【正文】 竟爭性抑制通?？梢酝ㄟ^增大底物濃度，即提高底 物的競爭能力來消除。根椐抑制劑與 酶結合的情況，又可以分為兩類： 競爭性抑制： 某些抑制劑的化學結構與底物相似，因而能與底物 竟爭與酶活性中心結合。 (2)可逆抑制作用 ： 抑制劑與酶蛋白以非共價方式結合，引起酶活性 暫時性喪失。如有機磷毒劑二異丙基氟磷酸酯。 ?式形成比較穩(wěn)定的復合體或結合物。由于酶蛋白變性造成的酶失活不屬于酶抑制劑作用。 (三）影響酶促反應的因素 產(chǎn) 物 0 時 間 初速度 對酶反應的影響 ?有些物質(zhì)能與酶分子上某些必須基團結合 ,使 酶的活性中心 的化學性質(zhì)發(fā)生改變，導致酶活力下降或喪失，稱為 酶的抑制作用 ?酶抑制劑對酶有選擇性，很多藥物、毒物和用于戰(zhàn)爭的毒劑都是酶抑制劑。 混合 級反應特征 ： 隨著底物濃度的增高 反 應速度不再成正比例加 速。 ? （ 4)共價催化 某些酶可以和底物生成不穩(wěn)定的共價中間物，這種共價中間物進一步生成產(chǎn)物要比非催化反應 容易得多。 ? (2)“張力”和”形變” 底物結合可以誘導酶分子構象的變化，而變化的酶分子又使底物分子的敏感鍵產(chǎn)生“張力”甚至“形變”，從而促進酶 底物中，間產(chǎn)物進入過渡態(tài)。如同 一把鑰匙對一把鎖一樣 (2)誘導契合假說 : 該學說認為酶表面并沒 有一種與底物互補的固 定形狀，而只是由于底 物的誘導才形成了互補 形狀 . ? 酶為什么比一般催化劑具有更高催化效率 ?主要有以下因素： ? (1)鄰近定向效應 指底物和酶活性部位的鄰近，對于雙分子反應來說也包含酶活性部位上底物分子之間的靠近，而互相靠近的底物分子之間，以及底物分子與酶活性部位的基團之間還要有嚴格的定向 (正確的立體化學排列 )。當?shù)孜锓肿釉诿缸饔孟掳l(fā)生化學變化后，中間復合物再分解成產(chǎn)物和酶。 ? 分子結構不同：理化性質(zhì)和免疫學性質(zhì)不同。 同功酶：能催化同一化學反應的一類酶。酶原轉(zhuǎn)變成酶的過程稱為酶原的激活。 酶原和酶原的激活： ? 酶原 ：沒有活性的酶的前體。如絲氨酸的羥基、組氨酸的咪唑基、天冬氨酸的羧基、和半胱氨酸的巰基等。 通常將酶的結合部位和 催化部位總稱為 酶的活 性中心。 結合酶 酶蛋白 輔因子 （ 簡單蛋白質(zhì) ） （結合蛋白質(zhì)） 輔酶（結合較松） 輔基 （結合較緊） （一） .酶的分子組成 四、酶類 結合部位 ：酶分子中與底物結合的部位或區(qū)域一般稱為結合部位。 ：水解 不完全 ， 不引起消旋 ，色氨酸不破壞 ， 主要用于蛋白質(zhì)的部分水解 。 黃素蛋白 ： 輔基為黃素腺嘌呤二核苷酸（ FAD）， 如琥珀酸脫氫酶 血紅素 卟啉 蛋白質(zhì)的水解 ：水解 完全 ， 不引起 氨基酸 消旋(旋光性物質(zhì)通過消旋變?yōu)椴痪吖饣钚缘姆磻?) ， 色氨酸破壞 。 金屬蛋白 ：如固氮酶中的鐵蛋白和鉬鐵蛋白、線粒體中的鐵硫蛋白 。重要的顏色反應如表 l12所示。例如，血紅蛋白有 4個亞基，當 02與其中一個亞基結合后，即引起該亞基的構象的改變，進而又會引起另外三個亞基構象發(fā)生變化，結果整個分子構象改變，使所有亞基更易于與氧結合，大大加快血紅蛋白與氧結合的速度。因此可以用紫外線分光光度法測定蛋白質(zhì)在 280nm的光吸收值來測定蛋白質(zhì)的含量。 4．紫外吸收 蛋白質(zhì)在 280nm的紫外光下，有最大吸收峰。 鹽溶的機理是：蛋白質(zhì)分子吸附某種鹽類離子后，帶電表層使蛋白質(zhì)分子間彼此排斥，同時蛋白質(zhì)分子與水分子間的相互作用加強，使蛋白質(zhì)分子溶解度增加。 引起變性的因素 :加熱、輻射、振蕩、高壓等物理因素；有機溶劑、酸、堿、尿素等化學因素。 凝固是蛋白質(zhì)變性發(fā)展的不可逆的結果。 變性的蛋白質(zhì) 一級結構完好、溶解度降低 (有序而緊密的結構變得無序而松散，疏水基團外漏）、易分解。重金屬鹽、生物堿試劑（苦味酸、鞣酸）與蛋白質(zhì)結合成鹽而沉淀，是不可逆的。低溫時，用丙酮沉淀蛋白質(zhì)，可保留原有的生物學活性。如血漿中的清蛋白在飽和的硫酸銨溶液中可沉淀。 高濃度鹽、有機溶劑、重金屬鹽、生物堿試劑 都可沉淀蛋白質(zhì)。 如血紅蛋白。 四級結構： 蛋白質(zhì)的四級結構指 數(shù)條具有獨立的三級結構 的多肽鏈通過非共價鍵相互連接而成的聚合體結構。 多肽鏈經(jīng)過如此盤曲后，可形成某些發(fā)揮生物學功能的 特定區(qū)域 ，例如 酶的活性中心等。其它氫鍵、鹽鍵、疏水鍵、范德華力統(tǒng)稱為次級鍵或副鍵 ,屬于非共價鍵 。 ?折疊是由 兩條 或 多條 幾乎完全伸展的肽鏈平行排列 ，通過 肽鏈間 的氫鍵交聯(lián)形成，肽鏈平面折疊成鋸齒狀。 α 螺旋中的氫鍵是由肽鍵上的 N— H上的 氫 與它后面第四個氨基酸殘基上的 C=O上的 氧 之間形成的 。 β 折疊 ：構成蠶絲、蛛絲的蛋白等。 α 螺旋 ：構成指甲、毛發(fā)、蹄、角、羊毛的角蛋白；構成真皮、腱、韌帶、骨、角膜的膠原蛋白。 含脯氨酸的肽鍵，其構型可以反式的，也可以是順式的。 肽平面： 肽鍵中的 C— N具有雙鍵性質(zhì) 不能自由旋轉(zhuǎn) ，結果肽鍵的 4個原子和與之相連的兩個 α 碳原子都處于同一個平面內(nèi)，此平面稱為肽平面。 C y sT y rI L eG l nA s nC y sP r oL e uG l y N H2SS牛 催 產(chǎn) 素C y sT y rG l nA s nC y sP r oSSP h eA r gG l y N H2牛 加 壓 素氨基酸殘基： 多肽鏈中的每一個氨基酸單位叫做氨基酸殘基，因為在形成肽鍵時丟失了一分子水。天然存在的蛋白質(zhì)總是處于熱力學最穩(wěn)定的狀態(tài)。一般用蛋白質(zhì)的一級結構、二級結構、三級結構、四級結構來表示蛋白質(zhì)不同層次的構象。 光吸收：可見光為 380nm— 760nm 組成蛋白質(zhì)的氨基酸中， 色氨酸、酪氨酸 和 苯丙氨酸 對 紫外光 有一定的吸收，這是因為它們分子中含有苯環(huán)，是 苯環(huán)的共軛雙鍵 造成的，這三個氨基酸的光吸收都在 280nm附近。計算公式為： pI=1/2(pK1+ pK2)。 多數(shù)氨基酸的等電點近于 ， 堿性氨基酸的等電點較高。氨基酸分子在電場中既不向正極移動，也不向負極移動。 等電點（ pI）： 指溶液中，氨基酸分子凈電荷為 0時的溶液 pH值。 兩性離子形式 分子形式 兩性解離和等電點（ pI）： 氨基酸在水溶液或晶體狀態(tài)時即可作為酸（質(zhì)子供體），又可作為堿（質(zhì)子受體）起作用，其解離度與溶液的 pH有關。 → 水溶液中的氨基酸是極性分子。 氨基酸的酸堿化學 氨基酸在 晶體狀態(tài) 和 水溶液中 主要以兩性離子形式存在。 非蛋白質(zhì)氨基酸 肌氨酸 γ氨基丁酸 甜菜堿 β丙氨基 疊氮絲氨酸 O重氮乙酰絲氨酸 高絲氨酸 羊毛硫氨酸 高半胱氨酸 苯絲氨酸 氯胺苯醇（氯霉素） 環(huán)絲氨酸 腎上腺素 組胺 5羥色氨 青霉胺 鳥氨基 瓜氨基 非蛋白質(zhì)氨基酸： 這些氨基酸不參與蛋白質(zhì)的組成，但有一些是重要的代謝物前體或中間產(chǎn)物。 不帶電荷的 極性 氨基酸 帶正電荷的 極性 氨基酸 （ 1）必需氨基酸：成人有 8種 按能否在體內(nèi)合成分： 甲攜來一本亮色書 （ 2）非必需氨基酸： 12種 氨基酸 元素組成 ： 所有 氨基酸 都含有 C、 H、 O、 N 四種元素，蛋 氨酸、半胱氨酸 還含有 S， 所以大多數(shù)蛋白質(zhì)還含有少量的 S， 有些蛋白質(zhì)還含有一些其它元素，如 P(胃蛋白酶 )、Fe等 。 三、蛋白質(zhì) 天然蛋白質(zhì)的