蛋白酶專一性酶切位點的影響因素分析-資料下載頁
2025-06-29 17:01本頁面
【正文】 和磷酸絲氨酸殘基的結合可能會引起肽結構的變化，反過來影響了這些特異性酶切肽鍵與酶之間的親和力。JeanFrancois Lapointe等認為磷酸絲氨酰基和鈣離子的相互作用能使負磷酸基團之間的靜電斥力，從而提高分子的靈活性。因此，加入鈣離子能加速肽段βCN 622和βCN 1222的釋放，這兩個肽段含有βCN 125原始序列中4個磷酸絲氨酸殘基的完整?；?. 結論通過酶解蛋白制備活性肽有許多的優(yōu)點，但酶法存在一個問題，在酶解過程中，局部構象、三維結構、實驗條件、酶切位點附近的其它氨基酸以及其它偶然因素都會影響蛋白水解酶的酶切效果，從而產(chǎn)生很多不必要的副產(chǎn)物。研究蛋白酶酶切位點的影響因素，分析其酶切規(guī)律，提高目標肽的得率，具有重要意義。當溫度、pH值、金屬離子等水解條件變化時，蛋白酶酶切位點會發(fā)生不同程度的變化。（1）在最適溫度和最適pH下，專一性酶切速率加快，不易出現(xiàn)非專一性酶切位點；（2）當偏離最適溫度和最適pH時，容易出現(xiàn)非專一性酶切位點。部分專一性酶切位點對蛋白酶酶切呈抵抗性。（3）金屬離子會影響某些肽段的釋放速率。這表明，控制酶解條件可以作為制備高得率目標肽的一種方法，更多的研究應該集中在酶切規(guī)律總結以及具體操作方法上。 參考文獻:[1]張少斌,張力,梁玉金,[J].黑龍江畜牧獸醫(yī),2011,39(6):3941.[2]魏宗友,潘曉花,、功能及在動物生產(chǎn)中的應用研究進展[J].中國飼料,2010,23:2226.[3]尹樹花,郭麗梅,[J].江西飼料,2010,11(4):1114.[4]李建杰,葉磊,[J].食品研究與開發(fā),2012,33(2):195199.[5]劉輝,張紀陽,孫漢昌,等. 基于馬爾科夫鏈的胰蛋白酶肽段蛋白酶切位點概率預測[J].生物物理學報,2011,27(6):528536.[6] 朱少娟,施用暉,[J].食品與生物技術學報,2005,24(2):5054[7][D].江蘇大學,2009[8] Udenigwe C C,Aluko R E. Food ProteinDerived Bioactive Peptides: Production, Processing, and Potential Health Benefits[J]. Journal of food science, 2012,71:1124. [9] Seronei Chelulei Cheison,Janina Brand,Elena Leeb,Ulrich Kulozik. Analysis of the Effect of Temperature Changes Combined with Different Alkaline pH on the βLactoglobulin Trypsin Hydrolysis Pattern Using MALDITOFMS/MS[J].Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2011,59:1572–1581. [10] HernandezLedesma B,Ramos M,Recio I,Amigo,L. Effect of βlactoglobulin hydrolysis with thermolysin under denaturing temperatures on the release of bioactive peptides[J].J Chromatogr A 1116 (2006) 31–37.[11] Julian R Reid,Tim Coolbear,John S,Ayersb and Kate P,Coolbear. The Action of Chymosin on KCasein and its Macropeptide: Effect of pH and Analysis of Products of Secondary Hydrolysis[J].Dairy Journal,1997,7:559569.[12] JeanFrancois Lapointe,Daniel Molle, Sylvie ,Yves Pouliot. Effect of calcium on thermolysin hydrolysis of bcasein tryptic peptides[J].International Dairy Journal ,2004, 14:185–193.11
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