殘基上的 NH形成氫鍵。 α 螺旋 右手 α 螺旋構象， 是許多蛋白質分子中常見結構 一圈 螺距 氫鍵方式 (i,i+3) 一氫鍵環(huán)內含 13個原子 φ 、 ψ 在 60?和 41?附近 末端向下看，側鏈在主鏈周圍形成風車狀 所有氫鍵近似平行于螺旋中心旋轉軸 氫鍵同一方向 形成一源于氫鍵的平行于螺旋軸的偶極矩 α 螺旋氫鍵偶極矩、 各肽平面 C=O和 NH偶極矩 都沿螺旋軸積累，從而顯示出從 N端到 C端的偶極矩 等效于 N端積累部分正電荷， C端積累部分負電荷 蛋白質分子構象其它螺旋結構 310螺旋 右手 α 螺旋結構 氫鍵方式 (i,i+2)， φ 、 ψ 在 70?和 5?附近 一圈含整數 3殘基， Cα 位于平行螺旋軸直線上 氫鍵方向和軸有一定角度， 在幾何上與非鍵作用力未處最佳狀態(tài) 310螺旋通常在 α 螺旋 C末端最后一圈出現(xiàn) 也稱作 π 螺旋 左手螺旋 在 D氨基酸形成的肽鏈中會穩(wěn)定地存在 天然蛋白質中，屬于不穩(wěn)定的構象 多肽鏈不同氨基酸側鏈 具各自確定的選擇性不強的螺旋傾向性 大致分檔次排列為： Ala， Glu， Leu， Met（強） Lys， Phe， Glu， Trp， Ile， Val（中） Asp， His（弱） Arg， Thr， Ser（不敏感） Cys， Tyr（弱斷） Asn， Pro（斷 ） 差不多所有球蛋白中，一段 α 螺旋結構 平均含 11個殘基（ 420殘基） 平均長度 nm 螺旋兩端外連接的氨基酸殘基 C端常出現(xiàn)帶負電荷的基團 N端為帶正電荷基團 螺旋內部多肽鏈上親水與疏水殘基周期性變換 過膜的多肽鏈，通常疏水性殘基占絕大多數 疏水性殘基長區(qū)域預示過膜 α 螺旋結構存在 折疊 β 折疊結構是常見的二級
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