蛋白質(zhì)分子的結(jié)構(gòu)原理(1)-展示頁(yè)
2024-08-31 02:11本頁(yè)面
【正文】 ψ 、 ω、 φ 為這 3個(gè)鍵軸相應(yīng)的旋轉(zhuǎn)角 規(guī)定由 4個(gè)原子 ABC— D 形成的二面角，沿B— C鍵軸俯視，順時(shí)針為正 相鄰肽單位形成的主鏈結(jié)構(gòu)中 3個(gè)鍵軸的旋轉(zhuǎn)二面角（ ψ 、 ?、 φ ） 肽平面上 C— N鍵 鍵軸 的旋轉(zhuǎn)角 ω 鍵軸旋轉(zhuǎn)涉及 2個(gè) Cα 原子的相對(duì)位置 剛性平面， ω僅有 2種可能 ω=0? 順式結(jié)構(gòu) ω=180? 反式結(jié)構(gòu) 反式結(jié)構(gòu)常見，順式存在空間位阻， ω=180o ω= 0o φ =180、 ψ =180，充分伸展的全反構(gòu)型 φ =0、 ψ =0，發(fā)生嚴(yán)重的 空間位阻， 不能使原子間距離接近甚至小于范德華半徑 由二面角決定多肽鏈的構(gòu)像 任何 1個(gè) α 碳原子的（ φ 、 ψ ） 二面角發(fā)生變化 ，多肽 主鏈骨架構(gòu)象 將產(chǎn)生相應(yīng) 變化 幾個(gè)或更 多個(gè) 彼此相連 殘基 ， 二面角（ φ 、 ψ ）全相同 它們即成為有 特定規(guī)律的構(gòu)象 φ 、 ψ 分布范圍 用 Ramachandran圖表示 在這種圖形中 甘氨酸分布范圍區(qū)域相對(duì)大 其它殘基角度的分布局限于某些區(qū)域 殘基側(cè)鏈二面角（ φ 、 ψ ） Ramachandran圖 對(duì)蛋白質(zhì)的構(gòu)象研究起到了簡(jiǎn)化作用 判斷蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)模型的正誤 兩個(gè)肽平面之間的相對(duì)取向由 C αN 和 C αC兩個(gè)可以自由旋轉(zhuǎn)的單健扭角而定，所以，蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)中肽平面之間扭角的變化，是形成二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ) 兩個(gè)肽平面通過 αC原子的結(jié)構(gòu) 從生物物理學(xué)角度研究 蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)的意義 在于 從蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的角度來(lái)討論與一級(jí)結(jié)構(gòu)的關(guān)系 進(jìn)一步了解 蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能 生物進(jìn)化 蛋白結(jié)構(gòu)預(yù)測(cè) 血型糖蛋白在生物膜上的結(jié)構(gòu) 1 131 仔細(xì)分析其 131個(gè)氨基酸，不難發(fā)現(xiàn)： 73 95 肽鏈從 Ile73~Ile95共 23個(gè)氨基酸全為非極性氨基酸， 肽鏈的 N端有許多結(jié)合多糖的殘基 —— 鑲嵌在脂膜中的那一部分 一種跨越紅細(xì)胞膜德蛋白質(zhì)，分子的一部分伸向胞外，一部分在胞質(zhì)中，還有一部分嵌在膜里 —— 肽鏈的前 70個(gè)殘基應(yīng)伸向膜外 膜外 φ 、 ψ 的取值關(guān)系到主鏈側(cè)鏈原子或基團(tuán)的空間位置，天然構(gòu)象處于穩(wěn)定的低勢(shì)能狀態(tài) 能量對(duì)二面角（ φ 、 ψ ）分布的影響 非鍵作用能 偶極相互作用能 單鍵旋轉(zhuǎn)的本征扭轉(zhuǎn)能 考慮主要 3類能量 非鍵作用能 EKL（ φ 、 ψ ） 非鍵作用能 EKL（ φ 、 ψ ） 任意 2個(gè)原子或粒子間的 推斥力 范德華力吸引力 二面角（ φ 、 ψ ）的變化 導(dǎo)致各原子或基團(tuán)間位置改變 偶極作用能 Ed（ φ 、 ψ ） 偶極作用能 Ed（ φ 、 ψ ） C=O和 NH在肽平面上產(chǎn)生的偶極矩約為 φ 、 ψ 改變影響到偶極矩間的相互作用 單鍵旋轉(zhuǎn)的本征扭轉(zhuǎn)能 Etor（ φ 、 ψ ） 單鍵旋轉(zhuǎn)的本征扭轉(zhuǎn)能 Etor（ φ 、 ψ ） 代表 φ 和 ψ 角旋轉(zhuǎn)所克服的
教學(xué)課件相關(guān)推薦
鄂ICP備17016276號(hào)-1