金屬銅離子與蛋白ppt課件(編輯修改稿)
2025-06-03 03:53 本頁面
【文章內(nèi)容簡介】 多大，在 280nm處的吸收峰均消失，而其 400nm附近的強(qiáng)吸收峰則隨著銅離子濃度的增大降低越來越明顯 (下圖左 )，表明銅離子濃度越大，對蛋白質(zhì) π~π*躍遷帶的破壞性越大。 ? 左： 2μmol/L血紅蛋白與不同濃度銅離子反應(yīng)分鐘后的紫外光譜圖 ? 右：血紅蛋白與銅離子相互作用時(shí)隨時(shí)間變化的紫外光譜圖 ? 由此推測， Cu2+的加入，破壞了血紅蛋白中芳香族的共軛結(jié)構(gòu)；而血紅素 400nm處的 soret吸收峰隨著時(shí)間的變化逐漸減弱 ,于是，在不含銅離子的 2μmol/L血紅蛋白溶液中滴加不同濃度的 Fe2+ ，發(fā)現(xiàn)隨著 Fe2+的加入， 400nm處的吸收峰增強(qiáng)。 ? 表明 400nm處的吸收峰是血紅素 Fe2+形成的卟啉環(huán)的特征吸收峰。 血紅蛋白在 370nm處無明顯的吸收峰，當(dāng)銅離子加入后，此處吸收峰明顯增強(qiáng) 。 當(dāng)反應(yīng)進(jìn)行了 9小時(shí)后，形成了一個(gè)很寬的吸收帶，推測是 Cu2+取代 Fe2+后與血紅素卟啉環(huán)所形成銅絡(luò)合物的吸收峰 。 左：銅離子、鐵離子與血紅蛋白反應(yīng)的紫外光譜圖 右：銅離子與血紅蛋白反應(yīng) 16小時(shí)的紫外光譜圖 ? 最后采用電化學(xué)微分脈沖伏安法研究了 Cu2+與Fe2+間的作用過程，進(jìn)一步證實(shí)了紫外光譜得到的結(jié)論。 ? 亞鐵血紅素離子以鐵為中心體，形成 6配位的正八面體弱場。按晶體場理論， Cu2+外層電子的 3d9結(jié)構(gòu)比 Fe2+的 3d6結(jié)構(gòu)更容易形成穩(wěn)定的配合物，導(dǎo)致 Cu2+在與血紅素中的 Fe2+進(jìn)行競爭配位反應(yīng)時(shí)獲得優(yōu)勢，使得銅離子取代了血紅素中的亞鐵離子，從而使得體系的電化學(xué)性質(zhì)及紫外光譜圖都發(fā)生了一定程度的變化。 銅蛋白和銅酶 ? 金屬酶的成鍵方式、配位環(huán)境和空間結(jié)構(gòu)與配位化合物極為類似。配位化學(xué)的理論觀點(diǎn)和方法可以用來模擬金屬酶生物活性配合物的結(jié)構(gòu)以及結(jié)構(gòu) 性質(zhì) 功能的關(guān)系 , 推定作用機(jī)理。 ? 通過配體的設(shè)計(jì)和剪裁合成出與天然酶活性中心結(jié)構(gòu)相似的模型配合物 , 模擬酶的結(jié)構(gòu)和功能 , 這對沒有獲得單晶結(jié)構(gòu)、功能及反應(yīng)機(jī)理尚不完全清楚的金屬酶特別適用 , 可以得到一些從天然酶研究中不可能得到的信息。對銅蛋白以及含銅金屬模擬酶的研究是近年來仿生化學(xué)工作者研究的熱點(diǎn)之一。 ? 銅蛋白質(zhì)參與生物體內(nèi)的電子傳遞、氧化還原、氧的輸送以及活化過程。銅蛋白質(zhì)按其光譜性質(zhì)可分為三類 : ? Ⅰ 型銅 , 600nm 附近有非常強(qiáng)的吸收 , 具有小的超精細(xì)偶合常數(shù) 。 ? Ⅱ 型銅 , 具有一般銅 (Ⅱ ) 配合物
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