蛋白質(zhì)分子的結構原理(1)-文庫吧
2025-08-01 02:11 本頁面
【正文】 幾個或更 多個 彼此相連 殘基 ， 二面角（ φ 、 ψ ）全相同 它們即成為有 特定規(guī)律的構象 φ 、 ψ 分布范圍 用 Ramachandran圖表示 在這種圖形中 甘氨酸分布范圍區(qū)域相對大 其它殘基角度的分布局限于某些區(qū)域 殘基側鏈二面角（ φ 、 ψ ） Ramachandran圖 對蛋白質(zhì)的構象研究起到了簡化作用 判斷蛋白質(zhì)結構模型的正誤 兩個肽平面之間的相對取向由 C αN 和 C αC兩個可以自由旋轉的單健扭角而定，所以，蛋白質(zhì)一級結構中肽平面之間扭角的變化，是形成二級結構的基礎 兩個肽平面通過 αC原子的結構 從生物物理學角度研究 蛋白質(zhì)一級結構的意義 在于 從蛋白質(zhì)三維結構的角度來討論與一級結構的關系 進一步了解 蛋白質(zhì)結構與功能 生物進化 蛋白結構預測 血型糖蛋白在生物膜上的結構 1 131 仔細分析其 131個氨基酸，不難發(fā)現(xiàn)： 73 95 肽鏈從 Ile73~Ile95共 23個氨基酸全為非極性氨基酸， 肽鏈的 N端有許多結合多糖的殘基 —— 鑲嵌在脂膜中的那一部分 一種跨越紅細胞膜德蛋白質(zhì)，分子的一部分伸向胞外，一部分在胞質(zhì)中，還有一部分嵌在膜里 —— 肽鏈的前 70個殘基應伸向膜外 膜外 φ 、 ψ 的取值關系到主鏈側鏈原子或基團的空間位置，天然構象處于穩(wěn)定的低勢能狀態(tài) 能量對二面角（ φ 、 ψ ）分布的影響 非鍵作用能 偶極相互作用能 單鍵旋轉的本征扭轉能 考慮主要 3類能量 非鍵作用能 EKL（ φ 、 ψ ） 非鍵作用能 EKL（ φ 、 ψ ） 任意 2個原子或粒子間的 推斥力 范德華力吸引力 二面角（ φ 、 ψ ）的變化 導致各原子或基團間位置改變 偶極作用能 Ed（ φ 、 ψ ） 偶極作用能 Ed（ φ 、 ψ ） C=O和 NH在肽平面上產(chǎn)生的偶極矩約為 φ 、 ψ 改變影響到偶極矩間的相互作用 單鍵旋轉的本征扭轉能 Etor（ φ 、 ψ ） 單鍵旋轉的本征扭轉能 Etor（ φ 、 ψ ） 代表 φ 和 ψ 角旋轉所克服的 扭轉動作面臨的能量屏障 軸旋轉，角度改變，必然體系能量出現(xiàn)相 應變化趨勢，需要作功加以克服 總的勢能 總的勢能 —— 3種能量之和 1個殘基 φ 、 ψ 給定，相應主側鏈原子的位置即確定 可計算出總的勢能 對各種可能二面角得到總的勢能分布 天然蛋白質(zhì)分子構象穩(wěn)定，處于最低能量狀態(tài) 在能量等高線分布圖中 各殘基 φ 和 ψ 被限制在一定區(qū)域范圍 甘氨酸殘基的 φ 、 ψ 位于 20KJ/mol的兩個對稱性的區(qū)域 非甘氨酸殘基分布范圍小，不同構象中 φ 與 ψ 分立 多肽鏈中 Lala殘基勢能等高線與二面角關系 脯氨酸具吡咯烷環(huán)， φ 為 60? ψ 取 55?或 145? 常孤立出現(xiàn)，對緊鄰在前的殘基構象影響很大 使其丟失 α 螺旋結構 脯氨酸殘基常出現(xiàn)于
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