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酶蛋白的結構與功能-全文預覽

2025-06-16 22:01 上一頁面

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【正文】 應的速度比非催化反應高 108~ 1020倍,比其他催化反應高 107~1013倍。 1Kat(催量) =6 107 IU。 酶國際系統(tǒng)分類法 以乳酸脫氫酶 ()為例,其編號解釋 如下: (一)酶活性 酶活性又稱酶活力,是指酶催化化學反應的能力。例如谷氨酰胺合成酶、 DNA聚合酶等。例如碳酸酐酶、醛縮酶、檸檬酸合酶等。例如甲基轉移酶、氨基轉移酶、磷酸化酶等。 ( 4)多功能酶 (multifunctional enzyme)或串聯(lián)酶 (tandem enzyme): 一些多酶體系在進化過程中由于基因的融合,多種不同催化功能存在于一條多肽鏈中,這類酶稱為多功能酶。相當數(shù)量的寡聚酶是調節(jié)酶,在代謝調控中起重要作用。種類較少,多催化水解反應。 輔酶: 與脫輔酶結合比較松散,易透析除去,如輔酶 Ⅰ 和輔酶 Ⅱ 等。 結合酶蛋白 (conjugated protein) : 除了蛋白質外,還要結合一些對熱穩(wěn)定的非蛋白質小分子物質或金屬離子,前者稱為脫輔酶 ( apoenzyme或 apoprotein),后者稱為 輔助因子( cofactor),脫輔酶與輔因子結合后所形成的復合物稱為“ 全酶 ”( holoenzyme)。 系統(tǒng)命名法規(guī)定每一酶均有一個系統(tǒng)名稱,它標明酶的所有底物與反應性質,底物名稱之間以 “ ∶ ” 分隔。以后不少的實驗證明,某些 RNA和 DNA確實具有酶的催化活性?,F(xiàn)已發(fā)現(xiàn) 20220多種蛋白酶。 1995年 Cuenoud等發(fā)現(xiàn) DNA也有酶的活性。 1857年, Pasteur認為發(fā)酵是酵母細胞中酵素催化作用的結果。 生命 =新陳代謝 +遺傳變異 物質代謝 消 化 排泄廢物 化學變化(分解,合成) 產(chǎn)生 儲存 利用 細 胞 能量代謝 + + 營養(yǎng)吸收 酶的研究簡史 公元前兩千多年,我國已有釀酒記載。 1982年, Cech首先發(fā)現(xiàn) RNA也具有酶的催化活性,并提出核酶( ribozyme)的概念。后來 Northrop進一步證實了這一結論。 酶是蛋白質的主要依據(jù): 1982年, Cech和 Altman首先發(fā)現(xiàn) rRNA的前體本身具有自我催化作用 —核酶( ribozyme)的概念。 習慣命名法大多根據(jù)酶所催化的底物、反應的性質以及酶的來源而定。 結合酶蛋白 簡單酶蛋白 (simple protein) : 除了蛋白質外,不含其他物質,如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶和核糖核酸酶等。 表 . 一些金屬酶和金屬激活酶類 金屬酶 金屬離子 金屬激活酶 金屬離子 碳酸酐酶 Zn2+ 檸檬酸合成酶 K+ 羧基肽酶 Zn2+ 丙酮酸激酶 K+ Mg2+ 過氧化物酶 Fe2+ 丙酮酸羧化酶 Mn2+ Zn2+ 過氧化氫酶 Fe2+ 精氨酸酶 Mn2+ 己糖激酶 Mg2+ 磷酸水解酶類 Mg2+ 磷酸轉移酶 Mg2+ 蛋白激酶 Mg2+ Mn2+ 錳超氧化物歧化酶 Mn2+ 磷脂酶 C Ca2+ 谷胱甘肽過氧化物酶 Se 磷脂酶 A2 Ca2+ 根據(jù)與脫輔酶結合的松緊程度,可將 有機小分子分為兩類: 輔酶 (coenzyme)和 輔基 (prosthetic group)。 表 53 一些酶含有機小分子輔酶和金屬離子 酶名稱 金屬離子 有機分子輔基 細胞色素氧化酶 Cu 血紅素 醇脫氫酶 Fe Mo FAD 黃嘌呤氧化酶 Fe Mo FAD 丁酰 CoA脫氫酶 Mo FAD 琥珀酸脫氫酶 Fe FAD NADH細胞色素還原酶 Fe FAD 甲基丙二酰 CoA異構酶 Co 鈷胺輔酶 維生素的分類 2. 根據(jù)酶蛋白分子的特點,可將酶分為 4類 : ( 1)單體酶 ( monomeric enzyme):一般是由一條肽鏈組成,例如溶菌酶、羧肽酶 A等,但有的單體酶是由多條肽鏈組成,如胰凝乳蛋白酶是由 3條肽鏈組成,肽鏈間二硫鍵相連構成一個共價整體。亞基一般無活性。如脂肪酸合成酶( fatty acid synthase)。 ( 2)轉移酶類( transferases) 催化底物之間進行某些基團的轉移或交換的酶類。 3. IEC根據(jù)酶催化的反應類型,將酶分為 6大類 ( 4)裂解酶類(或裂合酶類, lyases) 催化從底物移去一個基團并留下雙鍵的反應或其逆反應的
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