【正文】 酶、牛胰核糖核酸酶則是根據(jù)酶的來(lái)源不同來(lái)命名的。 系統(tǒng)命名法 以酶催化的整體反應(yīng)為基礎(chǔ)，規(guī)定每種酶的名稱(chēng)應(yīng)明確標(biāo)明底物名稱(chēng)和反應(yīng)性質(zhì)。若底物是兩個(gè)或多個(gè)，通常用“：”把它們隔開(kāi)，作為供體的底物名稱(chēng)在前，作為受體的底物名稱(chēng)在后。若底物之一是水，可以略去不寫(xiě)。酶的系統(tǒng)命名法與習(xí)慣命名法如表 1— 2. 表 12 酶的系統(tǒng)命名法與習(xí)慣命名法 習(xí)慣名稱(chēng) 系統(tǒng)名稱(chēng) 催化的反應(yīng) 乳酸脫氫酶 L— 乳酸： NAD+氧化還原酶 乳酸 + NAD+ 丙酮酸 +NADH+H+ 己糖激酶 ATP：己糖磷酸基轉(zhuǎn)移酶 ATP+葡萄糖 6磷酸葡萄糖 +ADP 谷丙轉(zhuǎn)氨酶 丙氨酸： ɑ— 酮戊二酸氨基轉(zhuǎn)移酶 丙氨酸 +ɑ— 酮戊二酸 丙酮酸 +谷氨酸 脂肪酶 脂肪：水解酶 脂肪 +H2O 脂肪酸 +甘油 一、酶的專(zhuān)一性及酶的專(zhuān)一性假說(shuō) （一）酶的專(zhuān)一性 酶作為生物催化劑，它的一個(gè)很重要的特征就是具有高度專(zhuān)一性，也就是對(duì)底物的嚴(yán)格選擇性。 酶的專(zhuān)一性 結(jié)構(gòu)專(zhuān)一性 絕對(duì)專(zhuān)一性 相對(duì)專(zhuān)一性 族專(zhuān)一性 立體異構(gòu)專(zhuān)一性 旋光異構(gòu)專(zhuān)一性 幾何異構(gòu)專(zhuān)一性 鍵專(zhuān)一性 第二節(jié) 酶的作用機(jī)理 絕對(duì)專(zhuān)一性： 有些酶對(duì)底物具有相當(dāng)嚴(yán)格的選擇，通常只作用于一種特定的底物，這種專(zhuān)一性稱(chēng)為絕對(duì)專(zhuān)一性。如蔗糖酶只作用于蔗糖，麥芽糖酶只作用于麥芽糖二者均不作用于其它二糖。 相對(duì)專(zhuān)一性： 有些酶的作用對(duì)象不是一種底物，而是一類(lèi)結(jié)構(gòu)相近的底物，這種專(zhuān)一性稱(chēng)為相對(duì)專(zhuān)一性。 族專(zhuān)一性： 具有族專(zhuān)一性的酶對(duì)底物被作用的化學(xué)鍵兩端的基團(tuán)要求不高，只對(duì)其中的一個(gè)基團(tuán)要求嚴(yán)格。如胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶。 鍵專(zhuān)一性： 具有健專(zhuān)一性的酶只要求作用于底物特定的化學(xué)鍵對(duì)于鍵兩端的基團(tuán)沒(méi)有嚴(yán)格的要求。如酯酶 立體異構(gòu)專(zhuān)一性： 指當(dāng)反應(yīng)物具有立體異構(gòu)體時(shí)，酶只選擇其中的一種立體異構(gòu)體作為其底物。 旋光異構(gòu)專(zhuān)一性： 具有旋光異構(gòu)專(zhuān)一性的酶只能專(zhuān)一地與反應(yīng)物中的一種旋光異構(gòu)體結(jié)合并催化其發(fā)生反應(yīng)。如淀粉酶只能選擇性的水解 D— 葡萄糖參與形成的糖苷鍵， L— 精氨酸只能催化 L— 精氨酸的水解反應(yīng)。 幾何異構(gòu)專(zhuān)一性 ：具有幾何異構(gòu)專(zhuān)一性的酶只能選擇性地催化某種幾何異構(gòu)體底物的反應(yīng)。如延胡索酸水合酶只能催化延胡索酸（反丁烯二酸）水合生成蘋(píng)果酸，對(duì)馬來(lái)酸（順丁烯二酸）則不起作用。 （二）酶的專(zhuān)一性假說(shuō) 鎖與鑰匙假說(shuō)：該假說(shuō)認(rèn)為，酶表面具有特定的形狀，像一把鎖，底物分子或底物分子的一部分像鑰匙那樣，專(zhuān)一地插入酶的特定部位，底物分子與酶分子在結(jié)構(gòu)上有緊密的互補(bǔ)關(guān)系（如圖 13 ）。 圖 11 鎖與鑰匙假說(shuō)示意圖 誘導(dǎo)契合假說(shuō) :酶的結(jié)構(gòu)是可變的，當(dāng)?shù)孜锱c酶接近時(shí)，在底物的誘導(dǎo)下，酶活性部位的結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，使活性部位的催化基團(tuán)和結(jié)合基團(tuán)與底物的空間結(jié)構(gòu)相適應(yīng)。這樣酶就能與底物相結(jié)合生成中間產(chǎn)物。 在酶和底物的相互影響中，主要是底物對(duì)酶的“誘導(dǎo)”，但也有酶對(duì)底物的“誘導(dǎo)”。在互相“誘導(dǎo)”下，酶和底物的結(jié)構(gòu)都會(huì)發(fā)生變化 (圖 1— 3) 圖 12 酶與底物誘導(dǎo)契合示意圖 二、反應(yīng)活化能與酶的催化作用 在化學(xué)反應(yīng)中，不是所有的反應(yīng)物分子都能參加反應(yīng)生成產(chǎn)物。只有能量較高的分子間才能發(fā)生反應(yīng)，這樣的分子叫做 活性分子。 活性分子的數(shù)量決定反應(yīng)速率，活性分子的數(shù)量越多，反應(yīng)速率越快。因此把活化分子所具有的最低能量與分子的平均能量的差值稱(chēng)為 反應(yīng)活化能 。顯然反應(yīng)活化能越低，反應(yīng)物中的活化分子越多，反應(yīng)速率越快。催化劑可以降低反應(yīng)的活化能（見(jiàn)圖 11），能夠在較低的能量狀態(tài)下，使更多的反應(yīng)物分子成為活化分子，所有能提高反應(yīng)速率。 反應(yīng)總能量改變 非催化反應(yīng)活化能 酶促反應(yīng) 活化能 一般催化劑催 化反應(yīng)的活化能 能 量 反 應(yīng) 過(guò) 程 底物 產(chǎn)物 圖 13 催化劑對(duì)反應(yīng)的影響 三、中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō) 中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō)認(rèn)為，在酶促反應(yīng)中，酶（ E）總是與底物（ S）形成不穩(wěn)定的中間產(chǎn)物（ ES），中間產(chǎn)物使底物分子內(nèi)敏感鍵的化學(xué)鍵減弱，呈不穩(wěn)定狀態(tài)，不穩(wěn)定的中間產(chǎn)物迅速轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物（ P）。 S+E ES P+E 酶與底物形成中間產(chǎn)物，使反應(yīng)經(jīng)歷了完全不同的途徑。由于酶的影響，降低了反應(yīng)的活化能（圖 12） 圖 14 酶促反應(yīng)與非酶促反應(yīng)的活化能 Δ G :無(wú)酶催化時(shí)的活化能 Δ G1和 Δ G2： 酶促反應(yīng)分步進(jìn)行時(shí)的活化能 酶與底物形成中間產(chǎn)物是由酶的結(jié)構(gòu)決定的，實(shí)驗(yàn)證明，酶的催化能力取決于酶分子中一小部分特殊區(qū)域，這一小部分特殊區(qū)域中的氨基酸殘基參與對(duì)底物的結(jié)合與催化作用，這些特異的氨基酸殘基比較集中的區(qū)域稱(chēng)為酶的 活性部位（活性中心）， 酶的活性部位是酶結(jié)合與催化底物的場(chǎng)所。 酶的結(jié)合部位與催化部位共同構(gòu)成酶的活性部位，在功能上二者缺一不可，在空間構(gòu)成上，二者也緊密連接在一起。 活性部位 結(jié)合部位： 催化部位： 酶分子中與結(jié)合底物有關(guān)的部位。每一種酶具有一個(gè)或一 個(gè)以上的結(jié)合部位，每個(gè)結(jié)合部位至少結(jié)合一種底物，結(jié)合部位決定酶的專(zhuān)一性。 酶分子中促使底物發(fā)生化學(xué)變化的部位。催化部位決定酶的催化能力及酶促反應(yīng)的性質(zhì)。 第三節(jié) 影響酶促反應(yīng)速率的因素 酶是生物催化劑，它只有在適宜的環(huán)境條件下才能發(fā)揮最大的催化能力。影響酶促反應(yīng)速率的因素很多，主要有底物濃度、酶濃度、溫度、溶液 pH、激活劑和抑制劑等。了解這些因素對(duì)酶促反應(yīng)速率的影響，對(duì)控制和調(diào)節(jié)生物體正常生長(zhǎng)發(fā)育有著重要的現(xiàn)實(shí)意義。 一、底物濃度的影響 一、底物濃度的影響： 在其他條件不變的情況下，實(shí)驗(yàn)測(cè)得底物濃度與酶促反應(yīng)速率的關(guān)系 (圖 1— 5)。 [S] V Vmax [S] V Vmax [S] V Vmax 圖 15 底物濃度對(duì)反應(yīng)速率的影響 Vmax：最大反應(yīng)速率 [S]：底物濃度 從圖 1— 5可以看出，當(dāng)?shù)孜餄舛群艿蜁r(shí)，反應(yīng)速率隨底物濃度的增加而加快，反應(yīng)速率與底物濃度呈直線(xiàn)關(guān)系。隨底物濃度增加，反應(yīng)速率隨底物濃度增加的程度變小，底物濃度對(duì)反應(yīng)速率的影響逐漸變小。當(dāng)?shù)孜餄舛仍龃蟮揭欢ǔ潭群?，反?yīng)速率則達(dá)到最大值。此時(shí)再增加底物濃度，反應(yīng)速率不再改變。 底物濃度對(duì)反應(yīng)速率的影響可以通過(guò)中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō)予以解釋。根據(jù)中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō)，在其他條件一定的情況下，酶促反應(yīng)的速率主要由中間產(chǎn)物 (ES)的濃度決定，中間產(chǎn)物濃度大，反應(yīng)速率就快。在酶濃度一定的情況下，當(dāng)?shù)孜餄舛群艿蜁r(shí)，隨著底物濃度的增加中間產(chǎn)物的濃度增加，反應(yīng)速率隨底物濃度增加而加快。隨著底物濃度的繼續(xù)增加，中間產(chǎn)物濃度的增加逐漸減少，所以底物濃度對(duì)反應(yīng)速率的影響減小。當(dāng)?shù)孜餄舛仍龃蟮揭欢ǔ潭葧r(shí)，所有的酶都變成中間產(chǎn)物，這時(shí)再增大底物濃度，中間產(chǎn)物的濃度也不會(huì)增加，此時(shí)反應(yīng)達(dá)到最大反應(yīng)速率，增加底物濃度對(duì)反應(yīng)速率無(wú)影響。 二、酶濃度的影響 在其他條件不變，底物濃度足夠大時(shí)，酶促反應(yīng)的反應(yīng)速率隨酶濃度增大而加快(圖 l6)。 在酶促反應(yīng)中，底物與酶形成中間產(chǎn)物，當(dāng)?shù)孜餄舛茸銐虼髸r(shí)，隨著酶濃度的增加，中間產(chǎn)物的濃度也增加，反應(yīng)速率隨酶濃度的增大而加快。 0 V [E] 當(dāng) [S][E]時(shí)， Vmax = k3 [E] 圖 16 酶濃度對(duì)酶促反應(yīng)速率的影響 三、 pH的影響 酶的活性受 pH的影響，因而酶促反應(yīng)的反應(yīng)速率也受 pH影響。酶在一定的 pH下活性最大，高于或低于此 pH，酶的活性降低，通常將酶具有最大活性的 pH稱(chēng)為酶的最適 pH(如圖 1— 7)。 反應(yīng)速度p H最 適 p H6 8 1 00圖 17 pH對(duì)反應(yīng)速率的影響 最適 pH是酶的特性之一。但最適 pH隨底物種類(lèi)和濃度、緩沖溶液的種類(lèi)和濃度的不同而改變。因此最適 pH只有在一定條件下才有意義。大多數(shù)酶的最適 pH在 5～ 8之間，動(dòng)物體中酶的最適 pH一般在 ～，植物和微生物中酶的最適 pH一般在 ～ 。某些酶的最適 pH列于表 13。 酶 底物 最適 PH 胃蛋白酶 雞蛋白蛋白 血紅蛋白 丙酮酸羧化酶 丙酮酸 脂肪酶 低級(jí)脂 延胡索酸酶 延胡索酸酶 蘋(píng)果酸 過(guò)氧化氫酶 H2O2 核糖核酸酶 RNA 堿性磷酸酶 3磷酸甘油 精氨酸酶 精氨酸 表 13 一些酶的最適 pH pH影響酶促反應(yīng)速率是因?yàn)檫^(guò)高或過(guò)低的 pH影響了酶蛋白的 空間結(jié)構(gòu) ，使酶變性失活； pH還會(huì)影響酶和底物的 電離狀態(tài) ，使酶活性部位和底物的結(jié)構(gòu)發(fā)生改變，使中間產(chǎn)物不易形成或產(chǎn)物不易生成。 由于 pH對(duì)酶促反應(yīng)速率有較大影響，所以在酶的提純和測(cè)定時(shí)加入緩沖溶液，使酶保持穩(wěn)定。雖然多數(shù)酶都有最適 pH，但也有例外，如木瓜蛋白酶在較大pH范圍內(nèi)活性不受影響。 四、溫度的影響 溫度對(duì)酶促反應(yīng)速率的影響通過(guò)兩方面發(fā)揮作用。一方面與一般化學(xué)反應(yīng)相同，隨溫度升高化學(xué)反應(yīng)速率加快；另一方面溫度上升到一定程度，酶