蛋白質的三維結構(1)(已修改)
2025-05-13 18:19 本頁面
【正文】 蛋白質的三維結構 三維結構： 二、蛋白質的二級結構與纖維狀蛋白 （一）構型與構象 （ configuration）： 指在立體異構體中取代原子或基團在空間的取向。兩種構型間的轉變需要共價鍵的斷裂和重組。 COOH COOH H2N C H H C NH2 R R （ conformation） :指 取代原子或基團當單鍵旋轉時可能形成的不同立體結構。這種空間位置的改變不涉及共價鍵的斷裂。 （二）蛋白質的構象 一個蛋白質的多肽鏈在生物體正常的溫度和pH條件下，只有一種或很少幾種構象。這種天然構象保證了它的生物學活性，并且相當穩(wěn)定。這一事實說明了天然蛋白質 共價主鏈 上的單鍵不能自由旋轉。 一、研究蛋白質構象的方法 （一） X射線法：目前的主要方法 只能用于測定蛋白質晶體結構 （二）研究溶液中蛋白質構象的光譜學方法 紫外差光譜 熒光和偏振光 園二色性 核磁共振：一定程度上可代替 X衍射 法，需高濃度較純的蛋白溶液 方法 原理 優(yōu)缺點 X光結晶繞射造影 是將待測蛋白質樣本晶化後，單一蛋白質分子會被排列在規(guī)律的方格中，而 X光經(jīng)規(guī)律的結晶反射後可以偵測、分析產(chǎn)生蛋白質的電子密度圖，對應出蛋白質的原子座標後，進而得到蛋白質的立體結構模型。 優(yōu)點 : 準確率高。 缺點 : 。 2. 蛋白質結構要結晶到適當大小所需的時間太長 (需數(shù)個月 ) 。 。 單一結晶結構沒有裂縫產(chǎn)生。 。 NMR 偵測蛋白質分子中自旋轉度不為零的原子核，這些原子核產(chǎn)生的信號會因它們的電場環(huán)境在磁場中產(chǎn)生偏移，經(jīng)由解讀一個分子的 NOESY(2D NMR)光譜觀測的化學偏移，分子內特定原子間的結構就可以被估計出來，進而得到蛋白質的結構。 優(yōu)點 : 。 。 ，比較符合蛋白質在生理環(huán)境的狀態(tài)。 。 缺點 : 只能對小的蛋白質作分析 (以便於在溶液中快速的旋轉，並在高濃度時保持溶解的狀態(tài) ) 。 作用力 破壞因子 氫鍵： α螺旋， β折疊 尿素，鹽酸胍 疏水作用 ： 形成球蛋白的核心 去垢劑，有機溶劑 Van der Waals力： 穩(wěn)定緊密堆積的集團和原子 鹽鍵： 穩(wěn)定 α螺旋，三、四級結構 酸、堿 *二硫鍵 （共價鍵） ： 穩(wěn)定三、四級結構 還原劑 配位鍵： 與金屬離子的結合 螯合劑 EDTA 二、穩(wěn)定蛋白質三維結構的作用力 H2NC(:NH)NH2 HCl 維持空間構象的作用力 穩(wěn)定蛋白質三維結構的一些非共價鍵 二硫鍵 三、多肽主鏈折疊的空間限制 酰胺平面：雙稱為肽平面，是由肽基和相鄰兩 ?碳原子構成的剛性平面。 酰胺平面與 α 碳原子的二面角（ φ 和 ψ ） 二面角 兩相鄰酰胺平面之間 ， 能以共同的Cα 為定點而旋轉 ， 繞 Cα N鍵旋轉的角度稱 φ 角 ， 繞 CCα 鍵旋轉的角度稱 ψ 角 。 φ 和 ψ 稱作二面角 ， 亦稱構象角 。 二面角所決定的構象能否存在，主要取決于兩個相鄰肽單位中，非鍵合原子之間的接近有無阻礙。 ?碳原子的二面角（ ?和 ? ） （二）可允許的 ?或 ? 值：拉氏構象圖 蛋白質中非鍵合原子之間的
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