《酶活力及酶》ppt課件(文件)
【正文】 +b的直線方程 ， 再用作圖法求出 Km。 ? 了解酶的底物在體內具有的濃度水平。抑制劑 可以通過透析等方法被除去 ，并且能部分或全部恢復酶的活性。 + I EI ES P+ E E+S 競爭性抑制作用 實例：磺胺藥物的藥用機理 H2N SO2NH2 對氨基苯磺酰胺 H2N COOH 對氨基苯甲酸 對氨基苯甲酸 谷氨酸 蝶呤 葉酸FH2 磺胺類藥物可與對氨基苯甲酸競爭二氫葉酸合成酶，影響 FH2的合成，導致細菌生長繁殖受抑制，達到治病效果。 2. 非竟爭性抑制 ? 酶可同時與底物及抑制劑結合，引起酶分子構象變化，并導致酶活性下降。 2） Vm下降， Km不變 3）非竟爭性抑制不能通過增大底物濃度的方法 來消除 。 反競爭性抑制作用動力學 有無抑制劑存在時酶促反應的動力學方程 表觀 雙底物酶促反應動力學 ? 一）、順序機制：底物的結合和產物的釋放按一定順序進行。Ｓ １ 為底物Ａ，Ｓ ２ 為底物Ｂ。通過測定每單位時間（分鐘）所形成的產物量而獲得催化反應的初速度，其結果如下表所示。L－ 1和 l l0－ 7molL－ 1時，計算產物的生成量。 ? ④反應混合物保溫 2分鐘后確定反應的初速度。計算每個反應混合物的 Km。 別構酶與非調節(jié)酶動力學曲線的比較 例題 ? 為了確定某酶的催化反應的初速度的底物依賴關系，制備了一系列的 l00ml含有不同底物濃度的反應混合物。 ? B、隨機順序，Ｓ １ 為底物Ａ，Ｓ ２ 為底物Ｂ。 反競爭性抑制特點： 1）抑制劑與酶和底物的復合物結合。 ? 如某些金屬離子（ Cu2+、 Ag+、 Hg2+）以及 EDTA等，通常能與酶分子的調控部位中的 SH基團作用，改變酶的空間構象，引起非競爭性抑制。 4） Vmax不變， Km增大 2） 抑制程度取決于 I和 S的濃度以及與酶結合的親和力大小。 1. 竟爭性抑制 某些抑制劑的化學結構與底物相似，因而能與底物竟爭與酶活性中心結合。 ? 判斷抑制類型。 ? 判斷酶的最適底物（天然底物） 。 ? Km值表示酶與底物之間的親和程度： Km值大表示親和程度小，酶的催化活性低 。 米氏常數的意義及測定 Km — 米氏常數 Vmax — 最大反應速度 當底物濃度較低時 反應速度與底物濃度成正比；反應為一級反應。抑制劑 可以通過透析等方法被除去 ，并且能部分或全部恢復酶的活性。 抑制劑類型和特點 競爭性抑制劑 可逆抑制劑 非競爭性抑制劑 反競爭性抑制劑 非專一性不可逆抑制劑 不可逆抑制劑
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