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酶的分離和純化ppt課件(存儲(chǔ)版)

  

【正文】 ? ↓ ? 加熱 90100℃ ( 水浴加熱 ) ? b) 層析柱準(zhǔn)備: 100柱; 稠膠灌柱; 23個(gè)床體積的緩沖液平衡; 流速 1618ml/h ? c) 層析:蘭葡聚糖 ( 分子量 2 106) 驗(yàn)柱并求外水體積 ( V0) ;上樣量 15% ; ? 恒壓洗脫; 流速 1618ml/h ? d) 凝膠后處理: NaOH+ NaCl處理后 4℃保存 ? 長(zhǎng)時(shí)間不用可采用乙醇脫水保存或低溫干燥保存 凝膠過(guò)濾層析原理圖 Gel filtration chromatography 5) 親和層析 ( affinity chromatography) 特異性結(jié)合 ? a) 關(guān)鍵:配體;配體與支持物的連接方法;吸附 、 洗脫條件 ? b) 支持物的選擇:非特異性吸附作用低;液體流動(dòng)性好;較寬的 pH、 離子強(qiáng)度;豐富的化學(xué)基團(tuán);有效的多孔性 常用瓊脂糖 、 聚丙烯酰胺凝膠和受控多孔玻璃球 ? c) 配體的選擇:有親和力但不易過(guò)大 ? d) 配體與支持物的連接:載體結(jié)合法;物理吸附法;交聯(lián)法;包埋法 ( 先活化支持物上的功能基團(tuán)再將配體連上去 ) ? e) 吸附劑的衍生物:支持物 +空間臂 ? f) 層析條件的選擇:蛋白質(zhì) +配體 → 蛋白質(zhì) 配體復(fù)合物 起初配體濃度恒定 , 隨蛋白濃度增加平衡右移 ( 逐漸保留特性 ) ,故親和力較低也能成功的親和 。 為了測(cè)定蛋白質(zhì)的分子量 , 分別取幾個(gè)不同的蛋白質(zhì)濃度 c, 測(cè)出對(duì)應(yīng)的滲透壓 π, 然后以 π/c對(duì) c作圖 , 并作延長(zhǎng)線外推至 c=0, 得到的 y軸截距即為 limπ/c的值 , 代入上式可求得分子量 M。 經(jīng)過(guò)一系列純化步驟以后得到的 4mL酶制品 ( 含有 白 ) , 總活力為 288單位 。 ? 酶活力:檢測(cè)目的酶的活力 ? 目的蛋白 ( 非酶 ) 檢測(cè)較困難 第一次比活力每次比活力 純化倍數(shù) = 回收率 % = 100 第一次總活力每次總活力 酶的提純過(guò)程記錄格式 步驟 總體積( ml) 蛋白總量( mg) 總活力( u) 比活力( u/mg) 回收率 ( %) 提純 倍數(shù) 粗抽提液 50℃ 熱變性除雜 硫銨分級(jí)沉淀(30%50%) DEAE纖維
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