【正文】 疏水狀態(tài)。 。對于固體表面來說，一般按照其自由能的大小可以分為親水表面和疏水表面。 固體的表面自由能（又稱表面張力） γSV越大，越容易被一些液體所潤濕。但是如果將基底都傾斜很小的一個角度，就像圖中所示的那樣，可以發(fā)現(xiàn)最右邊的液滴順勢滑落，而左邊的液滴都不會下滑，從中可以看出靜態(tài)接觸角和動態(tài)接觸角的本征區(qū)別，要設(shè)計具有實際應(yīng)用價值的浸潤性表面，就必須考慮到液滴在微小力作用下滾動角。小的滾動角和大的接觸角是在表面保持良好的抗粘附性的兩個重要條件 傾斜表面上的液滴 Materials Chemistry II 滾動角 一般認(rèn)為，接觸角越大其表面疏水性也就越高。如圖所示，滾動角的定義為一定質(zhì)量的水滴在傾斜表面開始滾動時的臨界角度。此式適用于均勻的固體表面和固液之間無其他特殊作用的平衡系統(tǒng)。光滑且均勻的固體表面上的液滴，其三相線上的接觸角服從 Young氏方程： 其中， γsg、 γsl和 γlg分別代表固 /氣、固 /液和液 /氣界面的界面張力。 當(dāng)接觸角 θ5o時，固體表面超親液 ； 當(dāng)接觸角 θ150o時，固體表面超疏液 。特別地， θ=0o為完全潤濕， θ=180o為完全不潤濕。 接觸角的定義是指從固 /液 /氣三相交叉點作氣液界面的切線 ，此切線與固液交界線之間的夾角就是接觸角。因此，制備具有復(fù)雜功能的仿生材料在很大程度上依賴于如何構(gòu)造那些良好的多尺度結(jié)構(gòu)。這些體系包括具有自清潔作用的荷葉和鴨毛，具有各向異性的去潤濕行為的稻葉，具有防霧功能和超疏水作用的蚊子的復(fù)眼，展現(xiàn)出的超強非潤濕性的能夠在水上行走的水黽的腿，具有超強粘附能力的章魚的腿和壁虎的吸盤，具有艷麗色彩的孔雀的羽毛和蝴蝶的翅膀以及具有減反射性質(zhì)的蟬的翅膀和蛾的復(fù)眼。但是由于這些響應(yīng)體系過于復(fù)雜，它們很難被直接地模仿。這些性質(zhì)使生物在受到外部刺激時可以智能響應(yīng)。從此，生物體的精巧結(jié)構(gòu)，成了工程學(xué)有意模仿的對象。 利用單環(huán)冠合成 ATP Materials Chemistry II 結(jié)構(gòu)模擬 師法自然是中國古代有名的哲學(xué)思想科學(xué)家研究發(fā)現(xiàn)，生物器官結(jié)構(gòu)之巧妙，能量的節(jié)省和工作性能之優(yōu)越，是人造機器無法相比的。在這些條件下，在 AcP過量10倍時，大約 35％的 ADP轉(zhuǎn)化回 ATP。它表明，在一定的條件下，體系可能改變行為，從 ATP酶模擬變?yōu)?ATP合酶。Mn+?ATP絡(luò)合物，其中，金屬與未絡(luò)合的 ATP氧原子配位；另外，金屬離子也起著路易斯酸的作用，增強配位水的親核性。天然 ATP酶需要 Mg2+和堿金屬離子的作用。 單環(huán)冠水解 ATP的機理 反應(yīng)雖然較酶慢，但鍵合力與天然體系是相當(dāng)?shù)?，進行的機理也非常相似。催化劑可以通過 ADP的去絡(luò)合 (步驟 B)以及活性中間體()的水解 (步驟 C)而重新產(chǎn)生?；镜牟襟E如下，步驟 A：六質(zhì)子大環(huán)相對為酸性，在 pH=7時容易從其中一個中心氮原子上失去一個質(zhì)子而產(chǎn)生具有一個 孤對電子的五質(zhì)子客體 ； 通過五配位磷中間體進行的末端 (γ)磷原子的親核進攻 ， 導(dǎo)致大環(huán)的磷酸化以及捆綁的 ADP的形成 。整體的機理如圖 。 Materials Chemistry II 圖 ATP， ADP和 AMP的去質(zhì)子化形式 ATP， ADP以及 AMP的去質(zhì)子化形式 Materials Chemistry II 盡管 ()具有靈活的單環(huán)冠大環(huán)，但它不僅可以與 ATP牢固地鍵合，而且可以在很寬的 pH范圍內(nèi) (～ )加快水解速率，速率因子達到大約 100。 Lehn基于大的單環(huán)冠 [24]N2O6()，建立了一個驚人有效的 ATP酶活性模型體系。 ATP酶的作用僅僅是水解 ATP的三磷酸酯末端的磷酸殘基，來產(chǎn)生 ADP和無機磷酸鹽。因此，對叔丁基苯基丙酮酸和苯基丙酮酸分別轉(zhuǎn)氨化到對叔丁基苯基丙氨酸和苯基丙氨酸的速率，比丙酮酸本身要快 15OOO倍和 1OO倍 (圖 ) 圖 由環(huán)糊精和吡哆胺輔酶進行的轉(zhuǎn)氨化 由環(huán)糊精和吡哆胺輔酶進行的轉(zhuǎn)氨化 Materials Chemistry II ATP酶的單環(huán)冠 核苷酸多磷酸酯，特別是 腺苷三 、雙 和單磷酸酯 (ATP、 ADP和 AMP)，是構(gòu)成大量生物過程能量循環(huán)的組成部分。由轉(zhuǎn)氨酶合成 α氨基酸的簡單模型是由吡哆胺取代的 β環(huán)糊精發(fā)展的。 圖 主面衍生化的乙二醛酶的模擬 主面衍生環(huán)糊精用作醛酮變位酶模擬 Materials Chemistry II 對于那些酶的天然氨基酸側(cè)鏈不足以進行期望的反應(yīng)時，酶經(jīng)常會使用輔酶。這個過程已經(jīng)由在主面上具有 氨基乙烷硫醇基團 的 β環(huán)糊精模擬。 Materials Chemistry II 在主面上衍生的環(huán)糊精也已經(jīng)被用作酶模擬，特別是醛酮變位酶模擬。對硝基芳基化合物被束縛在環(huán)糊精空腔中，與Ni(Ⅱ )中心和環(huán)糊精羥基相互作用。這種化合物催化了客體物種的水解，這些客體既不是金屬中心的配體，對于 Cu(Ⅱ )絡(luò)合物的催化水解通常也不具活性。在以環(huán)糊精為基礎(chǔ)的酶模擬體系中，疏水空腔被設(shè)計作為具有模型酶活化點，且含有其他官能團的酶模擬的一部分。這表明速率提高因子達到了 1013。 cAMP隨后的斷裂可以被 γCD與鈰（ IV）極好地催化。這代表了第一個在生理條件下催化這種轉(zhuǎn)變的人工體系。 cAMP依次活化各種其他的細(xì)胞內(nèi)酶來產(chǎn)生細(xì)胞響應(yīng)，這一響應(yīng)由磷酸二酯酶對 cAMP的水解來結(jié)束（圖）。環(huán)狀單磷酸腺苷 （ cAMP（ ））是細(xì)胞間傳遞的重要二級信使。生物體系中， 3180。 環(huán)糊精作用的機理如圖 。未官能化的環(huán)糊精的催化基礎(chǔ)是它具有反應(yīng)活性的二級羥基直接置于分子空腔的入口處。在這種情況下，類酶的速率加速因子可達到 5900000，例如（ ）。 這種旋轉(zhuǎn)主要是為了使環(huán)糊精羥基基團垂直于底物酯基平面， 然后再旋轉(zhuǎn)嵌入新酯基產(chǎn)物平面（見圖 ）。 底物對環(huán)糊精的乙?；? 圖 一個被結(jié)合的底物對環(huán)糊精的乙?；? Materials Chemistry II 考察分子模型，我們看到，乙?；磻?yīng)過程中，被結(jié)合的底物在形成四面體的反應(yīng)中間體時被部分推出環(huán)糊精的空腔。當(dāng)然，這個反應(yīng) 不是催化性 的，而且與酶的標(biāo)準(zhǔn)相比，其速率的提高也是中等的。早期的工作表明 連接在環(huán)糊精空腔內(nèi)的酯基可以?；庪x子的 β環(huán)糊精， 如圖（ ）所示。 Materials Chemistry II 環(huán)糊精是以陰離子化學(xué)為中心的， 而且環(huán)糊精的一個 —OH基團已經(jīng)去質(zhì)子化。由此，環(huán)糊精由于具有大量的潛在酶模擬和模型的 特點 而吸引了眾人的目光。 環(huán)糊精的形狀 環(huán)糊精的結(jié)構(gòu)剖析圖 Materials Chemistry II （ a）使用人工主體框架的酶模型 構(gòu)建小分子酶模擬需要一個體系， 它一般以非共價鍵的形式與底物有選擇性地、可逆地快速結(jié)合，并且催化那種底物的化學(xué)反應(yīng) 。六元 D吡喃葡萄糖苷環(huán)由邊對邊連接而成，環(huán)面全部向內(nèi)指向不同尺寸的疏水空穴中心。環(huán)糊精有兩個不同的平面：主面和次面。此外，還有幾種少量存在的環(huán)糊精： δCD和 εCD（分別有 9個和 10個結(jié)構(gòu)單元），以及含有 5個單元的前 αCD。最重要的 3種環(huán)糊精是 α環(huán)糊精（ αCD）， β環(huán)糊精，γ環(huán)糊精。也許在酶的表面遠(yuǎn)離結(jié)合點的大量官能團也很重要，這些官能團可以用來捕獲潛在的底物，提高它們向活化點擴散的速度。很有可能酶的大小僅僅是通過折疊肽的相互作用獲得所需結(jié)合點的缺陷的立體構(gòu)型和方位需要最小的尺寸。 酶的共同特點 是它們都是非常大的復(fù)雜的分子。 酶已經(jīng)進化到以高度選擇性的方式執(zhí)行這些特定的任務(wù)。和酶相連的活性基團是這些溶劑化部位之一，因此，反應(yīng)物被帶入又一個最初的溶劑球，形成高親和力的接觸對，保持足夠長的時間使得反應(yīng)可以發(fā)生。 圖 分子內(nèi)反應(yīng)（ a）比雙分子等價反應(yīng)（ b）要快的多 （ b）酶催化機制 Materials Chemistry II 酶催化機制 酶速率催化的最后一個關(guān)鍵因素是 ， 結(jié)合底物的解溶劑化需要再次償還絡(luò)合的能量。對于酶，如果底物和酶的結(jié)合作用足夠強，那么 ES復(fù)合物就如同一個分子起作用，因此可以觀察到分子內(nèi)的催化速度達到 109。即使它定義上代表要與分子內(nèi)反應(yīng)獲取同樣的速度多需要的濃度，它的值為 10