【正文】 穿梭系統(tǒng)帶一對氫原子進入線粒體,則只得到2分子ATP. :此系統(tǒng)以蘋果酸和天冬氨酸為載體,在蘋果酸脫氫酶和谷草轉氨酶的+,此,經(jīng)此穿梭系統(tǒng)帶入一對氫原子可生成3分子ATP. 22第七章 氨基酸代謝 一,蛋白質的營養(yǎng)作用: :主要有:①是構成組織細胞的重要成分。⑤酶活性中心的低介電區(qū)(表面效應). 八,酶促反應動力學: 酶促反應速度的影響時,通常測定其初始速度來代表酶促反應速度,即底物轉化量k+2時,Km=k1/k+1=,Km可以反映酶與底物親和力的大小,即Km值越小,則酶與底物的親和力越大。③酸堿催化作用。 3. 連接作用:作為橋梁,將底物分子與酶蛋白螯合起來. 五,酶的活性中心: 酶分子上具有一定空間構象的部位,該部位化學基團集中,直接參與將底物轉變?yōu)楫a物的反應過程,這一部位就稱為酶的活性中心. 參與構成酶的活性中心的化學基團,有些是與底物相結合的,稱為結合基團,有些是催化底物反應轉變成產物的,稱為催化基團,以外,也存在一些化學基團,主要與維系酶的空間構象有關,稱為酶活性中心外必需基團. 六,酶促反應的特點: :酶的催化效率可比一般催化劑高106～ES中間復合物,從而改變化學反應的進程,使反應所需活化能閾大大降低,活化分子的數(shù)目大大增加,從而加速反應進行. :一種酶只作用于一種或一類化合物,以促進一定的化學變化,生成一定的產物,這種現(xiàn)象稱為酶作用的特異性. ⑴絕對特異性:一種酶只能作用于一種化合物,以催化一種化學反應,稱為絕對特異性,如琥珀酸脫氫酶. ⑵相對特異性:一種酶只能作用于一類化合物或一種化學鍵,催化一類化學反應,稱為相對特異性,如脂肪酶. ⑶立體異構特異性:一種酶只能作用于一種立體異構體,或只能生成一種立體異構體,稱為立體異構特異性,如L精氨酸酶. :如代謝物可調節(jié)酶的催化活性,對酶分子的共價修飾可改變酶的催化活性,也可通過改變酶蛋白的合成來改變其催化活性. 七,酶促反應的機制: :酶催化時,酶活性中心首先與底物結合生成一種酶底物復合物(ES),此復合物再分解釋放出酶,并生成產物,接近時,底物分子可以誘導酶活性中心的構象以生改變,使之成為能與底物分子密切結合的構象,這就是誘導契合學說. :①趨近效應與定向作用。脫氧腺苷鈷胺素參與構成變位酶的輔酶,甲基鈷胺素則是甲基轉移酶的輔酶. 四,金屬離子的作用: 1. 穩(wěn)定構象:穩(wěn)定酶蛋白催化活性所必需的分子構象。水溶性維生素有VitB1,VitB2,VitPP,VitB6,VitB12,VitC,泛酸,生物素,葉酸等. :即焦磷酸硫胺素,由硫胺素(Vit B1)焦磷酸化而生成,是脫羧酶的輔酶,在體內參與糖代謝過程中α酮酸的氧化脫羧反應. :即黃素單核苷酸(FMN)和黃素腺嘌呤二核苷酸(FAD),是核黃素(VitB2),在酶促反應中作為遞氫體(雙遞氫體). +和NADP+:即尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+,輔酶Ⅰ)和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+,輔酶Ⅱ),是Vit +和NADP+主要作為脫氫酶的輔酶,在酶促反應中起遞氫體的作用,為單遞氫體. :是Vit 酶,氨基酸脫羧酶,半胱氨酸脫硫酶等的輔酶. :泛酸(遍多酸)在體內參與構成輔酶A(CoA).CoA中的巰基可與羧基以高能硫酯鍵結合,在糖,脂,蛋白質代謝中起傳遞酰基的作用,是?；傅妮o酶. :是羧化酶的輔基,在體內參與CO2的固定和羧化反應. 7. FH4:. 8. Vit B12衍生物:Vit B12分子中含金屬元素鈷, B12在體內有多種活性形式,如539。③粘度降低。能吸收紫外光,最大吸收峰為260nm. 十,DNA的變性: 在理化因素作用下,DNA雙螺旋的兩條互補鏈松散而分開成為單鏈,從而導致DNA的理化性質及生物學性質發(fā)生改變,這種現(xiàn)象稱為DNA的變性. 5引起DNA變性的因素主要有:①高溫,②強酸強堿,③:①增色效應:指DNA變性后對260nm紫外光的光吸收度增加的現(xiàn)象。端都帶有CCAOH順序,可與氨基酸結合而攜帶氨基酸.②DHU臂:含有二氫尿嘧啶核苷,與氨基酰tRNA合成酶的結合有關.③反密碼臂:其反密碼環(huán)中部的三個核苷酸組成三聯(lián)體,在蛋白質生物合成中,可以用來識別mRNA上相應的密碼,故稱為反密碼(anticoden).④ TψC臂:含保守的TψC順序,可以識別核蛋白體上的rRNA,促使tRNA與核蛋白體結合.⑤可變臂:位于TψC臂和反密碼臂之間,功能不詳. :rRNA是細胞中含量最多的RNA,可與蛋白質一起構成核蛋白體,作:5S,16S,種:5S,18S,28S. 八,核酶: 具有自身催化作用的RNA稱為核酶(ribozyme),核酶通常具有特殊的分子結構,如錘頭結構. 九,核酸的一般理化性質: 核酸具有酸性。端和339。端的7甲基鳥苷三磷酸(m7GTP)帽子結構和339。 ④螺旋的穩(wěn)定因素為氫鍵和堿基堆砌力。②主鏈位于螺旋外側,堿基位于內側。位上具有自由羥基的末端稱為339。位上具有自由磷酸基的末端稱為539。,539。核苷酸又可按其在539。核苷酸(539。 β羥基與嘧啶堿N1或嘌呤堿N9進行縮合,故生成的化學鍵稱為β,由D核糖生成者稱為核糖核苷,稀有堿基所生成的核苷稱為稀有核苷.假尿苷(ψ)就是由D核糖的C139。 7. 至少用兩種不同的方法處理蛋白質,分別得到其肽段的氨基酸順序。 5. 分離純化單一肽段。 3. 分析蛋白質的N端和C端氨基酸。回折部分,通常由四個氨基酸殘基構成,借1,4殘基之間形成氫鍵維系. ⑷無規(guī)卷曲:主鏈骨架無規(guī)律盤繞的部分. :(次級鍵):氫鍵,疏水鍵,范德華力,離子鍵等,也可涉及二硫鍵. :指亞基之間的立體排布,接觸部位的布局等,指參與構成蛋白質四級結構的而又具有獨立三級結構的多肽鏈. 五, 蛋白質的理化性質: 2:蛋白質分子中仍然存在游離的氨基和游離的羧基,因此蛋白質與氨,負電荷相等時溶液的pH值稱為蛋白質的等電點. :是穩(wěn)定蛋白質親水溶膠的兩個重要因素. :蛋白質分子中的色氨酸,酪氨酸和苯丙氨酸殘基對紫外光有吸收,以色氨酸吸收最強,最大吸收峰為280nm. :蛋白質在某些理化因素的作用下,其特定的空間結構被破壞而導致其理化性質改變及生物活性喪失,:高溫,高壓,電離輻射,超聲波,紫外線及有機溶劑,重金屬鹽,性是不可逆的. 六,蛋白質的分離與純化: :在蛋白質溶液中加入大量中性鹽,以破壞蛋白質的膠體性質,使蛋白質從溶液中沉淀析出,:硫酸銨,氯化鈉,如乙醇,甲醇,丙酮等,均可引起蛋白質沉淀. :蛋白質分子在高于或低于其pI的溶液中帶凈的負或正電荷,因此在電場中可以. :利用透析袋膜的超濾性質,可將大分子物質與小分子物質分離開. :利用混合物中各組分理化性質的差異,在相互接觸的兩相(固定相與流動相)之,凝膠層析,吸附層析及親和層析等,其中凝膠層析可用于測定蛋白質的分子量. :利用物質密度的不同,經(jīng)超速離心后,也可用來測定蛋白質的分子量,蛋白質的分子量與其沉降系數(shù)S成正比. 七,氨基酸順序分析: 蛋白質多肽鏈的氨基酸順序分析,即蛋白質一級結構的測定,主要有以下幾個步驟: 1. 分離純化蛋白質,得到一定量的蛋白質純品。② 所有肽鍵的C=O和N—H形成鏈間氫鍵。② 連續(xù)存在帶相同電荷的氨基酸殘基。③ 相鄰螺旋圈之間形成許多氫鍵。組成肽鍵的四個原子及其相鄰的兩個α碳原子處在同一個平面上,為剛性平面結構,稱為肽鍵平面. 四,蛋白質的分子結構: 蛋白質的分子結構可人為分為一級,二級,二,三,四級結構為空間結構. :指多肽鏈中氨基酸的排列順序,空間結構. :指多肽鏈主鏈骨架盤繞折疊而形成的構象,型: ⑴α螺旋:其結構特征為:①主鏈骨架圍繞中心軸盤繞形成右手螺旋。③ 酸性氨基酸(Glu和Asp)。)生物化學課程重點和難點 (生物化學教學組) 天津商學院生物技術與食品科學學院 生物工程系 2005年9月 第一章 蛋白質的分子結構與功能 一,氨基酸: :氨基酸(amino acid)氨基酸約有20種,除脯氨酸為α亞氨基酸,甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均為Lα氨基酸. :根據(jù)氨基酸的R基團的極性大小可將氨基酸分為四類:① 非極性中性氨基酸(8種)。(百度和網(wǎng)頁，不對其內容負責。生物化學課程重點和難點 您查詢的關鍵詞是：生物化學 重點 難點 。！現(xiàn)在干什么事都要有經(jīng)驗的，除了老婆。沒有100分的另一半，只有50分的兩個人。如果打開速度慢，可以嘗試快速版；如果想保存快照，可以添加到搜藏。百度快照謹為網(wǎng)絡故障時之索引，不代表被搜索網(wǎng)站的即時頁面。② 極性中性氨基酸(7種)。④ 堿性氨基酸(Lys,Arg和His). 二, 肽鍵與肽鏈: 肽鍵(peptide bon