高三生物酶學(xué)復(fù)習(xí)(編輯修改稿)
2024-12-16 07:16 本頁面
【文章內(nèi)容簡介】 ? m a x? ?? 1kES ?? ?? 2kES ? ??3k EP ?? ? ? ?ESEt ???S ? ?ES[ES]生成速度 ： ? ? ? ?? ?? ?SESEkv t ?? 11 ， [ES]分解速度 ： ? ? ? ?ESkESkv 322 ??即 ： ? ? ? ?? ?? ? ? ? ? ?ESkESkSESEkt 321 ???則 ： ? ? ? ?? ? ? ?? ?SSESESKm tE??(1) 經(jīng)整理得 ： ? ?? ?? ?SKSEmt??? ?ES由于酶促反應(yīng)速度由 [ES]決定，即 ? ?ESkv2?2kv?? ?ES， 所以 (2) 將 （ 2） 代入 （ 1） 得 ： ? ?? ?? ?SK SEkv m t??2 ? ?? ?? ?SK SEk m t?? 2v(3) ??當(dāng)酶反應(yīng)體系處于 恒態(tài) 時 ： 21 vv ?當(dāng) [Et]=[ES]時 ， mVv? ? ?tm EkV 2?(4) 所以 米氏常數(shù)的意義 * 當(dāng) v=Vmax/2時 ， Km=[S]（ Km的單位為濃度單位 ） * 是酶在一定條件下的 特征物理常數(shù) ， 通過測定 Km的數(shù)值 ， 可鑒別酶 。 * 可近似表示酶和底物親合力 ， Km愈小 ， E對 S的親合力愈大 ， Km愈大 ， E對 S的親合力愈小 。 ?在已知 Km的情況下 ， 應(yīng)用米氏方程可計算任意 [s]時的v， 或任何 v下的 [s]。 （ 用 Km的倍數(shù)表示 ） 練習(xí)題：已知某酶的 Km值為 ， 要使此酶所催化的反應(yīng)速度達(dá)到最大反應(yīng)速度的 80％ 時底物的濃度應(yīng)為多少 ？ 米氏常數(shù)的測定 基本原則 ： 將米氏方程變化成相當(dāng)于y=ax+b的直線方程 ， 再用作圖法求出 Km。 例： 雙倒數(shù)作圖法 （ LineweaverBurk法 ） 米氏方程的雙倒數(shù)形式： 1 Km 1 1 — = —— . — + —— v Vmax [S] Vmax 酶動力學(xué)的雙倒數(shù)圖線 pH對酶反應(yīng)速度的影響 ?過酸過堿 導(dǎo)致酶蛋白變性 ?影響底物分子解離狀態(tài) ?影響酶分子解離狀態(tài) ?影響酶的活性中心構(gòu)象 pH 最適 pH v 溫度與酶反應(yīng)速度的關(guān)系 ? 在達(dá)到最適溫度以前，反應(yīng)速度隨溫度升高而加快 ? 酶是蛋白質(zhì)，其變性速度亦隨溫度上升而加快 v 溫度 最適 溫度 激活劑 對酶作用的影響 類別 金屬離子： K+、 Na+、 Mg2+、 Cu2+、 Mn2+、 Zn2+、 Se3+ 、 Co2+、 Fe2+ 陰離子： Cl是唾液淀粉酶的激活劑 有機(jī)分子 還原劑：抗壞血酸 、 半胱氨酸 、 谷胱甘肽 金屬螯合劑： EDTA 凡是能提高酶活性的物質(zhì)，稱為酶的激活劑（ activator） 抑制劑對酶作用的影響 凡是使酶的必需基因或酶的活性部位中的基團(tuán)的化學(xué)性質(zhì)改變而降低酶活力甚至使酶完全喪失活性的物質(zhì) ， 叫酶的抑制劑 （ inhibitor） 。 類型 ： 可逆抑制劑 不可逆抑制劑 應(yīng)用 ： 研制殺蟲劑 、 藥物 研究酶的作用機(jī)理 ， 確定代謝途徑 抑制劑類型和特點(diǎn) 競爭性抑制劑 可逆 抑制劑 非競爭性抑制劑 不可逆抑制劑 ?不可逆抑制作用 抑制劑與酶反應(yīng)中 心的活性基團(tuán)以 共 價形式 結(jié)合，引起 酶的永久性失活。 如 有機(jī)磷化合物能與許多種酶活性中心絲氨酸殘基上的羥基結(jié)合，使酶失活。 ? 可逆抑制作用 ? 抑制劑與酶蛋白以 非共價方式 結(jié)合，引起酶活性 暫時性 喪失。抑制劑可以通過透析等方法被除去，并且能部分或 全部恢復(fù)酶的活性。 ? 競爭性抑制 ? 非競爭性抑制 ? 競爭性抑制 ? 某些抑制劑的化學(xué)結(jié)構(gòu)與底物相似， 因而能與底物竟?fàn)幣c酶活性中心結(jié)合。
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