金屬銅離子與蛋白ppt課件-免費(fèi)閱讀
【正文】 氧分子結(jié)合到血藍(lán)蛋白后，以 過氧負(fù)離子狀態(tài)存在 C u I IOOC u I IC u I I C u I IOO酪氨酸酶 ? 酪氨酸酶存在于哺乳動物中，具有兩種不同的催化活性，它既可以催化氧化 鄰苯二酚（兒茶酚） ，又可以催化 對甲苯酚 的羥基化反應(yīng)，即酪氨酸酶具有兒茶酚酶和甲苯酚酶的活性。 ? 在這個酶中 ,Cu2+可能決定了酶的催化特異性，而Zn2+ 則可能起到穩(wěn)定蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的作用。 ? 在阿祖林的活性中心中，兩個 His的咪唑氮原子和一個 Cys的硫原子形成一個三角形， Met上的硫原子和一個蛋白鏈中的酰胺氧原子分別從三角形的兩邊與中心銅離子有弱配位作用。 ? 根據(jù)晶體結(jié)構(gòu)， I型銅蛋白中銅的配位環(huán)境為N2SS*，即兩個 His側(cè)鏈上的咪唑氮原子、一個 Cys側(cè)鏈上的硫原子和一個 Met側(cè)鏈上的硫原子參與銅的配位，形成一個扭曲的四面體結(jié)構(gòu)。 ? 通過配體的設(shè)計(jì)和剪裁合成出與天然酶活性中心結(jié)構(gòu)相似的模型配合物 , 模擬酶的結(jié)構(gòu)和功能 , 這對沒有獲得單晶結(jié)構(gòu)、功能及反應(yīng)機(jī)理尚不完全清楚的金屬酶特別適用 , 可以得到一些從天然酶研究中不可能得到的信息。 ? 表明 400nm處的吸收峰是血紅素 Fe2+形成的卟啉環(huán)的特征吸收峰。它是由四個亞基構(gòu)成，分別為兩個 α亞基和兩個 β亞基，血紅蛋白的每個亞基由一條肽鏈和一個血紅素分子構(gòu)成。而激發(fā)態(tài)熒光分子與猝滅劑碰撞使其熒光猝滅則稱為動態(tài)猝滅。兩者的差異在于 BSA缺失 HSA氨基酸序列 116位和 585位的殘基。 ? 但體內(nèi)銅離子濃度過高時會產(chǎn)生毒性，改變細(xì)胞內(nèi)的氧化還原狀態(tài)；與某些氨基酸殘基的側(cè)鏈發(fā)生非特異反應(yīng)，導(dǎo)致蛋白質(zhì)的錯誤折疊；與其它物質(zhì)競爭酶的活性中心，干擾酶的正常功能；產(chǎn)生活性氧損害機(jī)體的 DNA、蛋白質(zhì)和脂類物質(zhì) 。 ? 人血清白蛋白主要應(yīng)用于臨床、新陳代謝和遺傳方面的研究，而牛血清白蛋白常常作為蛋白模型進(jìn)行體外研究，如用于細(xì)胞培養(yǎng)，抗體載體等。 ? 熒光淬滅可以分為 靜態(tài)淬滅 和 動態(tài)淬滅 。 ? N端三肽鏈能夠結(jié)合金屬離子的原因應(yīng)該是在于His咪唑基 N的配位能力 ,還有三肽鏈的靈活易變 ,可以折疊圍繞金屬離子形成所需的特定空間構(gòu)型。 銅離子與血紅蛋白相互作用 ? 血紅蛋白在 280nm附近有一個吸收峰，這是由于蛋白質(zhì)中芳香族氨基酸共軛鍵的紫外吸收所致，在 400nm附近有一個 索瑞 (soret)吸收峰，這是血紅素卟啉環(huán)的π~π*躍
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