蛋白質的分離純化-在線瀏覽
2024-11-04 05:30本頁面
【正文】 TN，或催化常數，Kcat〕 Kcat值越大，說明酶的催化效率越高。y236。,Kcat/Km represents actual catalytic efficiency because in vivo,[S]Km 時：,只有Kcat/Km可以客觀(k232。,第十八頁，共六十七頁。 jiě)方法 LineweaverBurk 雙倒數作圖法,第十九頁，共六十七頁。 [S]為常數增量1.0、2.0、3.0、4.0、5.0、10時， 1/[S]為0.0.110.120.1.0，是非常(fēich225。,第二十頁，共六十七頁。tā)作圖法, EadieHofstee V—V/[S]作圖法 P363 圖911 HanesWoolf 作圖法 P363 圖912 Eisenthal 作圖法 P363 圖913,第二十一頁，共六十七頁。)的酶促反響動力學,第二十二頁，共六十七頁。)反響,順次(sh249。)式(sequential),乒乓(pīngpāng)式(pingpong),第二十三頁，共六十七頁。i yǒu)選擇性 抑制劑有不同程度的選擇性,三、酶的抑制作用,第二十四頁，共六十七頁。njiū)酶抑制作用及其抑制劑的意義,——在理論上，有助于說明酶活性中心結構，催化機理，代謝途徑以及代謝調節(jié)，有助于說明藥物和毒物作用機理； ——在實踐上，可以為治療人類和畜禽傳染病而設計療效更高的抗菌抗病毒藥物；為消滅農作物病蟲害而設計更有效的殺蟲劑和殺菌劑；為解除(jiěch,第二十五頁，共六十七頁。ngd249。l236。)活力百分數 a% = V1/ V0 100(%),抑制率,★抑制分數,★抑制百分數 i% = (1a) 100(%),相對活力,第二十六頁，共六十七頁。h233。 可逆的抑制作用 抑制劑與酶蛋白非共價鍵結合，可以用透折、超濾 等物理方法除去抑制劑而使 酶復活。ix237。,⑴競爭性抑制(y236。)〔Competitive inhibition〕,抑制劑具有與底物類似的結構(ji233。u)，競爭酶的活性中心，并與酶形成可逆的EI復合物，阻止底物與酶結合。 P369 丙二酸、戊二酸對琥珀酸脫氫酶的競爭性抑制,第二十八頁，共六十七頁。zh236。,競 爭 性 抑 制,第三十頁，共六十七頁。zh236。 抑制劑與酶活性中心以外的基團結合，其結構可能與底物無關。)增加底物的濃度的方法來消除非競爭性抑制作用 某些重金屬離子對酶的抑制屬于非競爭性抑制：Cu2+、Hg2+、Pb2+,第三十一頁，共六十七頁。zh236。,非 競 爭 性 抑 制,第三十三頁，共六十七頁。E+S→ES+I →ESI≠ P 常見于多底物的酶促反響中,⑶ 反競爭性抑制(y236。),第三十四頁，共六十七頁。n) P370 圖918 圖919 通過可逆抑制劑的動力學曲線可以區(qū)分三種可逆抑制作用,㈢可逆抑制作用與不可逆抑制作用的鑒別(ji224。),第三十五頁，共六十七頁。,第三十七頁，共六十七頁。zhēng)1,1. 競爭性抑制 參加(jiār249。,無抑制劑,競爭性抑制劑,1/Vmax,第三十八頁，共六十七頁。ngd249。,競爭性抑制作用小結： 〔1〕 Vmax不變，Km變大。d236。 [S]一定，增加[I]，可增加抑制程度。,第四十頁，共六十七頁。zh236。,無抑制劑,非競爭性抑制劑,1/km,可逆抑制作用的動力學特征(t232。,★Km不變，Vmax降至Vmax/〔1+[I]/Ki〕,第四十二頁，共六十七頁。ngd249。,★Km及Vmax都變小(bi224。ngx237。,反競爭性抑制小結： ⑴Km及Vmax都變小 ⑵抑制程度決定(ju233。ng)于Km、Ki、[S]、[I] 抑制程度既與[I]成正比，又與[S]成正比 在一定的[S]、[I]下，Ki越大，抑制程度越小；Km越大，抑制程度越小。,抑制劑對酶活性的影響(yǐngxiǎng),使酶的活性降低或喪失的現(xiàn)象，稱為酶的抑制作用。 酶的抑制劑一般具備(j249。i)
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