【正文】
?它的物理含義是什 么?抑制百分?jǐn)?shù)是怎樣判斷反應(yīng)的抑制類型? 書上作業(yè): 1, 2, 3, 4, 7, 8, 10, 12 。 詳細(xì)介紹未反應(yīng)時(shí)酶的熱失活動(dòng)力學(xué),簡(jiǎn)單介紹反應(yīng)時(shí)酶的熱失活動(dòng)力學(xué)。 詳細(xì)介紹可逆反應(yīng),雙底物酶催化反應(yīng)(包括隨機(jī)機(jī)制、 順序機(jī)制和乒乓機(jī)制)簡(jiǎn)單介紹變構(gòu)酶反應(yīng)動(dòng)力學(xué)。 簡(jiǎn)單酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué) 詳細(xì)介紹簡(jiǎn)單酶催化反應(yīng)模型、 平衡法、擬穩(wěn)態(tài)法 以及 酶動(dòng)力學(xué)參數(shù) 的求取方法。 ][121ESEfEtmEtmmdtCCCkkkKCCsKCsKkdtd C E??????????????? δ= 1時(shí),底物對(duì)酶失活沒(méi)有影響 ? δ= 0時(shí),酶完全被底物所保護(hù), [ES]完全不失活,此時(shí)只有游離酶失活 ? 0δ1時(shí),底物對(duì)酶有部分保護(hù)作用,能在一定程度上抑制酶的失活 ? δ1時(shí),底物加速酶的失活 酶的界面催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué) ? 液 固界面的酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué) 酶在底物上的吸附平衡 []adkkE S E S?而 0 [ ]s s ESC C C??[][][]0ESa E S d E Sd E Seqa E SdCk C C k Cdtk C CKkC? ? ???? 當(dāng)?shù)孜锷僧a(chǎn)物反應(yīng)為 C[ES]的一級(jí)反應(yīng)時(shí), 22 [ ]()ESS O Ese q Ek C Cr k CKC????? 液 液界面的酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué) *2* * *[]dSKK kE E S E S E P?? ??? ?總結(jié) 簡(jiǎn)單介紹酶催化反應(yīng)和普通化學(xué)催化反應(yīng)的共同性。 E Dk dk rDrEtdEt CkCkdtdC?????]})(e xp[{0 tkkkkkk CC rddrrdEEt ???????cEo= cEt + cD )e x p (0 tkCC dEEt ????對(duì)于可逆的: 對(duì)于不可逆的失活反應(yīng), kr=0,因此: 2/12ln1ttk dd ??)/e x p ( RTEAk ddd ???)]/e xp(e xp[0RTEtACC ddEEt ?????反應(yīng)時(shí)酶的熱失活動(dòng)力學(xué) 酶在反應(yīng)中的穩(wěn)定性稱為 操作穩(wěn)定性 。下面主要討論此種失活動(dòng)力學(xué)。在使用時(shí)酶的失活對(duì)于酶催化反應(yīng)過(guò)程的設(shè)計(jì)和控制都是十分重要的。一般是胞外酶較穩(wěn)定,而胞內(nèi)酶在外部環(huán)境中容易失活。)21(21m a x2m a x212][20 溫度的影響 在適宜的溫度內(nèi),酶催化反應(yīng)速率常數(shù)中的 k+2與溫度的關(guān)系符合 Arrhenius方程,即: k+2 = Aexp(Ea/RT) k+2 = A’Texp(?H*/RT) 根據(jù) Eryring的過(guò)渡態(tài)理論: Ks = A’’exp(?H/RT) ? ?? ? ssEoscRTHAccRTHTAr??????e x pe x p39。,139。2222,????????????????????E HSHESbSEHHE HSaEHHEbEHHEHaE HSEHsmCCCKCCCKCCCKCCCKCCCK????????????????????????????HHHaaHmmEE H SsCKbKaCfCKKCfCsKCsrCsffKmCsfrCsfKfCsCkCkr39。 Michaelis對(duì) pH與酶活力的關(guān)系提出三狀態(tài)模型的假設(shè): E H 2 H ++ H +E 2 E H H ++ H +][2][][]2[20][220????????????????? E H SpsESE H SSEHEEHEHEE H SCkrrCCCCCCCdtdC][][39。 ? 外部因素 : pH、 T、 P、離子強(qiáng)度、各種物質(zhì)的濃度因素 pH值的影響 酶分子上有許多 酸性和堿性的氨基酸側(cè)鏈基團(tuán) ,如果酶要表示其活性,則這些基團(tuán)必須有一定的 解離形式 。 ? 對(duì)變構(gòu)酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué)的描述通常采用的是 Hill方程,可表示為: 變構(gòu)酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué) 底物分子與這類酶結(jié)合時(shí)能誘導(dǎo)酶的結(jié)構(gòu)改變?cè)黾?E與 S的結(jié)合能力,表現(xiàn)出 底物對(duì)酶的激活 效應(yīng)。 ? 變構(gòu)酶的作用機(jī)理十分復(fù)雜。這類酶具有變構(gòu)部位和活性部位。 Kms2—S1濃度飽和時(shí), S2的米氏常數(shù), mol/L。按同樣推導(dǎo)方法求出下述方程式: 2112211m a x1ssmsmsmssmsCCKKCKCKrrs??????式中: Km—S1為單底物時(shí)的米氏常數(shù), mol/L。m a x m a x1()eq Pe q P mK KrrK K K???? 雙底物酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué) 隨機(jī)機(jī)制 兩個(gè)底物 S1和 S2隨機(jī)地與酶結(jié)合,產(chǎn)物 P1和 P2也隨機(jī)地釋放出來(lái)。m a x,39。min) , 在底物濃度為 2 104mol/L和在 (1)競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑與 (2)非競(jìng)爭(zhēng)性抑制 劑的濃度均為5 104mol/L情況下,其反應(yīng)速率分別為多大?假定 在上述情況下 KI值均為 3 104mol/L ,則在上述兩種抑制情況下的 抑制程度各有多大? m a x m a x1 1 / ( 1 )SI s IS m I s miImr r C r C s CiCsr K C K C sKCK??? ? ? ? ? ??? ? ? ?0 .6 2 5IIICiKC???競(jìng)爭(zhēng)性抑制: 非競(jìng)爭(zhēng)性抑制: 復(fù)雜的酶反應(yīng)動(dòng)力學(xué) 可逆酶催化反應(yīng)動(dòng)力學(xué) 22spE S E Pd c d cr k c k c cd t d t ??? ? ? ? ?某木糖催化葡萄糖為果糖的反應(yīng)至一定程度即達(dá)到平衡, 其機(jī)理可認(rèn)為是 1122[] kkkkS E E S E P?????, m a xm a x( ) ( )1ppspmpsmprrCCKKrC CKK????, m a x121212112m a x m a xpEo Eompmkr k C r k C rkkkKkkKKk?