蛋白質(zhì)分子的結(jié)構(gòu)原理(1)-文庫(kù)吧
2025-08-01 02:11 本頁(yè)面
【正文】 幾個(gè)或更 多個(gè) 彼此相連 殘基 ， 二面角（ φ 、 ψ ）全相同 它們即成為有 特定規(guī)律的構(gòu)象 φ 、 ψ 分布范圍 用 Ramachandran圖表示 在這種圖形中 甘氨酸分布范圍區(qū)域相對(duì)大 其它殘基角度的分布局限于某些區(qū)域 殘基側(cè)鏈二面角（ φ 、 ψ ） Ramachandran圖 對(duì)蛋白質(zhì)的構(gòu)象研究起到了簡(jiǎn)化作用 判斷蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)模型的正誤 兩個(gè)肽平面之間的相對(duì)取向由 C αN 和 C αC兩個(gè)可以自由旋轉(zhuǎn)的單健扭角而定，所以，蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)中肽平面之間扭角的變化，是形成二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ) 兩個(gè)肽平面通過(guò) αC原子的結(jié)構(gòu) 從生物物理學(xué)角度研究 蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)的意義 在于 從蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的角度來(lái)討論與一級(jí)結(jié)構(gòu)的關(guān)系 進(jìn)一步了解 蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能 生物進(jìn)化 蛋白結(jié)構(gòu)預(yù)測(cè) 血型糖蛋白在生物膜上的結(jié)構(gòu) 1 131 仔細(xì)分析其 131個(gè)氨基酸，不難發(fā)現(xiàn)： 73 95 肽鏈從 Ile73~Ile95共 23個(gè)氨基酸全為非極性氨基酸， 肽鏈的 N端有許多結(jié)合多糖的殘基 —— 鑲嵌在脂膜中的那一部分 一種跨越紅細(xì)胞膜德蛋白質(zhì)，分子的一部分伸向胞外，一部分在胞質(zhì)中，還有一部分嵌在膜里 —— 肽鏈的前 70個(gè)殘基應(yīng)伸向膜外 膜外 φ 、 ψ 的取值關(guān)系到主鏈側(cè)鏈原子或基團(tuán)的空間位置，天然構(gòu)象處于穩(wěn)定的低勢(shì)能狀態(tài) 能量對(duì)二面角（ φ 、 ψ ）分布的影響 非鍵作用能 偶極相互作用能 單鍵旋轉(zhuǎn)的本征扭轉(zhuǎn)能 考慮主要 3類(lèi)能量 非鍵作用能 EKL（ φ 、 ψ ） 非鍵作用能 EKL（ φ 、 ψ ） 任意 2個(gè)原子或粒子間的 推斥力 范德華力吸引力 二面角（ φ 、 ψ ）的變化 導(dǎo)致各原子或基團(tuán)間位置改變 偶極作用能 Ed（ φ 、 ψ ） 偶極作用能 Ed（ φ 、 ψ ） C=O和 NH在肽平面上產(chǎn)生的偶極矩約為 φ 、 ψ 改變影響到偶極矩間的相互作用 單鍵旋轉(zhuǎn)的本征扭轉(zhuǎn)能 Etor（ φ 、 ψ ） 單鍵旋轉(zhuǎn)的本征扭轉(zhuǎn)能 Etor（ φ 、 ψ ） 代表 φ 和 ψ 角旋轉(zhuǎn)所克服的 扭轉(zhuǎn)動(dòng)作面臨的能量屏障 軸旋轉(zhuǎn)，角度改變，必然體系能量出現(xiàn)相 應(yīng)變化趨勢(shì)，需要作功加以克服 總的勢(shì)能 總的勢(shì)能 —— 3種能量之和 1個(gè)殘基 φ 、 ψ 給定，相應(yīng)主側(cè)鏈原子的位置即確定 可計(jì)算出總的勢(shì)能 對(duì)各種可能二面角得到總的勢(shì)能分布 天然蛋白質(zhì)分子構(gòu)象穩(wěn)定，處于最低能量狀態(tài) 在能量等高線分布圖中 各殘基 φ 和 ψ 被限制在一定區(qū)域范圍 甘氨酸殘基的 φ 、 ψ 位于 20KJ/mol的兩個(gè)對(duì)稱(chēng)性的區(qū)域 非甘氨酸殘基分布范圍小，不同構(gòu)象中 φ 與 ψ 分立 多肽鏈中 Lala殘基勢(shì)能等高線與二面角關(guān)系 脯氨酸具吡咯烷環(huán)， φ 為 60? ψ 取 55?或 145? 常孤立出現(xiàn)，對(duì)緊鄰在前的殘基構(gòu)象影響很大 使其丟失 α 螺旋結(jié)構(gòu) 脯氨酸殘基常出現(xiàn)于
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