【正文】 輸?shù)酵庵芙M織，它的氧飽和曲線為 S 型。 肌紅蛋白（ myoglobin）： 是由一條肽鏈和一個血紅素輔基組成的結(jié)合蛋白，是肌肉內(nèi) 儲存氧的蛋白質(zhì)，它的氧飽和曲線為雙曲線型。蛋白質(zhì)在受到光照、熱、有機(jī)溶劑以及一些變性劑的作用時，次級鍵受到破壞，導(dǎo)致天然構(gòu)象的破壞，使蛋白質(zhì)的生物活性喪失。強(qiáng)的范德華排斥作用可以防止原子相互靠近。 范德華力（ van der Waals force）： 中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產(chǎn)生的一種弱的分子之間的力。 二硫鍵（ disulfide bond）： 通過兩個（半胱氨酸）巰基的氧化形成的共價鍵。 伴娘蛋白（ chaperone）： 與一種新合成的多肽鏈形成復(fù)合物并協(xié)助它正確折疊成具有生物功能構(gòu)象的蛋白質(zhì)。 疏水相互作用 (hydrophobic interaction)： 非極性分子之間的一種弱的、非共價的相互作用。 膠原（蛋白）（ collagen）： 是動物結(jié)締組織中最豐富的一種結(jié)構(gòu)蛋白，它是由原膠原蛋白分子組成，原膠原蛋白是一種具有右 手超螺旋結(jié)構(gòu)的蛋白。典型的球蛋白含有能特異識別和結(jié)合其它化合物的凹陷或裂隙部位。許多纖維蛋白結(jié)合緊密，并為單個細(xì)胞或 整個生物體提供機(jī)械強(qiáng)度，起著保護(hù)或結(jié)構(gòu)上的作用。結(jié)構(gòu)域通常都是幾個超二級結(jié)構(gòu)單元的組合。在蛋白質(zhì)中，特別是球蛋白中，經(jīng)常可以看到由若干相鄰的二級結(jié)構(gòu)單元組合在一起，彼此相互作用，形成的有規(guī)則、在空間上能辨認(rèn)的二級結(jié)構(gòu)組合體。這兩種轉(zhuǎn)角中的第 2 個殘基大都是脯氨酸。常見的轉(zhuǎn)角含有 4 個氨基酸殘基，有兩種類型。 β 轉(zhuǎn)角（β turn） : 也是多肽鏈中常見的二級結(jié)構(gòu)，連接蛋白質(zhì)分子中的二級結(jié)構(gòu)（α 螺旋和β 折疊），使肽鏈走向改變的一種非重復(fù)多肽區(qū)，一般含有 2～ 16 個氨基酸殘基。折疊片的構(gòu)象是通過一個肽鍵的羰基氧和位于同一個肽鏈或相鄰肽鏈的另一個酰胺氫之間形成的氫鍵維持的。在典型的右手α 螺旋結(jié)構(gòu)中，螺距為 ，每一圈含有 個氨基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升 。 α 螺旋 (α helix)： 蛋白質(zhì)中常見的一種二級結(jié)構(gòu)，肽鏈主鏈 繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結(jié)構(gòu)，螺旋是靠鏈內(nèi)氫鍵維持的。 蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)（ quaternary structure） : 多亞基蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)。三級結(jié)構(gòu)是在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上進(jìn)一步盤繞、折疊形成的。二級結(jié)構(gòu)是通過骨架上的羰基和酰胺基團(tuán)之間形成的氫鍵維持的。是由參與肽鍵形成的氮原子和碳原子和它們的 4 個取代成分：羰基氧原子、酰胺氫原子和兩個相鄰的α 碳原子組成的一個平面單位。構(gòu)象改變不會改變分子的光學(xué)活性。 構(gòu)象（ conformation）： 指一個分子中，不改變共價鍵結(jié)構(gòu)，僅單鍵周圍的原子旋轉(zhuǎn)所產(chǎn)生的原子的空間排布。這種排列不經(jīng)過共價鍵的斷裂和重新形成是不會改變的。例如血紅蛋白。 N 末端氨基酸殘基被苯異硫氰酸酯修飾，然后從多肽鏈上切下修飾的殘基，再經(jīng)層析鑒定，余下的多肽鏈（少了一個殘基）被回收再 進(jìn)行下一輪降解循環(huán)。 雙向電泳（ twodimensional electrophoresis）： 是等電聚焦電泳和 SDSPAGE 的組合，即先進(jìn)行等電聚焦電泳（按照 pI 分離），然后再進(jìn)行 SDSPAGE（按照分子大?。?jīng)染色得到的電泳圖是個二維分布的蛋白質(zhì)圖。 SDSPAGE 只是按照分子大小分離的，而不是根據(jù)分子所帶的電荷和大小分離的。 凝膠電泳（ gel electrophoresis）： 以凝膠為介質(zhì)，在電場作用下分離蛋白質(zhì)或核酸等分子的分離純化技術(shù)。 親和層析（ affinity chromatography）： 利用共價連接有特異配體的層析介質(zhì)分離蛋白質(zhì)混合物中能特異結(jié)合配體的目的蛋白或其它分子的層析技術(shù)。 凝膠過濾層析 (gel filtration chromatography)： 也叫做分子排阻層析（ molecularexclusion chromatography）。 離子交換層析 (ionexchange column chromatography)： 使用帶有固定的帶電基團(tuán)的聚合樹脂或凝膠層析柱分離離子化合物的層析方法。 蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu) (primary structure)： 指蛋白質(zhì)中共價連接的氨基酸殘基的排列順序。 肽鍵（ peptide bond）： 一個氨基酸的羧基與另一個氨基酸的氨基縮合，除去一分子水形成的酰胺鍵。 等電點（ pI， isoelectric point）： 使分子處于兼性分子狀態(tài)，在電場中不遷移（分子的凈電荷為零）的 pH 值。 必需氨基酸（ essential amino acids）： 指人（或其它脊椎動物）自己不能合成，需要從飲食中獲得的氨基酸，例如賴氨酸、蘇氨酸等氨基酸。《生物化學(xué)》名詞解釋總結(jié)下載 中國最大的資料庫下載 氨基酸（ amino acids） : 是含有一個堿性氨基和一個酸性羧基的有機(jī)化合物，氨基一般連接在α 碳上。氨基酸是肽和蛋白質(zhì)的構(gòu)件分子。 非必需氨基酸（ nonessential amino acids）： 指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成的，不需要由飲食供給的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。 茚三酮反應(yīng)（ ninhydrin reaction）： 在加熱條件下，氨基酸或肽與茚三酮反應(yīng)生成紫色（與脯氨酸反應(yīng)生成黃色）化合物的反應(yīng)。 肽（ peptides）： 兩個或兩個以上氨基酸通過肽鍵共價連接形成的聚合物。 層析 (chromatography)： 按照在移動相（可以是氣體或液體）和固定相（可以是液體或固體）之間的分配比例將混合成分分開的技術(shù)。 透析（ dialysis）： 通過小分子經(jīng)半透膜擴(kuò)散到水（或緩沖液）的原理將小分子與生物大分子分開的一種分離純化技術(shù)。一種利用帶孔凝膠珠作基質(zhì)，按照分子大小分離蛋白質(zhì)或其它分子混合物的層析技術(shù)。 高壓液相層析（ HPLC， highpressure liquid chromatography）： 使用顆粒極細(xì)的介質(zhì)，在高壓下分離蛋白質(zhì)或其它分子混合物的層析技術(shù)。 SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳： （ SDSPAGE， sodium dodecyl sulfatepolyacrylamide gel electrohoresis） 在有去污劑十二烷基硫酸鈉存在下的聚丙烯酰胺凝膠電泳。 等電聚焦電泳（ IFE， isoelectric focusing electrophoresis）： 利用特殊的一種緩沖液（兩性電解質(zhì)）在聚丙烯酰胺凝膠內(nèi)制造一個 pH 梯度，電泳時每種蛋白質(zhì)就將遷移到它的等電點（ pI）處，即梯度中的某一 pH 時，就不再 帶有凈的正或負(fù)電荷了。 Edman 降解 (Edman degradation)： 從多肽鏈游離的 N 末端測定氨基酸殘基的序列的過程。 同源蛋白質(zhì)（ homologous proteins） : 來自不同種類生物、而序列和功能類似的蛋白質(zhì)。 構(gòu)型（ configuration）： 一個有機(jī)分子中各個原子特有的固定的空間排列。構(gòu)型的改變往往使分子的光學(xué)活性發(fā)生變化。一種構(gòu)象改變?yōu)榱硪环N構(gòu)象時，不要求共價鍵的斷裂和重新形成 。 肽單位（ peptide unit）： 又稱之肽基（ peptide group），是肽鏈主鏈上的重復(fù)結(jié)構(gòu)。 蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)（ protein secondary structure） : 在蛋白質(zhì)分子中的局部區(qū)域內(nèi)氨基酸殘基的有規(guī)則的排列，常見的二級結(jié)構(gòu)有α 螺旋和β 折疊。 蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)（ protein tertiary structure） : 蛋白質(zhì)分子處于它的天然折疊狀態(tài)的三維構(gòu)象。三級結(jié)構(gòu)主要是靠氨基酸側(cè)鏈之間的疏水相互作用、氫鍵范德華力和鹽鍵（靜電作用力）維持的。實際上是具有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈（亞基）以適當(dāng)方式聚合所呈現(xiàn)出的三維結(jié)構(gòu)。每個氨基酸殘基（第 n 個）的羰基氧與多肽鏈 C 端方向的第 4 個殘基（第 n＋ 4 個）的酰胺氮形成氫鍵。 β 折疊 (β sheet)： 是蛋白質(zhì)中的常見的二級結(jié)構(gòu)，是由伸展的多肽鏈組成的。氫鍵幾乎都垂直伸展的肽鏈，這些肽鏈可 以是平行排列（走向都是由 N 到 C 方向）；或者是反平行排列（肽鏈反向排列）。含有 5 個氨基酸殘基以上的轉(zhuǎn)角又常稱之環(huán)（ loops）。轉(zhuǎn)角 I的特點是：第 1 個氨基酸殘基羰基氧與第 4 個殘基的酰胺氮之間形成氫鍵；轉(zhuǎn)角 II 的第 3 個殘基往往是甘氨酸。 超二級結(jié)構(gòu)（ supersecondary structure）： 也稱之基元（ motif）。 結(jié)構(gòu)域 (domain)： 在蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)內(nèi)的獨立折疊單元。 纖維蛋白 (fibrous proteins)： 一類主要的不溶于水的蛋白質(zhì)，通常都含有呈現(xiàn)相同二級結(jié)構(gòu)的多肽鏈。 球蛋白 (globular proteins)： 一類蛋白質(zhì)，許多都溶于水，球蛋白是緊湊的、近似球形的、含有折疊緊密的多肽鏈。 角蛋白（ keratins）： 由處于α 螺旋或β 折疊構(gòu)象的平行的多肽鏈組成的不溶于水的起著保護(hù)或結(jié)構(gòu)作用的蛋白質(zhì)。每個原膠原分子都是由 3 條特殊的左手螺旋（螺距 ，每一圈含有 個殘基）的多肽鏈右手旋轉(zhuǎn)形成的。這些非極性分子（如一些中性氨基酸殘基，也稱之疏水殘基）在水相環(huán)境中具有避開水而相互聚集的傾向。伴娘蛋白可以防止不正確折疊中間體的形成和沒有組裝的蛋白亞基的不正確的聚集，協(xié)助多肽鏈跨膜轉(zhuǎn)運(yùn)以及大的多亞基蛋白質(zhì)的組裝和解體。二硫鍵在穩(wěn)定某些蛋白的三維結(jié)構(gòu)上起著重要的作用。當(dāng)兩個原子之間的距離為它們的范德 華半徑之和時，范德華引力最強(qiáng)。 蛋白質(zhì)變性（ denaturation）： 生物大分子的天然構(gòu)象遭到破壞導(dǎo)致其生物活性喪失的現(xiàn)象。 復(fù)性（ renaturation）： 在一定的條件下，變性的生物大分子恢復(fù)成具有生物活性的天然構(gòu)象的現(xiàn)象。 血紅蛋白（ hemoglobin）： 是由含有血紅素輔基的 4 個亞基組成的寡聚蛋白。 波爾效應(yīng)（ Bohr effect）： CO2 濃度的增加降低細(xì)胞內(nèi)的 pH，引起紅細(xì)胞內(nèi)血紅蛋白的氧親和力下降的現(xiàn)象。是寡聚蛋白與配基結(jié)合改變蛋白質(zhì)的構(gòu)象，導(dǎo)致蛋白質(zhì)生物活性改變的現(xiàn)象。其特點是病人的血紅蛋白β 亞基 N 端的第6 個氨基酸殘基是纈氨酸，而不是正常的谷氨酸殘基。酶不改變反應(yīng)的平衡，只是通過降低活化能加快反應(yīng)的速度。 脫輔基酶蛋白（ apoenzyme）： 酶中除去催化活性可能需要的有機(jī) 或無機(jī)輔助因子或輔基后的蛋白質(zhì)部分。 1961 年國際酶學(xué)會議規(guī)定： 1 個酶活力單位是指在特定條件（ 25℃，其它為最適條件）下，在 1 分鐘內(nèi)能轉(zhuǎn)化 1 微摩爾底物的酶量，或是轉(zhuǎn)化底物中 1 微摩爾的有關(guān)基團(tuán)的酶量。比活是酶純度的測量。 活性部位（ active site） : 酶中含有底物結(jié)合部位和參與催化底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的氨基酸殘基的部分。 酸 堿催化（ acidbase catalysis）：質(zhì)子轉(zhuǎn)移加速反應(yīng)的催化作用。許多酶催化的基團(tuán)轉(zhuǎn)移反應(yīng)都是通過共價催化方式進(jìn)行的。 初速度 (initial velocity)： 酶促反應(yīng)最初階段底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的速度，這一階段產(chǎn)物的濃度非常低，其逆反應(yīng)可以忽略不計。 米氏常數(shù)（ Michaelis constant,）（ Km）： 對于一個給定反應(yīng)，導(dǎo)致酶促反應(yīng)速度的起始速度（ v0）達(dá)到最大反應(yīng)速度（ Vmax）一半時的底物濃度。一個動力學(xué)常數(shù)，是在底物濃度處于飽和狀態(tài)下，一個酶（或一個酶活性部位）催化一個反 應(yīng)有多快的測量。 雙倒數(shù)作圖（ doublereciprocal plot） : 也稱之 LineweaverBurk 作圖。 X 和 y 軸上的截距分別代表米氏常數(shù)（ Km）和最大反應(yīng)速度（ Vmax）的倒數(shù)。一個競爭性抑制劑通常與正常的底物或配體競爭同一個蛋白質(zhì)的結(jié)合部位。 非競爭性抑制作用（ nonpetitiv